1afo

DIMERIC TRANSMEMBRANE DOMAIN OF HUMAN GLYCOPHORIN A, NMR, 20 STRUCTURES

Method: SOLUTION NMR Dmax: 76.1 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

GLYCOPHORIN A

Homo sapiens

UniProt P02724

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 81–120 链 B; UniProt 81–120 片段:TRANSMEMBRANE PEPTIDE 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件:pH 6;313 K 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 15 个其他 PDB 条目、16 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GLPA_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–40; UniProt 81–120 作者链 B; PDB构建体 1–40; UniProt 81–120

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1afo

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1afo
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1afo
沉积日期 deposition_date1997-03-11
结构标题 titleDIMERIC TRANSMEMBRANE DOMAIN OF HUMAN GLYCOPHORIN A, NMR, 20 STRUCTURES
关键词 keywordsINTEGRAL MEMBRANE PROTEIN, HUMAN GLYCOPHORIN A, TRANSMEMBRANE HELIX INTERACTIONS, MEMBRANE PROTEIN FOLDING; INTEGRAL MEMBRANE PROTEIN
实验方法 methodSOLUTION NMR

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier18.97
回转半径 Rg (电子) rg_electron18.71
零角强度 I(0) i0333735000.00
分子量 molecular_weight178020.0 kDa
排除体积 excluded_volume233870 ų
包络体积 envelope_volume57566 ų
水化壳体积 shell_volume20618 ų
包络直径 envelope_diameter77.2
壳层 Rg shell_rg30.12
包络 Rg envelope_rg24.16
形状 Rg shape_rg18.72
总 Rg total_rg19.15
总原子数 total_atoms26440
残基数 n_residues1600
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax76.1
Rg (实空间) rg_real19.20
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.89
I(0) (实空间) i0_real3.3370e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error4.7840e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal19.17
I(0) (倒空间) i0_reciprocal333700000.0000
解质量估计 total_estimate0.6573
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary21.1
偏度 Skewness skewness0.407
峰度 Kurtosis kurtosis-0.371
角度范围 angular_range— – 0.4200 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha51420.0000
实空间数据点数 n_real_points73
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.397; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.349; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd1afoa_
类 Class classj — Peptides
折叠类型 Fold foldj.35 — Transmembrane helical fragments
超家族 Superfamily superfamilyj.35.1 — Transmembrane helical fragments
家族 Family familyj.35.1.1 — Transmembrane helical fragments
结构域编号 domain_idd1afob_
类 Class classj — Peptides
折叠类型 Fold foldj.35 — Transmembrane helical fragments
超家族 Superfamily superfamilyj.35.1 — Transmembrane helical fragments
家族 Family familyj.35.1.1 — Transmembrane helical fragments

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id1afoA00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology5 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily70
结构域编号 domain_id1afoB00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology5 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily70

8. 引用文献 (3)

9. 文件与曲线 (10)