SAXSdb — 1md8

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

C1R COMPLEMENT SERINE PROTEASE

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 375–703	片段：C-terminal CCP-SP domain	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.4；293 K；ammonium sulfate, TAPS, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 2.80 Å R-free 0.269

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1MD8	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1APQ STRUCTURE OF THE EGF-LIKE MODULE OF HUMAN C1R, NMR, 19 STRUCTURES 提交 1997-07-22	构建体不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 140–192（53 aa）片段：EGF-LIKE MODULE	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.7；288 K	分辨率未提供
1GPZ THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE ZYMOGEN CATALYTIC DOMAIN OF COMPLEMENT PROTEASE C1R 提交 2001-11-15	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 307–705（399 aa）片段：CATALYTIC DOMAIN OF HUMAN C1R, RESIDUES 307-705	突变：YES	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8.5；293 K；1.5 M AMMONIUM SULFATE, 0.1M TAPS, PH 8.5, AT 20 DEG C.	分辨率 2.90 Å R-free 0.290
1GPZ THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE ZYMOGEN CATALYTIC DOMAIN OF COMPLEMENT PROTEASE C1R 提交 2001-11-15	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 其他组合单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 307–705（399 aa）片段：CATALYTIC DOMAIN OF HUMAN C1R, RESIDUES 307-705	突变：YES	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8.5；293 K；1.5 M AMMONIUM SULFATE, 0.1M TAPS, PH 8.5, AT 20 DEG C.	分辨率 2.90 Å R-free 0.290
1MD7 Monomeric structure of the zymogen of complement protease C1r 提交 2002-08-07	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 375–702（328 aa）片段：C-terminal CCP-SP domain	突变：S637A	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.4；293 K；ammonium sulfate, TAPS, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 3.20 Å R-free 0.285
2QY0 Active dimeric structure of the catalytic domain of C1r reveals enzyme-product like contacts 提交 2007-08-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 309–463（155 aa）片段：Sushi-1 and Sushi-2 domains, CCP1-CCP2 链 B 464–705（242 aa）片段：Peptidase S1 domain 链 C 309–463（155 aa）片段：Sushi-1 and Sushi-2 domains, CCP1-CCP2 链 D 464–705（242 aa）片段：Peptidase S1 domain	未记录	GOL GLYCEROL × 7	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.4；288 K；14% (w/v) PEG 6000, 0.2 M NaCl, 10% (v/v) glycerol, 0.1 M Tris HCl, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K	分辨率 2.60 Å R-free 0.259
6F1C C1rC1s complex 提交 2017-11-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 18–308（291 aa）链 C 18–308（291 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 12 NA SODIUM ION × 6 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8；293 K；12-18% PEG 8000, 100 mM Imidazole at pH 8.0	分辨率 4.20 Å R-free 0.305
6F1D CUB2 domain of C1r 提交 2017-11-21	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 191–307（117 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 1 NA SODIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；298 K；50 mM Tris-HCl at pH 8.5 containing 25% PEG-8K, 2 mM CaCl2 and 3% 1,6-diaminohexane	分辨率 1.95 Å R-free 0.202
6F1H C1rC1s complex 提交 2017-11-22	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 18–308（291 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 6 NA SODIUM ION × 3 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8；298 K；12-18% PEG 8000, 100 mM Imidazole at pH 8.0	分辨率 4.50 Å R-free 0.340
6F1H C1rC1s complex 提交 2017-11-22	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 其他组合异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 18–308（291 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 6 NA SODIUM ION × 3 LYS LYSINE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8；298 K；12-18% PEG 8000, 100 mM Imidazole at pH 8.0	分辨率 4.50 Å R-free 0.340
6F39 C1r homodimer CUB1-EGF-CUB2 提交 2017-11-28	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 22–306（285 aa）链 B 22–306（285 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 6 NA SODIUM ION × 2 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；298 K；12-18% PEG 8000, 100 mM Imidazole at pH 8.0	分辨率 5.80 Å R-free 0.338
7MZT Borrelia burgdorferi BBK32-C in complex with an autolytic fragment of human C1r at 4.1A 提交 2021-05-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 300–463（164 aa）链 B 464–705（242 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M Sodium formate, 27.5% Polyethylene glycol 3,350	分辨率 4.07 Å R-free 0.372
9EKD Structure of a C1r Zymogen Fragment Bound to SALO 提交 2024-12-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 308–705（398 aa）片段：residues 308-705	突变：S654A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；0.1 M BIS-TRIS (pH 5.6), 0.2 M ammonium sulfate, 20% (w/v) PEG-3350	分辨率 3.28 Å R-free 0.286
9EKD Structure of a C1r Zymogen Fragment Bound to SALO 提交 2024-12-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 D 308–705（398 aa）片段：residues 308-705	突变：S654A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；0.1 M BIS-TRIS (pH 5.6), 0.2 M ammonium sulfate, 20% (w/v) PEG-3350	分辨率 3.28 Å R-free 0.286
9EKE Structure of a C1r Zymogen Fragment Bound to SALO, Y51F Mutant 提交 2024-12-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 308–705（398 aa）	突变：S654A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；0.2 M ammonium citrate tribasic (pH 7.0), 20% (w/v) PEG-3350	分辨率 3.10 Å R-free 0.278
9EKE Structure of a C1r Zymogen Fragment Bound to SALO, Y51F Mutant 提交 2024-12-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 D 308–705（398 aa）	突变：S654A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；0.2 M ammonium citrate tribasic (pH 7.0), 20% (w/v) PEG-3350	分辨率 3.10 Å R-free 0.278

