SAXSdb — 1hb5

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

BACTERIOPHAGE PRD1 P3-SHELL

BACTERIOPHAGE PRD1

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 540 PDB 声明：540-MERIC（540）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–394 链 B； UniProt 1–394 链 C； UniProt 1–394 链 D； UniProt 1–394 链 E； UniProt 1–394 链 F； UniProt 1–394 链 G； UniProt 1–394 链 H； UniProt 1–394 链 I； UniProt 1–394	未记录	无其他共同聚合物	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION	分辨率 12.00 Å
2	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 9 PDB 声明：nonameric（9）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–394 链 B； UniProt 1–394 链 C； UniProt 1–394 链 D； UniProt 1–394 链 E； UniProt 1–394 链 F； UniProt 1–394 链 G； UniProt 1–394 链 H； UniProt 1–394 链 I； UniProt 1–394	未记录	无其他共同聚合物	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION	分辨率 12.00 Å
3	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 45 PDB 声明：45-meric（45）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–394 链 B； UniProt 1–394 链 C； UniProt 1–394 链 D； UniProt 1–394 链 E； UniProt 1–394 链 F； UniProt 1–394 链 G； UniProt 1–394 链 H； UniProt 1–394 链 I； UniProt 1–394	未记录	无其他共同聚合物	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION	分辨率 12.00 Å
4	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 54 PDB 声明：54-meric（54）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–394 链 B； UniProt 1–394 链 C； UniProt 1–394 链 D； UniProt 1–394 链 E； UniProt 1–394 链 F； UniProt 1–394 链 G； UniProt 1–394 链 H； UniProt 1–394 链 I； UniProt 1–394	未记录	无其他共同聚合物	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION	分辨率 12.00 Å
5	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 9 PDB 声明：nonameric（9）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–394 链 B； UniProt 1–394 链 C； UniProt 1–394 链 D； UniProt 1–394 链 E； UniProt 1–394 链 F； UniProt 1–394 链 G； UniProt 1–394 链 H； UniProt 1–394 链 I； UniProt 1–394	未记录	无其他共同聚合物	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION	分辨率 12.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1HB5	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1CJD THE BACTERIOPHAGE PRD1 COAT PROTEIN, P3, IS STRUCTURALLY SIMILAR TO HUMAN ADENOVIRUS HEXON 提交 1999-04-12	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.2；35% (W/V) MPD, 0.2 M NACL, 0.1 M SODIUM ACETATE, PH 4.2	分辨率 1.85 Å R-free 0.205
1GW7 QUASI-ATOMIC RESOLUTION MODEL OF BACTERIOPHAGE PRD1 CAPSID, OBTAINED BY COMBINED CRYO-EM AND X-RAY CRYSTALLOGRAPHY. 提交 2002-03-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 720 PDB 声明：720-MERIC	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 TRIS；pH 7.2；TRIS cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；ETHANE	分辨率 13.50 Å
1GW7 QUASI-ATOMIC RESOLUTION MODEL OF BACTERIOPHAGE PRD1 CAPSID, OBTAINED BY COMBINED CRYO-EM AND X-RAY CRYSTALLOGRAPHY. 提交 2002-03-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 TRIS；pH 7.2；TRIS cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；ETHANE	分辨率 13.50 Å
1GW7 QUASI-ATOMIC RESOLUTION MODEL OF BACTERIOPHAGE PRD1 CAPSID, OBTAINED BY COMBINED CRYO-EM AND X-RAY CRYSTALLOGRAPHY. 提交 2002-03-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 60 PDB 声明：60-meric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 TRIS；pH 7.2；TRIS cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；ETHANE	分辨率 13.50 Å
1GW7 QUASI-ATOMIC RESOLUTION MODEL OF BACTERIOPHAGE PRD1 CAPSID, OBTAINED BY COMBINED CRYO-EM AND X-RAY CRYSTALLOGRAPHY. 提交 2002-03-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 72 PDB 声明：72-meric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 TRIS；pH 7.2；TRIS cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；ETHANE	分辨率 13.50 Å
1GW7 QUASI-ATOMIC RESOLUTION MODEL OF BACTERIOPHAGE PRD1 CAPSID, OBTAINED BY COMBINED CRYO-EM AND X-RAY CRYSTALLOGRAPHY. 提交 2002-03-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 TRIS；pH 7.2；TRIS cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；ETHANE	分辨率 13.50 Å
1GW8 quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 sus607 mutant, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography. 提交 2002-03-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 720 PDB 声明：720-MERIC	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 TRIS；pH 7.2；TRIS cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；ETHANE	分辨率 13.30 Å
