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1mfu

Probing the role of a mobile loop in human salivary amylase: Structural studies on the loop-deleted mutant

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 79.7 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

alpha-amylase, Salivary

Homo sapiens

UniProt P04745

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 其他组合 单体 蛋白 × 1 其他聚合物 5 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 17–511 突变：deletion of residues 306 through 310 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 4-amino-4,6-dideoxy-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose × 1 4-amino-4,6-dideoxy-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose × 3 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose × 1 HMC 5-HYDROXYMETHYL-CHONDURITOL × 4 GLC alpha-D-glucopyranose × 1 CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：soaking with acarbose at 1 mM concentration for 24 hours；pH 9；298 K；40% mpd, pH 9.0, soaking with acarbose at 1 mM concentration for 24 hours, temperature 298K 分辨率 2.00 Å R-free 0.201

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1MFU Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1C8Q STRUCTURE SOLUTION AND REFINEMENT OF THE RECOMBINANT HUMAN SALIVARY AMYLASE 提交 2000-06-08 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 16–511（496 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；273 K；10 mM Tris- HCL containing 5 mM CaCl2, 44% MPD, protein concentration 20 mg/ml, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K
分辨率 2.30 Å R-free 0.216
1JXJ Role of mobile loop in the mechanism of human salivary amylase 提交 2001-09-07 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 16–511（496 aa）
突变：W58L 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；298 K；MPD, calcium chloride, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K, temperature 298.0K
分辨率 1.99 Å R-free 0.198
1JXK Role of ethe mobile loop in the mehanism of human salivary amylase 提交 2001-09-07 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 16–511（496 aa） 片段：lacking the loop residues 306-310
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；298 K；MPD, calcium chloride, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 298K
分辨率 1.90 Å R-free 0.200
1MFV Probing the role of a mobile loop in human slaivary amylase: Structural studies on the loop-deleted enzyme 提交 2002-08-13 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 17–511（495 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） HMC 5-HYDROXYMETHYL-CHONDURITOL × 2 CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 vapordiffusion, combined with soaking with inhibitor at 1 mM concentration；pH 9；298 K；40% MPD, pH 9.0, vapordiffusion, combined with soaking with inhibitor at 1 mM concentration, temperature 298K
分辨率 2.00 Å R-free 0.195
1NM9 Crystal structure of recombinant human salivary amylase mutant W58A 提交 2003-01-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 16–511（496 aa）
突变：W58A 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） HMC 5-HYDROXYMETHYL-CHONDURITOL × 1 GLC alpha-D-glucopyranose × 1 CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；323 K；MPD, Calcium chloride, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 323K
分辨率 2.10 Å R-free 0.196
1Q4N Structural studies of Phe256Trp of human salivary alpha-amylase: implications for the role of a conserved water molecule and its associated chain in enzyme activity 提交 2003-08-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 X 16–511（496 aa）
突变：F256W 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 TAM TRIS(HYDROXYETHYL)AMINOMETHANE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；MPD, Calcium Chloride, Tris, pH 9.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 100K
分辨率 2.07 Å R-free 0.206
1SMD HUMAN SALIVARY AMYLASE 提交 1996-01-24 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 17–511（495 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 1.60 Å
1XV8 Crystal Structure of Human Salivary Alpha-Amylase Dimer 提交 2004-10-27 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 16–511（496 aa） 片段：HSA
链 B 16–511（496 aa） 片段：HSA
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） CA CALCIUM ION × 2 CL CHLORIDE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；0.2 M Ca acetate, 0.1 M Na cacodylate (pH 6.5), 18% PEG 8K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 100K
分辨率 3.00 Å R-free 0.271
1Z32 Structure-function relationships in human salivary alpha-amylase: Role of aromatic residues 提交 2005-03-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 X 16–511（496 aa）
突变：Y151M 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） GLC alpha-D-glucopyranose × 1 AGL 4-amino-4,6-dideoxy-alpha-D-glucopyranose × 1 HMC 5-HYDROXYMETHYL-CHONDURITOL × 1 CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；MPD 40%, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
分辨率 1.60 Å R-free 0.192
3BLK Role of aromatic residues in starch binding 提交 2007-12-11 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 16–511（496 aa）
突变：W316A 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 HMC 5-HYDROXYMETHYL-CHONDURITOL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；298 K；45% MPD, 0.1M Tris.HCl, 10 mM calcium chloride, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
分辨率 2.00 Å R-free 0.215
3BLP Role of aromatic residues in human salivary alpha-amylase 提交 2007-12-11 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 X 16–511（496 aa）
突变：W388A 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 HMC 5-HYDROXYMETHYL-CHONDURITOL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；298 K；45% MPD, 0.1M Tris.HCl, 10 mM calcium chloride, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
分辨率 1.60 Å R-free 0.205
3DHP Probing the role of aromatic residues at the secondary saccharide binding sites of human salivary alpha-amylase in substrate hydrolysis and bacterial binding 提交 2008-06-18 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 16–511（496 aa）
突变：W134A,W203A,Y276A,W284A,W316A,W388A 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） GLC alpha-D-glucopyranose × 1 CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 HMC 5-HYDROXYMETHYL-CHONDURITOL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 hanging drop；pH 9；298 K；MPD, pH 9.0, hanging drop, temperature 298K
分辨率 1.50 Å R-free 0.186

共 12 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 AMYS_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 2–491； UniProt 17–511

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1mfu

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1mfu
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1mfu
沉积日期 deposition_date2002-08-13
结构标题 titleProbing the role of a mobile loop in human salivary amylase: Structural studies on the loop-deleted mutant
关键词 keywordsamylase, acarbose complex, mutageneis, mobile loop, deletion mutant, HYDROLASE; HYDROLASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier24.00 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron22.91 Å
零角强度 I(0) i059371300.00
分子量 molecular_weight58555.0 kDa
排除体积 excluded_volume72423 ų
包络体积 envelope_volume80918 ų
水化壳体积 shell_volume28908 ų
包络直径 envelope_diameter83.3 Å
壳层 Rg shell_rg30.77 Å
包络 Rg envelope_rg23.13 Å
形状 Rg shape_rg22.90 Å
总 Rg total_rg23.77 Å
总原子数 total_atoms4123
残基数 n_residues490
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax79.7 Å
Rg (实空间) rg_real23.93 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.44 Å
I(0) (实空间) i0_real5.9370e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error7.1600e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal23.95 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal59370000.0000
解质量估计 total_estimate0.8793
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary28.6 Å
偏度 Skewness skewness0.319
峰度 Kurtosis kurtosis-0.238
角度范围 angular_range— – 0.3300 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha12260000.0000
实空间数据点数 n_real_points65
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.813; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.999; Smooth: 0.990
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (9)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd1mfua1
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.71 — Glycosyl hydrolase domain
超家族 Superfamily superfamilyb.71.1 — Glycosyl hydrolase domain
家族 Family familyb.71.1.1 — alpha-Amylases, C-terminal beta-sheet domain
结构域编号 domain_idd1mfua2
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.1 — TIM beta/alpha-barrel
超家族 Superfamily superfamilyc.1.8 — (Trans)glycosidases
家族 Family familyc.1.8.1 — Amylase, catalytic domain

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id1mfuA01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture20 — Alpha-Beta Barrel
拓扑 Topology topology20 — TIM Barrel
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily80 — Glycosidases
结构域编号 domain_id1mfuA02
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture60 — Sandwich
拓扑 Topology topology40 — Immunoglobulin-like
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily1180 — Golgi alpha-mannosidase II
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)