SAXSdb — 1k1g

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

SF1-Bo isoform

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白–RNA 单体蛋白 × 1 RNA 1 PDB 声明：dimeric（2）与全部聚合物数一致	链 A； UniProt 133–260	片段：Residues 133-260, KH-QUA2 region	5'-R(UPAPUPAPCPUPAPAPCPAP*A)-3' × 1	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.5；295 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM NaCl；压力 ambient NMR测量条件：pH 6.5；278 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM NaCl；压力 ambient NMR样品组成：1 mM U-15N,13C SF1 KH-QUA2/unlabeled BPS in 20 mM phosphate buffer NA pH 6.5, 50 mM NaCl, 2 mM DTT \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：1 mM U-15N,13C SF1 KH-QUA2/unlabeled BPS in 20 mM phosphate buffer NA pH 6.5, 50 mM NaCl, 2 mM DTT \| 100% D2O NMR样品组成：1 mM U-15N SF1 KH-QUA2/unlabeled BPS in 20 mM phosphate buffer NA pH 6.5, 50 mM NaCl, 2 mM DTT \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1K1G	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1OPI SOLUTION STRUCTURE OF THE THIRD RNA RECOGNITION MOTIF (RRM) OF U2AF65 IN COMPLEX WITH AN N-TERMINAL SF1 PEPTIDE 提交 2003-03-05	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 13–25（13 aa）片段：N-TERMINAL PEPTIDE	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.4；295 K；离子强度（mmCIF原始值）50mM SALT；压力 AMBIENT NMR样品组成 1MM 15N,13C U2AF65-RRM3 + 1MM UNLABELED SF1_10-25, 30MM PHOSPHATE BUFFER, 20MM NACL, 3MM DTT \| D2O	分辨率未提供
2M09 Structure, phosphorylation and U2AF65 binding of the Nterminal Domain of splicing factor 1 during 3 splice site Recognition 提交 2012-10-22	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 27–145（119 aa）片段：UNP residues 27-145	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）70；压力 ambient NMR样品组成 100-600 uM [U-15N] protein, 100-600 uM [U-13C; U-15N] entity, 100-600 uM [U-13C; U-15N; U-2H] entity, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2M0G Structure, phosphorylation and U2AF65 binding of the Nterminal Domain of splicing factor 1 during 3 splice site Recognition 提交 2012-10-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–145（145 aa）片段：UNP residues 1-145	突变：S137C	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）70；压力 ambient NMR样品组成 100-600 uM [U-15N] protein, 100-600 uM [U-13C; U-15N] entity, 100-600 uM [U-13C; U-15N; U-2H] entity, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
4FXW Structure of phosphorylated SF1 complex with U2AF65-UHM domain 提交 2012-07-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 14–132（119 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；277 K；0.2 M Lithium sulfate, 20% PEG 3350 and 0.1 M Tris pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.29 Å R-free 0.281
4FXW Structure of phosphorylated SF1 complex with U2AF65-UHM domain 提交 2012-07-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 D 14–132（119 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；277 K；0.2 M Lithium sulfate, 20% PEG 3350 and 0.1 M Tris pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.29 Å R-free 0.281
4FXX Structure of SF1 coiled-coil domain 提交 2012-07-03	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 26–132（107 aa）片段：UNP Residues 26-132	未记录	IMD IMIDAZOLE × 1 MLI MALONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；277 K；1.34 M sodium malonate pH 6.0, 0.1 M imidazole maleate pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.48 Å R-free 0.270
4FXX Structure of SF1 coiled-coil domain 提交 2012-07-03	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 26–132（107 aa）片段：UNP Residues 26-132	未记录	IMD IMIDAZOLE × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；277 K；1.34 M sodium malonate pH 6.0, 0.1 M imidazole maleate pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.48 Å R-free 0.270
4FXX Structure of SF1 coiled-coil domain 提交 2012-07-03	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 26–132（107 aa）片段：UNP Residues 26-132	未记录	IMD IMIDAZOLE × 2 MLI MALONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；277 K；1.34 M sodium malonate pH 6.0, 0.1 M imidazole maleate pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.48 Å R-free 0.270
4FXX Structure of SF1 coiled-coil domain 提交 2012-07-03	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 D 26–132（107 aa）片段：UNP Residues 26-132	未记录	IMD IMIDAZOLE × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；277 K；1.34 M sodium malonate pH 6.0, 0.1 M imidazole maleate pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.48 Å R-free 0.270
4FXX Structure of SF1 coiled-coil domain 提交 2012-07-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–132（107 aa）片段：UNP Residues 26-132 链 B 26–132（107 aa）片段：UNP Residues 26-132	未记录	IMD IMIDAZOLE × 3 MLI MALONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；277 K；1.34 M sodium malonate pH 6.0, 0.1 M imidazole maleate pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.48 Å R-free 0.270
4FXX Structure of SF1 coiled-coil domain 提交 2012-07-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 6 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 26–132（107 aa）片段：UNP Residues 26-132 链 D 26–132（107 aa）片段：UNP Residues 26-132	未记录	IMD IMIDAZOLE × 5 MLI MALONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；277 K；1.34 M sodium malonate pH 6.0, 0.1 M imidazole maleate pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.48 Å R-free 0.270
7VH9 Solution structure of the chimeric peptide of the first SURP domain of Human SF3A1 and the interacting region of SF1. 提交 2021-09-21	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 信息不足单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 295–327（33 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）20；压力 1 NMR样品组成 1.4 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
7VPX The cryo-EM structure of the human pre-A complex 提交 2021-10-18	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 31 PDB 声明：35-meric	链 D 1–639（639 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 6 SJT spliceostatin A (form II) × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.00 Å
8PXX Structure of the WW domain tandem of PRPF40A in complex with SF1 提交 2023-07-24	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 575–590（16 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；308 K；离子强度（mmCIF原始值）133；压力 1 NMR样品组成 590 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] PRPF40A, 590 uM SF1, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 590 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] PRPF40A, 590 uM SF1, 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成 900 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] SF1, 900 uM PRPF40A, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 900 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] SF1, 900 uM PRPF40A, 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成 150 uM [U-100% 15N] PRPF40A, 150 uM SF1, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 150 uM [U-100% 15N] PRPF40A, 150 uM SF1, 10 mg/mL Pf1 phage, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供

