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1m8b

Solution structure of the C State of turkey ovomucoid at pH 2.5

Method: SOLUTION NMR Dmax: 37.8 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Ovomucoid

物种未注明

UniProt P01004

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 130–185 片段：RESIDUES 130-185; KAZAL-LIKE 3 (INHIBIT CHYMOTRYPIN, ELASTASE, ETC.) 突变：P14D 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 2.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）no salt added；压力 ambient NMR样品组成：1 mM | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：1 mM | 100% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1M8B Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1M8C SOLUTION STRUCTURE OF THE T State OF TURKEY OVOMUCOID AT PH 2.5 提交 2002-07-24 当前字段一致 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 130–185（56 aa） 片段：RESIDUES 130-185; KAZAL-LIKE 3 (INHIBIT CHYMOTRYPIN, ELASTASE, ETC.)
突变：P14D 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 2.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）no salt added；压力 ambient
NMR样品组成 1 mM | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1 mM | 100% D2O
分辨率未提供
1PPF X-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF HUMAN LEUKOCYTE ELASTASE (PMN ELASTASE) AND THE THIRD DOMAIN OF THE TURKEY OVOMUCOID INHIBITOR 提交 1991-10-24 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 I 130–185（56 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 1.80 Å

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 IOVO_MELGA
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–56； UniProt 130–185

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1m8b

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1m8b
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1m8b
沉积日期 deposition_date2002-07-24
结构标题 titleSolution structure of the C State of turkey ovomucoid at pH 2.5
关键词 keywordsOMTKY3 CONFORMATIONAL TRANSITION CIS-TRANS ISOMERIZATION, HYDROLASE INHIBITOR; HYDROLASE INHIBITOR
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier10.45 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron10.53 Å
零角强度 I(0) i0234098000.00
分子量 molecular_weight120420.0 kDa
排除体积 excluded_volume146970 ų
包络体积 envelope_volume13370 ų
水化壳体积 shell_volume9464 ų
包络直径 envelope_diameter42.8 Å
壳层 Rg shell_rg17.76 Å
包络 Rg envelope_rg12.88 Å
形状 Rg shape_rg10.52 Å
总 Rg total_rg10.74 Å
总原子数 total_atoms15100
残基数 n_residues1120
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax37.8 Å
Rg (实空间) rg_real10.39 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.38 Å
I(0) (实空间) i0_real2.3410e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.6800e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal10.39 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal234100000.0000
解质量估计 total_estimate0.8496
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary13.4 Å
偏度 Skewness skewness0.045
峰度 Kurtosis kurtosis-0.423
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha36530.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.691; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.973; Smooth: 0.994
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1m8ba_
类 Class classg — Small proteins
折叠类型 Fold foldg.68 — Kazal-type serine protease inhibitors
超家族 Superfamily superfamilyg.68.1 — Kazal-type serine protease inhibitors
家族 Family familyg.68.1.1 — Ovomucoid domain III-like

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1m8bA00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology60 — Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily30 —
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)