1GW8 quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 sus607 mutant, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography. 提交 2002-03-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 TRIS；pH 7.2；TRIS cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；ETHANE	分辨率 13.30 Å
1GW8 quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 sus607 mutant, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography. 提交 2002-03-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 60 PDB 声明：60-meric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 TRIS；pH 7.2；TRIS cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；ETHANE	分辨率 13.30 Å
1GW8 quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 sus607 mutant, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography. 提交 2002-03-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 72 PDB 声明：72-meric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 TRIS；pH 7.2；TRIS cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；ETHANE	分辨率 13.30 Å
1GW8 quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 sus607 mutant, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography. 提交 2002-03-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 TRIS；pH 7.2；TRIS cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；ETHANE	分辨率 13.30 Å
1HB7 quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 sus1 mutant, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography. 提交 2001-04-12	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 720 PDB 声明：720-MERIC	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION	分辨率 14.00 Å
1HB7 quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 sus1 mutant, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography. 提交 2001-04-12	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION	分辨率 14.00 Å
1HB7 quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 sus1 mutant, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography. 提交 2001-04-12	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 60 PDB 声明：60-meric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION	分辨率 14.00 Å
1HB7 quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 sus1 mutant, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography. 提交 2001-04-12	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 72 PDB 声明：72-meric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION	分辨率 14.00 Å
1HB7 quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 sus1 mutant, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography. 提交 2001-04-12	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION	分辨率 14.00 Å
1HB9 quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 wild type virion, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography. 提交 2001-04-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 720 PDB 声明：720-MERIC	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION	分辨率 25.00 Å
1HB9 quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 wild type virion, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography. 提交 2001-04-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION	分辨率 25.00 Å
1HB9 quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 wild type virion, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography. 提交 2001-04-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 60 PDB 声明：60-meric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION	分辨率 25.00 Å
1HB9 quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 wild type virion, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography. 提交 2001-04-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 72 PDB 声明：72-meric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION	分辨率 25.00 Å
1HB9 quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 wild type virion, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography. 提交 2001-04-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）链 D 1–394（394 aa）链 E 1–394（394 aa）链 F 1–394（394 aa）链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）链 I 1–394（394 aa）链 J 1–394（394 aa）链 K 1–394（394 aa）链 L 1–394（394 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION	分辨率 25.00 Å