共 11 个其他 PDB 条目、15 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	C1R_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–329； UniProt 375–703

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1md8
沉积日期 deposition_date	2002-08-07
结构标题 title	Monomeric structure of the active catalytic domain of complement protease C1r
关键词 keywords	complement, innate immunity, serine protease, activation, substrate specificity, Hydrolase; HYDROLASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	23.42 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	22.66 Å
零角强度 I(0) i0	22449200.00
分子量 molecular_weight	35466.0 kDa
排除体积 excluded_volume	44052 Å³
包络体积 envelope_volume	53055 Å³
水化壳体积 shell_volume	21077 Å³
包络直径 envelope_diameter	87.6 Å
壳层 Rg shell_rg	27.94 Å
包络 Rg envelope_rg	23.14 Å
形状 Rg shape_rg	22.61 Å
总 Rg total_rg	23.47 Å
总原子数 total_atoms	2494
残基数 n_residues	314
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	84.3 Å
Rg (实空间) rg_real	23.64 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.68 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.2450e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	3.2580e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	23.58 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	22450000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8082
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	24.6 Å
偏度 Skewness skewness	0.641
峰度 Kurtosis kurtosis	0.049
角度范围 angular_range	— – 0.3400 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	4484000.0000
实空间数据点数 n_real_points	66
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.601; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.792; Smooth: 0.907

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 5 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d1md8a1
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.47 — Trypsin-like serine proteases
超家族 Superfamily superfamily	b.47.1 — Trypsin-like serine proteases
家族 Family family	b.47.1.2 — Eukaryotic proteases

结构域编号 domain_id	d1md8a2
类 Class class	g — Small proteins
折叠类型 Fold fold	g.18 — Complement control module/SCR domain
超家族 Superfamily superfamily	g.18.1 — Complement control module/SCR domain
家族 Family family	g.18.1.1 — Complement control module/SCR domain

CATH v4.4 (3 domains)

结构域编号 domain_id	1md8A01
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	10 — Thrombin, subunit H
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Trypsin-like serine proteases

结构域编号 domain_id	1md8A02
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	10 — Thrombin, subunit H
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Trypsin-like serine proteases

结构域编号 domain_id	1md8A03
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	10 — Ribbon
拓扑 Topology topology	70 — Complement Module; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Complement Module, domain 1

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	112.911 Å
晶胞边长 b length_b	49.459 Å
晶胞边长 c length_c	77.249 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	106.19 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	4

空间群 space_group	C 1 2 1
空间群编号 int_tables_number	5
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.800 Å
最低分辨率 resolution_low	12.000 Å
R 因子 r_factor	0.2035
R_work r_work	0.1980
R_free r_free	0.2690

描述 description	C1R COMPLEMENT SERINE PROTEASE
分子量 formula_weight	37199.0 kDa
EC 编号 ec_number	3.4.21.41
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	2576

Monomeric structure of the active catalytic domain of complement protease C1r

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

C1R COMPLEMENT SERINE PROTEASE

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 water

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 5 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

CATH v4.4 (3 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Trichoplusia ni

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	82

fit	/app/data/saxs_computation/md/1md8/1md8.fit
pddf	/app/data/pr_computation/md/1md8/1md8.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/md/1md8/1md8.dat