1a2b

HUMAN RHOA COMPLEXED WITH GTP ANALOGUE

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 57.1 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

TRANSFORMING PROTEIN RHOA

Homo sapiens

UniProt P61586

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–181 片段:RESIDUES 1 - 181 突变:G14V, RESIDUES 1 - 181 WERE CLONED, THE N-TERMINUS CONTAINS A HIS-TAG MG MAGNESIUM ION × 1 GSP 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 8.5;277 K;CRYSTALS WERE OBTAINED AT 277 K BY THE HANGING-DROP VAPOR DIFFUSION METHOD FROM SOLUTIONS CONTAINING 10 MG/ML(PROTEIN,GTPGAMMAS,MG2+ MIXTURE), 10% PEG 8000,7.5% 14-DIOXANE, 50 MM TRIS-HCL PH 8.5, EQUILIBRATED AGAINST 20% PEG 8000,15% 14-DIOXANE, 100 MM TRIS-HCL PH 8.5, vapor diffusion - hanging drop 分辨率 2.40 Å R-free 0.268

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 129 个其他 PDB 条目、165 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RHOA_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 2–182; UniProt 1–181

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1a2b

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1a2b
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1a2b
沉积日期 deposition_date1997-12-26
结构标题 titleHUMAN RHOA COMPLEXED WITH GTP ANALOGUE
关键词 keywordsSMALL G-PROTEIN, SIGNAL TRANSDUCTION, GTPASE, RAS SUPERFAMILY, ONCOGENE PROTEIN; ONCOGENE PROTEIN
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier17.05
回转半径 Rg (电子) rg_electron15.97
零角强度 I(0) i08494120.00
分子量 molecular_weight20767.0 kDa
排除体积 excluded_volume25748 ų
包络体积 envelope_volume29688 ų
水化壳体积 shell_volume15595 ų
包络直径 envelope_diameter55.7
壳层 Rg shell_rg22.07
包络 Rg envelope_rg16.33
形状 Rg shape_rg15.98
总 Rg total_rg16.96
总原子数 total_atoms1450
残基数 n_residues178
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax57.1
Rg (实空间) rg_real16.96
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.40
I(0) (实空间) i0_real8.4940e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.0710e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal16.97
I(0) (倒空间) i0_reciprocal8494000.0000
解质量估计 total_estimate0.7868
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks3
主峰位置 r_peak_primary22.6
偏度 Skewness skewness0.212
峰度 Kurtosis kurtosis-0.244
角度范围 angular_range— – 0.4650 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha1786000.0000
实空间数据点数 n_real_points77
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.748; Stabil: 0.993; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1a2ba_
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.37 — P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolases
超家族 Superfamily superfamilyc.37.1 — P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolases
家族 Family familyc.37.1.8 — G proteins

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1a2bA00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily300 — P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases

8. 引用文献 (2)

9. 文件与曲线 (10)