SAXSdb — 1css

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

CITRATE SYNTHASE

物种未注明

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 30–460	未记录	OAA OXALOACETATE ION × 2 FCX ALPHA-FLUORO-CARBOXYMETHYLDETHIA COENZYME A COMPLEX × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取环境条件	分辨率 1.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1CSS	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1AL6 CHICKEN CITRATE SYNTHASE COMPLEX WITH N-HYDROXYAMIDO-COA AND OXALOACETATE 提交 1997-06-12	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–429（429 aa）	未记录	OAA OXALOACETATE ION × 2 HAX N-HYDROXYAMIDOCARBOXYMETHYLDETHIA COENZYME *A × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 6；CRYSTALLIZED FROM 1.02M NA CITRATE, PH 6.0 5 MM OXALOACETATE, PH 6 2 MM N-HYDROXYAMIDOCARBOXYMETHYLDETHIA COENZYME A.	分辨率 1.85 Å
1AMZ CHICKEN CITRATE SYNTHASE COMPLEX WITH NITROMETHYLDE-COA AND MALATE 提交 1997-06-19	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 3–429（427 aa）	未记录	MLT D-MALATE × 2 NMX NITROMETHYLDETHIA COENZYME A × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 6；CRYSTALLIZED FROM 1.01M NA MALATE, PH 6.0 2 MM NITROMETHYLDETHIA COENZYME A THE CELL ANGLE BETA IS DEFINED AS THE ACUTE ANGLE FOR CONSISTENCY WITH PREVIOUS PDB ENTRIES OF CITRATE SYNTHASE IN THIS SPACE GROUP	分辨率 1.80 Å
1CSC Structure of ternary complexes of citrate synthase with D-and L-malate: Mechanistic implications 提交 1990-05-07	构建体不同配体/离子不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–433（433 aa）	未记录	CMC CARBOXYMETHYL COENZYME A × 2 LMR* (2S)-2-hydroxybutanedioic acid × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.70 Å
1CSH A very short hydrogen bond provides only moderate stabilization of an enzyme: inhibitor complex of citrate synthase 提交 1994-03-07	配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 30–460（431 aa）	未记录	OAA OXALOACETATE ION × 2 AMX AMIDOCARBOXYMETHYLDETHIA COENZYME *A × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.65 Å
1CSI A very short hydrogen bond provides only moderate stabilization of an enzyme: inhibitor complex of citrate synthase 提交 1994-03-07	配体/离子不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 30–460（431 aa）	未记录	OAA OXALOACETATE ION × 2 CMX CARBOXYMETHYLDETHIA COENZYME *A × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.70 Å
1CSR Alpha-fluoro acid and alpha-fluoro amide analogs of acetyl-coa as inhibitors of of citrate synthase: effect of pka matching on binding affinity and hydrogen bond length 提交 1995-08-04	配体/离子不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 30–460（431 aa）	未记录	OAA OXALOACETATE ION × 2 FAM ALPHA-FLUORO-AMIDOCARBOXYMETHYLDETHIA COENZYME A COMPLEX × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.70 Å
2CSC Structure of ternary complexes of CITRATE SYNTHASE WITH D-AND L-MALATE: mechanistic implications 提交 1990-05-07	构建体不同配体/离子不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–433（433 aa）	未记录	CMC CARBOXYMETHYL COENZYME A × 2 MLT* D-MALATE × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.70 Å
3CSC STRUCTURE OF TERNARY COMPLEXES OF CITRATE SYNTHASE WITH D-AND L-MALATE: MECHANISTIC IMPLICATIONS 提交 1990-05-07	构建体不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–433（433 aa）	未记录	ACO ACETYL COENZYME A × 2 LMR* (2S)-2-hydroxybutanedioic acid × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.90 Å
4CSC STRUCTURE OF TERNARY COMPLEXES OF CITRATE SYNTHASE WITH D-AND L-MALATE: MECHANISTIC IMPLICATIONS 提交 1990-05-07	构建体不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–433（433 aa）	未记录	MLT D-MALATE × 2 ACO ACETYL COENZYME *A × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.90 Å
5CSC STRUCTURE OF AN OPEN FORM OF CHICKEN HEART CITRATE SYNTHASE AT 2.8 ANGSTROMS RESOLUTION 提交 1990-05-07	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–433（433 aa）链 B 1–433（433 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.80 Å
5CTS PROPOSED MECHANISM FOR THE CONDENSATION REACTION OF CITRATE SYNTHASE. 1.9-ANGSTROMS STRUCTURE OF THE TERNARY COMPLEX WITH OXALOACETATE AND CARBOXYMETHYL COENZYME A 提交 1989-11-16	构建体不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–433（433 aa）	未记录	OAA OXALOACETATE ION × 2 CMC CARBOXYMETHYL COENZYME *A × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.90 Å
6CSC CHICKEN CITRATE SYNTHASE COMPLEX WITH TRIFLUOROACETONYL-COA AND CITRATE 提交 1997-06-19	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–429（429 aa）链 B 1–429（429 aa）	未记录	COF TRIFLUOROACETONYL COENZYME A × 2 CIT CITRIC ACID × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 6；CRYSTALLIZED FROM 1.05M NA CITRATE, PH 6.0 2 MM TRIFLUOROACETONYL COENZYME A	分辨率 2.25 Å
6CTS PROPOSED MECHANISM FOR THE CONDENSATION REACTION OF CITRATE SYNTHASE. 1.9-ANGSTROMS STRUCTURE OF THE TERNARY COMPLEX WITH OXALOACETATE AND CARBOXYMETHYL COENZYME A 提交 1989-11-16	构建体不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–433（433 aa）	未记录	CIC CITRYL-THIOETHER-COENZYME *A × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å