1HQN THE SELENOMETHIONINE DERIVATIVE OF P3, THE MAJOR COAT PROTEIN OF THE LIPID-CONTAINING BACTERIOPHAGE PRD1. 提交 2000-12-18	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4.2；298 K；30% MPD, 0.2 M NACL, 0.1 M SODIUM ACETATE, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.20 Å R-free 0.227
1HX6 P3, THE MAJOR COAT PROTEIN OF THE LIPID-CONTAINING BACTERIOPHAGE PRD1. 提交 2001-01-11	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 1–394（394 aa）链 B 1–394（394 aa）链 C 1–394（394 aa）	未记录	CL CHLORIDE ION × 2 NA SODIUM ION × 7 MPD (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL × 18	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4.2；298 K；30% MPD, 0.1 M sodium acetate, 0.2 M NaCl, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 1.65 Å R-free 0.208
1W8X Structural analysis of PRD1 提交 2004-10-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 900 PDB 声明：900-MERIC	链 A 1–395（395 aa）链 B 1–395（395 aa）链 C 1–395（395 aa）链 D 1–395（395 aa）链 E 1–395（395 aa）链 F 1–395（395 aa）链 G 1–395（395 aa）链 H 1–395（395 aa）链 I 1–395（395 aa）链 J 1–395（395 aa）链 K 1–395（395 aa）链 L 1–395（395 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.2；3.7 W/V PEG 8000, 400 MM NACL 100 MM POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER PH 7.2	分辨率 4.20 Å
1W8X Structural analysis of PRD1 提交 2004-10-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 15 PDB 声明：pentadecameric	链 A 1–395（395 aa）链 B 1–395（395 aa）链 C 1–395（395 aa）链 D 1–395（395 aa）链 E 1–395（395 aa）链 F 1–395（395 aa）链 G 1–395（395 aa）链 H 1–395（395 aa）链 I 1–395（395 aa）链 J 1–395（395 aa）链 K 1–395（395 aa）链 L 1–395（395 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.2；3.7 W/V PEG 8000, 400 MM NACL 100 MM POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER PH 7.2	分辨率 4.20 Å
1W8X Structural analysis of PRD1 提交 2004-10-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 75 PDB 声明：75-meric	链 A 1–395（395 aa）链 B 1–395（395 aa）链 C 1–395（395 aa）链 D 1–395（395 aa）链 E 1–395（395 aa）链 F 1–395（395 aa）链 G 1–395（395 aa）链 H 1–395（395 aa）链 I 1–395（395 aa）链 J 1–395（395 aa）链 K 1–395（395 aa）链 L 1–395（395 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.2；3.7 W/V PEG 8000, 400 MM NACL 100 MM POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER PH 7.2	分辨率 4.20 Å
1W8X Structural analysis of PRD1 提交 2004-10-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 90 PDB 声明：90-meric	链 A 1–395（395 aa）链 B 1–395（395 aa）链 C 1–395（395 aa）链 D 1–395（395 aa）链 E 1–395（395 aa）链 F 1–395（395 aa）链 G 1–395（395 aa）链 H 1–395（395 aa）链 I 1–395（395 aa）链 J 1–395（395 aa）链 K 1–395（395 aa）链 L 1–395（395 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.2；3.7 W/V PEG 8000, 400 MM NACL 100 MM POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER PH 7.2	分辨率 4.20 Å
1W8X Structural analysis of PRD1 提交 2004-10-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 15 PDB 声明：pentadecameric	链 A 1–395（395 aa）链 B 1–395（395 aa）链 C 1–395（395 aa）链 D 1–395（395 aa）链 E 1–395（395 aa）链 F 1–395（395 aa）链 G 1–395（395 aa）链 H 1–395（395 aa）链 I 1–395（395 aa）链 J 1–395（395 aa）链 K 1–395（395 aa）链 L 1–395（395 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.2；3.7 W/V PEG 8000, 400 MM NACL 100 MM POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER PH 7.2	分辨率 4.20 Å
1W8X Structural analysis of PRD1 提交 2004-10-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 6 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 900 PDB 声明：900-meric	链 A 1–395（395 aa）链 B 1–395（395 aa）链 C 1–395（395 aa）链 D 1–395（395 aa）链 E 1–395（395 aa）链 F 1–395（395 aa）链 G 1–395（395 aa）链 H 1–395（395 aa）链 I 1–395（395 aa）链 J 1–395（395 aa）链 K 1–395（395 aa）链 L 1–395（395 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.2；3.7 W/V PEG 8000, 400 MM NACL 100 MM POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER PH 7.2	分辨率 4.20 Å
7OOK Bacteriophage PRD1 Major Capsid Protein P3 in complex with CPZ 提交 2021-05-27	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 1–395（395 aa）链 B 1–395（395 aa）链 C 1–395（395 aa）	未记录	NA SODIUM ION × 5 MPD (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL × 10 Z80 3-(2-chloro-10H-phenothiazin-10-yl)-N,N-dimethylpropan-1-amine × 3 CL CHLORIDE ION × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；please see: PMID: 10499799	分辨率 2.23 Å R-free 0.216

