物种未注明
| Assembly | 聚集状态 | 构建体 | 突变与修饰 | 配体、离子与共同组分 | 实验方法与环境 | 结构质量 |
|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 | 链 A； UniProt 20–708 | 未记录 | FE FE (III) ION × 2 CO3 CARBONATE ION × 2 | X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：pH 8；pH 8.0 | 分辨率 3.37 Å R-free 0.318 |
以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。
共 1 个其他 PDB 条目、1 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态
| UniProt名称 | TRFL_BUBBU |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 A； PDB构建体 1–689； UniProt 20–708 |
页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。
| 条目编号 entry_id | 1biy |
| 沉积日期 deposition_date | 1998-06-21 |
| 结构标题 title | STRUCTURE OF DIFERRIC BUFFALO LACTOFERRIN |
| 关键词 keywords | IRON BINDING PROTEIN, LACTOFERRIN, ANTIBACTERIAL, IRON-BINDING PROTEIN; IRON-BINDING PROTEIN |
| 实验方法 method | X-RAY DIFFRACTION |
| 回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier | 30.65 Å |
| 回转半径 Rg (电子) rg_electron | 29.82 Å |
| 零角强度 I(0) i0 | 96823700.00 |
| 分子量 molecular_weight | 76006.0 kDa |
| 排除体积 excluded_volume | 94422 ų |
| 包络体积 envelope_volume | 116940 ų |
| 水化壳体积 shell_volume | 33122 ų |
| 包络直径 envelope_diameter | 100.1 Å |
| 壳层 Rg shell_rg | 36.53 Å |
| 包络 Rg envelope_rg | 29.52 Å |
| 形状 Rg shape_rg | 29.82 Å |
| 总 Rg total_rg | 30.41 Å |
| 总原子数 total_atoms | 5326 |
| 残基数 n_residues | 689 |
| 球谐函数阶数 n_harmonics | 20 |
| q 范围 q_range | — – 0.5000 Å−1 |
| 数据点数 n_points | 101 |
| 壳层类型 shell_type | directional |
| 溶剂电子密度 solvent_density | 0.3340 e/ų |
| 壳层衬度 contrast_shell | 0.0300 e/ų |
| CRYSOL 版本 crysol_version | 4.1.3 |
| 最大尺寸 Dmax dmax | 98.0 Å |
| Rg (实空间) rg_real | 30.71 Å |
| Rg 误差 (实空间) rg_real_error | 0.59 Å |
| I(0) (实空间) i0_real | 9.6820e+07 |
| I(0) 误差 (实空间) i0_real_error | 1.2180e+06 |
| Rg (倒空间) rg_reciprocal | 30.69 Å |
| I(0) (倒空间) i0_reciprocal | 96820000.0000 |
| 解质量估计 total_estimate | 0.8901 |
| 解质量评级 solution_quality | GOOD a GOOD solution |
| P(r) 峰数 n_peaks | 1 |
| 主峰位置 r_peak_primary | 96.1 Å |
| 偏度 Skewness skewness | 0.322 |
| 峰度 Kurtosis kurtosis | -0.634 |
| 角度范围 angular_range | — – 0.2600 Å−1 |
| 当前正则化参数 α current_alpha | 0.0000 |
| 最高正则化参数 α highest_alpha | 23570000.0000 |
| 实空间数据点数 n_real_points | 53 |
| GNOM 版本 gnom_version | 4.1.3 |
| 质量判据 quality_criteria | AN1: 0.000; Oscil: 0.908; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.945; Smooth: 0.897 |
| 结构域编号 domain_id | d1biya1 |
| 类 Class class | c — Alpha and beta proteins (a/b) |
| 折叠类型 Fold fold | c.94 — Periplasmic binding protein-like II |
| 超家族 Superfamily superfamily | c.94.1 — Periplasmic binding protein-like II |
| 家族 Family family | c.94.1.2 — Transferrin |
| 结构域编号 domain_id | d1biya2 |
| 类 Class class | c — Alpha and beta proteins (a/b) |
| 折叠类型 Fold fold | c.94 — Periplasmic binding protein-like II |
| 超家族 Superfamily superfamily | c.94.1 — Periplasmic binding protein-like II |
| 家族 Family family | c.94.1.2 — Transferrin |
| 结构域编号 domain_id | 1biyA01 |
| 类 Class class | 3 — Alpha Beta |
| 架构 Architecture architecture | 40 — 3-Layer(aba) Sandwich |
| 拓扑 Topology topology | 190 — D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 10 — Periplasmic binding protein-like II |
| 结构域编号 domain_id | 1biyA02 |
| 类 Class class | 3 — Alpha Beta |
| 架构 Architecture architecture | 40 — 3-Layer(aba) Sandwich |
| 拓扑 Topology topology | 190 — D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 10 — Periplasmic binding protein-like II |
| 结构域编号 domain_id | 1biyA03 |
| 类 Class class | 3 — Alpha Beta |
| 架构 Architecture architecture | 40 — 3-Layer(aba) Sandwich |
| 拓扑 Topology topology | 190 — D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 10 — Periplasmic binding protein-like II |
| 结构域编号 domain_id | 1biyA04 |
| 类 Class class | 3 — Alpha Beta |
| 架构 Architecture architecture | 40 — 3-Layer(aba) Sandwich |
| 拓扑 Topology topology | 190 — D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 10 — Periplasmic binding protein-like II |