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1e91

Structure of the complex of the Mad1-Sin3B interaction domains

Method: SOLUTION NMR Dmax: 52.0 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

PAIRED AMPHIPATHIC HELIX PROTEIN SIN3B

MUS MUSCULUS

UniProt Q62141

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 148–232 片段：PAH2 DOMAIN MAD PROTEIN (MAX DIMERIZER) × 1 （Q05195） SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.3；293 K 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1E91 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1PD7 Extended SID of Mad1 bound to the PAH2 domain of mSin3B 提交 2003-05-19 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 148–232（85 aa） 片段：PAH2 domain (residues 148-232)
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.3；293 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM K2HPO4/KH2PO4；压力 ambient
NMR样品组成 1.3 mM PAH2 U-15,13C; 1.3 mM SID 50 mM phosphate buffer pH 6.3 trace amounts of NaN3 and Pefabloc | 95% H20, 5% D20
分辨率未提供
2CR7 Solution structure of the first PAH domain of the mouse transcriptional repressor SIN3B 提交 2005-05-20 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 32–98（67 aa） 片段：PAH
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient
NMR样品组成 1.28mM 13C,15N-labeled protein | 20mM d-Tris-HCl(pH7.0); 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02%NaN3; 90% H2O; 10% D2O
分辨率未提供
2CZY Solution structure of the NRSF/REST-mSin3B PAH1 complex 提交 2005-07-20 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 31–107（77 aa） 片段：PAH1 domain (residues 31-107)
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.5；293 K；离子强度（mmCIF原始值）20mM potassium phosphate；压力 ambient
NMR样品组成 0.5-0.8mM PAH1 U-15N,13C; 0.5-0.8mM SID; 20mM potassium phosphate buffer | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 0.5-0.8mM PAH1 U-15N,13C; 0.5-0.8mM SID; 20mM potassium phosphate buffer | 100% D2O
分辨率未提供
2F05 Solution structure of free PAH2 domain of mSin3B 提交 2005-11-11 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 148–252（105 aa） 片段：PAH2 domain (residues 148-252)
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.3；293 K；离子强度（mmCIF原始值）150；压力 1
NMR样品组成 0.9 mM PAH2 uniform 13C/15N labeled, H2O, 100mM KCl, 50 mM Pi buffer pH 6.3 | H2O, 100mM KCl, 50 mM Pi buffer pH 6.3
分辨率未提供
5Y95 Haddock model of mSIN3B PAH1 domain 提交 2017-08-22 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 32–98（67 aa） 片段：UNP RESIDUES 32-98
未记录 8TL propan-2-yl (3R,6S,9aS)-3-ethyl-8-(3-methylbutyl)-6-(2-methylsulfanylethyl)-4,7-bis(oxidanylidene)-9,9a-dihydro-6H-pyrazino[2,1-c][1,2,4]oxadiazine-1-carboxylate × 1 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.2；298 K；离子强度（mmCIF原始值）100；压力 1
NMR样品组成 100 uM [U-99% 15N] mSin3B, 100 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% DMSO | 95% H2O/5% DMSO
分辨率未提供

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q62141
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–85； UniProt 148–232

MAD PROTEIN (MAX DIMERIZER)

物种未注明

UniProt Q05195

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 B； UniProt 8–20 片段：SIN INTERACTION DOMAIN PAIRED AMPHIPATHIC HELIX PROTEIN SIN3B × 1 （Q62141） SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.3；293 K 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1E91 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1NLW Crystal structure of Mad-Max recognizing DNA 提交 2003-01-07 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：tetrameric
链 A 57–136（80 aa） 片段：bHLHZ region
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；288 K；20% MPD, 5mM magnesium chloride, 50 mM sodium cacodylate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K
分辨率 2.00 Å R-free 0.324
1NLW Crystal structure of Mad-Max recognizing DNA 提交 2003-01-07 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：tetrameric
链 D 57–136（80 aa） 片段：bHLHZ region
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；288 K；20% MPD, 5mM magnesium chloride, 50 mM sodium cacodylate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K
分辨率 2.00 Å R-free 0.324
1PD7 Extended SID of Mad1 bound to the PAH2 domain of mSin3B 提交 2003-05-19 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 5–28（24 aa） 片段：extended SID domain (residues 5-28)
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.3；293 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM K2HPO4/KH2PO4；压力 ambient
NMR样品组成 1.3 mM PAH2 U-15,13C; 1.3 mM SID 50 mM phosphate buffer pH 6.3 trace amounts of NaN3 and Pefabloc | 95% H20, 5% D20
分辨率未提供
1S5Q Solution Structure of Mad1 SID-mSin3A PAH2 Complex 提交 2004-01-21 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 6–21（16 aa） 片段：Sin3 Interaction Domain (SID), Residues 6 to 21
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6；300 K；离子强度（mmCIF原始值）20 mM sodium phosphate, pH 6, 0.2% NaN3；压力 ambient
NMR样品组成 1.0 mM 1:1 SID UNLABELED, PAH2 U-15N | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1.6 mM 1:1 SID UNLABELED, PAH2 U-15N,U-13C | 100% D2O
分辨率未提供

共 3 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 MAD_HUMAN
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B； PDB构建体 1–13； UniProt 8–20

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1e91

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1e91
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1e91
沉积日期 deposition_date2000-10-04
结构标题 titleStructure of the complex of the Mad1-Sin3B interaction domains
关键词 keywordsEUKARYOTIC TRANSCRIPTIONAL REGULATION, SIN3, PAH DOMAINS, MAD1, PROTEIN-PROTEIN INTERACTIONS; EUKARYOTIC TRANSCRIPTIONAL REGULATION
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier14.74 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron14.08 Å
零角强度 I(0) i0749673000.00
分子量 molecular_weight231980.0 kDa
排除体积 excluded_volume289920 ų
包络体积 envelope_volume36310 ų
水化壳体积 shell_volume17133 ų
包络直径 envelope_diameter60.4 Å
壳层 Rg shell_rg24.06 Å
包络 Rg envelope_rg18.56 Å
形状 Rg shape_rg14.05 Å
总 Rg total_rg14.41 Å
总原子数 total_atoms32300
残基数 n_residues1960
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax52.0 Å
Rg (实空间) rg_real14.70 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.40 Å
I(0) (实空间) i0_real7.4970e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error8.4870e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal14.70 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal749700000.0000
解质量估计 total_estimate0.8417
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary17.1 Å
偏度 Skewness skewness0.239
峰度 Kurtosis kurtosis-0.219
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha270200.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.656; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.978; Smooth: 0.993
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1e91a_
类 Class classa — All alpha proteins
折叠类型 Fold folda.59 — PAH2 domain
超家族 Superfamily superfamilya.59.1 — PAH2 domain
家族 Family familya.59.1.1 — PAH2 domain

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1e91A00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology1160 — Paired amphipathic helix 2 (pah2 repeat)
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily11 — Paired amphipathic helix
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)