共 8 个其他 PDB 条目、14 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	SF01_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 4–131； UniProt 133–260

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1k1g
沉积日期 deposition_date	2001-09-25
结构标题 title	STRUCTURAL BASIS FOR RECOGNITION OF THE INTRON BRANCH SITE RNA BY SPLICING FACTOR 1
关键词 keywords	;Splicing, branch point sequence, protein/RNA recognition, complex E, KH domain, QUA2 homology, STAR proteins, GENE REGULATION-RNA COMPLEX ;; GENE REGULATION/RNA
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	15.83 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	15.23 Å
零角强度 I(0) i0	563388000.00
分子量 molecular_weight	171570.0 kDa
排除体积 excluded_volume	203680 Å³
包络体积 envelope_volume	33055 Å³
水化壳体积 shell_volume	16586 Å³
包络直径 envelope_diameter	59.0 Å
壳层 Rg shell_rg	22.77 Å
包络 Rg envelope_rg	17.00 Å
形状 Rg shape_rg	15.19 Å
总 Rg total_rg	15.50 Å
总原子数 total_atoms	23080
残基数 n_residues	1330
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	55.0 Å
Rg (实空间) rg_real	15.77 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.50 Å
I(0) (实空间) i0_real	5.6340e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	7.0720e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	15.78 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	563400000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8671
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	20.2 Å
偏度 Skewness skewness	0.203
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.342
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	772200.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.771; Stabil: 0.998; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.966; Smooth: 0.994

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d1k1ga_
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.51 — Eukaryotic type KH-domain (KH-domain type I)
超家族 Superfamily superfamily	d.51.1 — Eukaryotic type KH-domain (KH-domain type I)
家族 Family family	d.51.1.1 — Eukaryotic type KH-domain (KH-domain type I)

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	1k1gA00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	1370 — Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — K Homology domain, type 1

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8. 引用文献 (1)

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描述 description	5'-R(UPAPUPAPCPUPAPAPCPAP*A)-3'
分子量 formula_weight	3459.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polyribonucleotide
链编号 strand_id	B
原子数 atom_count	23080

描述 description	SF1-Bo isoform
分子量 formula_weight	14702.9 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli BL21(DE3)

fit	/app/data/saxs_computation/k1/1k1g/1k1g.fit
pddf	/app/data/pr_computation/k1/1k1g/1k1g.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/k1/1k1g/1k1g.dat

STRUCTURAL BASIS FOR RECOGNITION OF THE INTRON BRANCH SITE RNA BY SPLICING FACTOR 1

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

SF1-Bo isoform

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

CATH v4.4 (1 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)