Homo sapiens
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白异源复合物 | 异源复合物 | 蛋白 2 | ALA-ASP-PBF-PTR-LEU-ILE-PRO × 1 MAGNESIUM ION × 1 ACETIC ACID × 2 water × 2 | 与蛋白数一致 |
| UniProt名称 | PTN1_HUMAN |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 A； PDB构建体 1–321； UniProt 1–321 |
页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。
| 条目编号 entry_id | 1een |
| 沉积日期 deposition_date | 2000-02-01 |
| 结构标题 title | CRYSTAL STRUCTURE OF PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE 1B COMPLEXED WITH ACETYL-D-A-D-BPA-PTYR-L-I-P-Q-Q-G |
| 关键词 keywords | HYDROLASE, ACETYLATION, PHOSPHORYLATION, INHIBITION; HYDROLASE |
| 实验方法 method | X-RAY DIFFRACTION |
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Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)
| Rg（Guinier） | 20.19 Å |
| Rg（电子密度） | 19.04 Å |
| 总 Rg | 20.02 Å |
| 原子数 | 2521 |
| 残基数 | 304 |
| 排除体积 | 44821 ų |
| 最大 q | 0.500 Å⁻¹ |
| 结构域编号 domain_id | d1eena_ |
| 类 Class class | c — Alpha and beta proteins (a/b) |
| 折叠类型 Fold fold | c.45 — (Phosphotyrosine protein) phosphatases II |
| 超家族 Superfamily superfamily | c.45.1 — (Phosphotyrosine protein) phosphatases II |
| 家族 Family family | c.45.1.2 — Higher-molecular-weight phosphotyrosine protein phosphatases |
| 结构域编号 domain_id | 1eenA00 |
| 类 Class class | 3 — Alpha Beta |
| 架构 Architecture architecture | 90 — Alpha-Beta Complex |
| 拓扑 Topology topology | 190 — Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 10 — Protein tyrosine phosphatase superfamily |