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UniProt名称	COA3_BPPRD
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–394； UniProt 1–394 作者链 B； PDB构建体 1–394； UniProt 1–394 作者链 C； PDB构建体 1–394； UniProt 1–394 作者链 D； PDB构建体 1–394； UniProt 1–394 作者链 E； PDB构建体 1–394； UniProt 1–394 作者链 F； PDB构建体 1–394； UniProt 1–394 作者链 G； PDB构建体 1–394； UniProt 1–394 作者链 H； PDB构建体 1–394； UniProt 1–394 作者链 I； PDB构建体 1–394； UniProt 1–394

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1hb5
沉积日期 deposition_date	2001-04-11
结构标题 title	quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 P3-shell, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography.
关键词 keywords	VIRUS, VIRUS/VIRAL PROTEIN, TECTIVIRIDAE, BACTERIOPHAGE PRD1, CRYO- EM, IMAGE RECONSTRUCTION, ICOSAHEDRAL VIRUS; VIRUS
实验方法 method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	50.73 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	50.28 Å
零角强度 I(0) i0	1901730000.00
分子量 molecular_weight	365120.0 kDa
排除体积 excluded_volume	456440 Å³
包络体积 envelope_volume	613090 Å³
水化壳体积 shell_volume	99138 Å³
包络直径 envelope_diameter	157.3 Å
壳层 Rg shell_rg	55.87 Å
包络 Rg envelope_rg	49.74 Å
形状 Rg shape_rg	50.28 Å
总 Rg total_rg	50.45 Å
总原子数 total_atoms	25812
残基数 n_residues	3345
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	145.4 Å
Rg (实空间) rg_real	50.89 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.31 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.8430e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	2.5540e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal	50.78 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	1902000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.6695
解质量评级 solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks	1
主峰位置 r_peak_primary	51.6 Å
偏度 Skewness skewness	0.228
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.684
角度范围 angular_range	— – 0.1550 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	2.3620
最高正则化参数 α highest_alpha	348300000.0000
实空间数据点数 n_real_points	32
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.998; Stabil: 0.909; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.999; Smooth: 0.001

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 9 domains

SCOP 2.08 (9 domains)

结构域编号 domain_id	d1hb5a_
类 Class class	i — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold fold	i.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamily	i.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family family	i.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes

结构域编号 domain_id	d1hb5b_
类 Class class	i — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold fold	i.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamily	i.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family family	i.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes

结构域编号 domain_id	d1hb5c_
类 Class class	i — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold fold	i.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamily	i.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family family	i.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes

结构域编号 domain_id	d1hb5d_
类 Class class	i — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold fold	i.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamily	i.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family family	i.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes

结构域编号 domain_id	d1hb5e_
类 Class class	i — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold fold	i.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamily	i.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family family	i.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes

结构域编号 domain_id	d1hb5f_
类 Class class	i — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold fold	i.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamily	i.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family family	i.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes

结构域编号 domain_id	d1hb5g_
类 Class class	i — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold fold	i.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamily	i.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family family	i.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes

结构域编号 domain_id	d1hb5h_
类 Class class	i — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold fold	i.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamily	i.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family family	i.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes

结构域编号 domain_id	d1hb5i_
类 Class class	i — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold fold	i.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamily	i.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family family	i.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes

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8. 引用文献 (3)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	1

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	12.000 Å
最低分辨率 resolution_low	— Å
R 因子 r_factor	—
R_work r_work	—
R_free r_free	—

分辨率 resolution	12.00 Å
分辨率测定方法 resolution_method	ICOSAHEDRAL
颗粒数 num_particles	471

描述 description	BACTERIOPHAGE PRD1 P3-SHELL
分子量 formula_weight	43346.2 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	9

quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 P3-shell, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography.

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

BACTERIOPHAGE PRD1 P3-SHELL

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

冷冻电镜 EM 3D

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 9 domains

SCOP 2.08 (9 domains)

8. 引用文献 (3)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B,C,D,E,F,G,H,I
原子数 atom_count	27273

来源生物 organism	BACTERIOPHAGE PRD1
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	10658
宿主生物 host_organism	SALMONELLA TYPHIMURIUM

fit	/app/data/saxs_computation/hb/1hb5/1hb5.fit
pddf	/app/data/pr_computation/hb/1hb5/1hb5.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/hb/1hb5/1hb5.dat