共 13 个其他 PDB 条目、13 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	CISY_CHICK
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–431； UniProt 30–460

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1css
沉积日期 deposition_date	1995-08-04
结构标题 title	ALPHA-FLUORO ACID AND ALPHA-FLUORO AMIDE ANALOGS OF ACETYL-COA AS INHIBITORS OF OF CITRATE SYNTHASE: EFFECT OF PKA MATCHING ON BINDING AFFINITY AND HYDROGEN BOND LENGTH
关键词 keywords	OXO-ACID-LYASE; OXO-ACID-LYASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	23.31 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	22.15 Å
零角强度 I(0) i0	39810200.00
分子量 molecular_weight	48957.0 kDa
排除体积 excluded_volume	61320 Å³
包络体积 envelope_volume	72857 Å³
水化壳体积 shell_volume	26881 Å³
包络直径 envelope_diameter	73.1 Å
壳层 Rg shell_rg	29.76 Å
包络 Rg envelope_rg	22.60 Å
形状 Rg shape_rg	22.14 Å
总 Rg total_rg	23.10 Å
总原子数 total_atoms	3446
残基数 n_residues	435
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	71.6 Å
Rg (实空间) rg_real	23.20 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.36 Å
I(0) (实空间) i0_real	3.9810e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	4.5140e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	23.23 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	39810000.0000
解质量估计 total_estimate	0.7246
解质量评级 solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	27.5 Å
偏度 Skewness skewness	0.224
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.410
角度范围 angular_range	— – 0.3400 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	7365000.0000
实空间数据点数 n_real_points	66
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.933; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.223; Positv: 1.000; Valcen: 0.992; Smooth: 0.957

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	CITRATE SYNTHASE
分子量 formula_weight	48174.9 kDa
EC 编号 ec_number	4.1.3.7
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	3603

STNLKDVLASLIPKEQARIKTFRQQHGNTAVGQITVDMSYGGMRGMKGLIYETSVLDPDEGIRFRGFSIPECQKLLPKAGGGEEPLPEGLFWLLVTGQIPTPEQVSWVSKEWAKRAALPSHVVTMLDNFPTNLHPMSQLSAAITALNSESNFARAYAEGINRTKYWEFVYEDAMDLIAKLPCVAAKIYRNLYRAGSSIGAIDSKLDWSHNFTNMLGYTDPQFTELMRLYLTIHSDHEGGNVSAHTSHLVGSALSDPYLSFAAAMNGLAGPLHGLANQEVLLWLSQLQKDLGADASDEKLRDYIWNTLNSGRVVPGYGHAVLRKTDPRYTCQREFALKHLPSDPMFKLVAQLYKIVPNVLLEQGKAKNPWPNVDAHSGVLLQYYGMTEMNYYTVLFGVSRALGVLAQLIWSRALGFPLERPKSMSTAGLEKLSAGG

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	OXALOACETATE ION
分子量 formula_weight	131.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	ALPHA-FLUORO-CARBOXYMETHYLDETHIA COENZYME A COMPLEX
分子量 formula_weight	811.5 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 4 Entity 4 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	145

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d1cssa_
类 Class class	a — All alpha proteins
折叠类型 Fold fold	a.103 — Citrate synthase
超家族 Superfamily superfamily	a.103.1 — Citrate synthase
家族 Family family	a.103.1.1 — Citrate synthase

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	1cssA01
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	580 — Citrate Synthase; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Citrate Synthase, domain 1

结构域编号 domain_id	1cssA02
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	230 — Cytochrome p450-Terp; domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Cytochrome P450-Terp, domain 2

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8. 引用文献 (5)

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晶胞边长 a length_a	104.390 Å
晶胞边长 b length_b	78.430 Å
晶胞边长 c length_c	58.470 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	78.86 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	4

空间群 space_group	C 1 2 1
空间群编号 int_tables_number	5
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	1.700 Å
最低分辨率 resolution_low	25.000 Å
R 因子 r_factor	0.1650
R_work r_work	—
R_free r_free	—

fit	/app/data/saxs_computation/cs/1css/1css.fit
pddf	/app/data/pr_computation/cs/1css/1css.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/cs/1css/1css.dat

ALPHA-FLUORO ACID AND ALPHA-FLUORO AMIDE ANALOGS OF ACETYL-COA AS INHIBITORS OF OF CITRATE SYNTHASE: EFFECT OF PKA MATCHING ON BINDING AFFINITY AND HYDROGEN BOND LENGTH

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

CITRATE SYNTHASE

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution