SAXSdb — 1l2z

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

CD2 ANTIGEN (CYTOPLASMIC TAIL)-BINDING PROTEIN 2

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 280–341	片段：Residue 1-62	T-CELL SURFACE ANTIGEN CD2 × 1 （P06729）	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.3；298 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM NaPo4；压力 1 NMR测量条件：pH 6.3；298 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM NaPo4；压力 1 NMR样品组成：1 mM GYF domain U-deuterated, U-15N, 1mM Peptide, 50 mM phosphate buffer, pH 6.3, 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成：1 mM GYF domain, aromatic amino acids protonated only, 1 mM Peptide protonated \| 100% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1L2Z	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1GYF GYF DOMAIN FROM HUMAN CD2BP2 PROTEIN 提交 1999-04-30	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 280–341（62 aa）片段：CD2-BINDING DOMAIN	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.3；298 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM NAPO4 NMR样品组成 90% WATER/10%D2O	分辨率未提供
1SYX The crystal structure of a binary U5 snRNP complex 提交 2004-04-02	构建体不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 262–341（80 aa）片段：86 amino acid C-terminal fragment	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；277 K；PEG 2000mme, MES, calcium acetate, 1,4-butanediol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K	分辨率 2.35 Å R-free 0.262
1SYX The crystal structure of a binary U5 snRNP complex 提交 2004-04-02	构建体不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 D 262–341（80 aa）片段：86 amino acid C-terminal fragment	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；277 K；PEG 2000mme, MES, calcium acetate, 1,4-butanediol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K	分辨率 2.35 Å R-free 0.262
1SYX The crystal structure of a binary U5 snRNP complex 提交 2004-04-02	构建体不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 F 262–341（80 aa）片段：86 amino acid C-terminal fragment	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；277 K；PEG 2000mme, MES, calcium acetate, 1,4-butanediol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K	分辨率 2.35 Å R-free 0.262
4BWS Crystal structure of the heterotrimer of PQBP1, U5-15kD and U5-52kD. 提交 2013-07-04	构建体不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 C 280–341（62 aa）片段：RESIDUES 280-341	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å R-free 0.277
4BWS Crystal structure of the heterotrimer of PQBP1, U5-15kD and U5-52kD. 提交 2013-07-04	构建体不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 F 280–341（62 aa）片段：RESIDUES 280-341	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å R-free 0.277
8Q7Q Structure of the recycling U5 snRNP bound to chaperones CD2BP2 and TSSC4 (State 2) 提交 2023-08-16	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 14 PDB 声明：15-meric	链 G 1–341（341 aa）	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.20 Å
8Q7V Structure of the recycling U5 snRNP bound to chaperones CD2BP2 and TSSC4 (State 1) 提交 2023-08-17	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 14 PDB 声明：15-meric	链 G 1–341（341 aa）	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.80 Å
8Q7W Structure of the recycling U5 snRNP bound to chaperone CD2BP2 (State 3) 提交 2023-08-17	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 14 PDB 声明：15-meric	链 G 1–341（341 aa）	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.90 Å
8Q7X Structure of the recycling U5 snRNP bound to chaperone CD2BP2 (State 4) 提交 2023-08-17	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 14 PDB 声明：15-meric	链 G 1–341（341 aa）	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.60 Å
8Q91 Structure of the human 20S U5 snRNP core 提交 2023-08-19	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 13 PDB 声明：14-meric	链 F 1–341（341 aa）	未记录	GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.10 Å
8RC0 Structure of the human 20S U5 snRNP 提交 2023-12-05	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 14 PDB 声明：15-meric	链 F 1–341（341 aa）	未记录	GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.20 Å

共 9 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	CD2B2_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–62； UniProt 280–341

T-CELL SURFACE ANTIGEN CD2

物种未注明

UniProt P06729

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 294–304	片段：Residue 63-73	CD2 ANTIGEN (CYTOPLASMIC TAIL)-BINDING PROTEIN 2 × 1 （O95400）	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.3；298 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM NaPo4；压力 1 NMR测量条件：pH 6.3；298 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM NaPo4；压力 1 NMR样品组成：1 mM GYF domain U-deuterated, U-15N, 1mM Peptide, 50 mM phosphate buffer, pH 6.3, 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成：1 mM GYF domain, aromatic amino acids protonated only, 1 mM Peptide protonated \| 100% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1L2Z	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1CDB STRUCTURE OF THE GLYCOSYLATED ADHESION DOMAIN OF HUMAN T LYMPHOCYTE GLYCOPROTEIN CD2 提交 1993-09-15	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 25–129（105 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件	分辨率未提供
1GYA N-GLYCAN AND POLYPEPTIDE NMR SOLUTION STRUCTURES OF THE ADHESION DOMAIN OF HUMAN CD2 提交 1995-05-26	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 其他组合单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 25–129（105 aa）片段：ADHESION DOMAIN	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4.5；286 K	分辨率未提供
1HNF CRYSTAL STRUCTURE OF THE EXTRACELLULAR REGION OF THE HUMAN CELL ADHESION MOLECULE CD2 AT 2.5 ANGSTROMS RESOLUTION 提交 1994-08-10	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 25–206（182 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 3 NA SODIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å
2J6O ATYPICAL POLYPROLINE RECOGNITION BY THE CMS N-TERMINAL SH3 DOMAIN. CMS:CD2 HETEROTRIMER 提交 2006-10-02	构建体不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 324–333（10 aa）片段：CMS BINDING SEQUENCE, RESIDUES 324-333	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG3000, 0.1M ACETATE PH 5.5	分辨率 2.23 Å R-free 0.286
2J7I ATYPICAL POLYPROLINE RECOGNITION BY THE CMS N-TERMINAL SH3 DOMAIN. CMS:CD2 HETERODIMER 提交 2006-10-09	构建体不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 324–333（10 aa）片段：CMS BINDING SEQUENCE, RESIDUES 324-333	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；30% PEG8000, 0.2M NACL, 0.1M TRIS-HCL PH 8.0	分辨率 2.90 Å R-free 0.295
2J7I ATYPICAL POLYPROLINE RECOGNITION BY THE CMS N-TERMINAL SH3 DOMAIN. CMS:CD2 HETERODIMER 提交 2006-10-09	构建体不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 D 324–333（10 aa）片段：CMS BINDING SEQUENCE, RESIDUES 324-333	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；30% PEG8000, 0.2M NACL, 0.1M TRIS-HCL PH 8.0	分辨率 2.90 Å R-free 0.295

共 5 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	CD2_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 B； PDB构建体 1–11； UniProt 294–304

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1l2z
沉积日期 deposition_date	2002-02-26
结构标题 title	CD2BP2-GYF domain in complex with proline-rich CD2 tail segment peptide
关键词 keywords	GYF domain, protein-protein interaction, proline-rich peptide, CD2, CD2BP2, PEPTIDE BINDING-SIGNALING PROTEIN COMPLEX; PEPTIDE BINDING/SIGNALING PROTEIN
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	12.07 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	11.68 Å
零角强度 I(0) i0	238323000.00
分子量 molecular_weight	128230.0 kDa
排除体积 excluded_volume	158810 Å³
包络体积 envelope_volume	17112 Å³
水化壳体积 shell_volume	11083 Å³
包络直径 envelope_diameter	43.1 Å
壳层 Rg shell_rg	18.88 Å
包络 Rg envelope_rg	13.64 Å
形状 Rg shape_rg	11.65 Å
总 Rg total_rg	11.97 Å
总原子数 total_atoms	17385
残基数 n_residues	1095
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	40.4 Å
Rg (实空间) rg_real	12.02 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.24 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.3830e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	2.5990e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	12.02 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	238300000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8611
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	14.8 Å
偏度 Skewness skewness	0.192
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.187
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	182500.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.740; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.972

▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d1l2za_
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.76 — GYF/BRK domain-like
超家族 Superfamily superfamily	d.76.1 — GYF domain
家族 Family family	d.76.1.1 — GYF domain

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	1l2zA00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	1490 — Dna Ligase; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	40 — GYF domain

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8. 引用文献 (1)

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描述 description	CD2 ANTIGEN (CYTOPLASMIC TAIL)-BINDING PROTEIN 2
分子量 formula_weight	7320.0 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	17385

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli BL21(DE3)

描述 description	T-CELL SURFACE ANTIGEN CD2
分子量 formula_weight	1240.4 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

fit	/app/data/saxs_computation/l2/1l2z/1l2z.fit
pddf	/app/data/pr_computation/l2/1l2z/1l2z.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/l2/1l2z/1l2z.dat

CD2BP2-GYF domain in complex with proline-rich CD2 tail segment peptide

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

CD2 ANTIGEN (CYTOPLASMIC TAIL)-BINDING PROTEIN 2

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

T-CELL SURFACE ANTIGEN CD2

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

CATH v4.4 (1 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)