SAXSdb — 1n0s

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Bilin-binding protein

Pieris brassicae

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 16–189	未记录	FLU 2-(6-HYDROXY-3-OXO-3H-XANTHEN-9-YL)-BENZOIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.1；298 K；2.0 M (NH4)2SO4, 2% (w/v) PEG 400, 10 mM hepes/naoh, pH 8.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298 KK	分辨率 2.00 Å R-free 0.243
2	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 16–189	未记录	FLU 2-(6-HYDROXY-3-OXO-3H-XANTHEN-9-YL)-BENZOIC ACID × 1 SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.1；298 K；2.0 M (NH4)2SO4, 2% (w/v) PEG 400, 10 mM hepes/naoh, pH 8.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298 KK	分辨率 2.00 Å R-free 0.243

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1N0S	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1BBP MOLECULAR STRUCTURE OF THE BILIN BINDING PROTEIN (BBP) FROM PIERIS BRASSICAE AFTER REFINEMENT AT 2.0 ANGSTROMS RESOLUTION. 提交 1990-09-19	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 16–188（173 aa）链 B 16–188（173 aa）链 C 16–188（173 aa）链 D 16–188（173 aa）	未记录	BLV BILIVERDIN IX GAMMA CHROMOPHORE × 4	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.00 Å
1KXO ENGINEERED LIPOCALIN DIGA16 : APO-FORM 提交 2002-02-01	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 16–189（174 aa）	突变：N1D, N21G, E28Q, K31A, N34D, S35H, V36I, E37T, N48R, H60S, I69S, K87S, L88Y, Y90I, K95Q, N97G, Y114F, K116S, Q125M, F127L, K135M	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.6；298 K；0.1-M Hepes, 10% Isopropanole, 19% PEG 4000, pH = 7.8, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 1.80 Å R-free 0.289
1LKE ENGINEERED LIPOCALIN DIGA16 IN COMPLEX WITH DIGOXIGENIN 提交 2002-04-25	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 16–189（174 aa）	突变：N1D, N21G, E28Q, K31A, N34D, S35H, V36I, E37T, N48R, H60S, I69S, K87S, L88Y, Y90I, K95Q, N97G, Y114F, K116S, Q125M, F127L, K135M	DOG DIGOXIGENIN × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；298 K；0.1-M HEPES, 10% ISOPROPANOL, 19% PEG 4000, pH 8.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 1.90 Å R-free 0.248
1LNM ANTICALIN DIGA16 IN COMPLEX WITH DIGITOXIGENIN 提交 2002-05-03	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 16–189（174 aa）	突变：N1D, N21G, E28Q, K31A, N34D, S35H, V36I, E37T, N48R, H60S, I69S, K87S, L88Y, Y90I, K95Q, N97G, Y114F, K116S, Q125M, F127L, K135M	DTX DIGITOXIGENIN × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；298 K；0.1-M hepes, 10% isopropanol, 19% peg 4000, pH 7.80, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 1.90 Å R-free 0.245
1T0V NMR Solution Structure of the Engineered Lipocalin FluA(R95K) Northeast Structural Genomics Target OR17 提交 2004-04-13	突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 16–189（174 aa）	突变：R95K	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）150 mM NaCl; 10 mM Na-PO4; 50 mM benzamidine; 0.2 mM EDTA；压力 ambient NMR样品组成 0.7 mM FluA(R95K) U-13C,15N 150 mM NaCl 10 mM Na-PO4 0.2 mM EDTA 50 mM benzamidine pH 6.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 0.7 mM FluA(R95K) U-50% 2H,15N 150 mM NaCl 10 mM Na-PO4 0.2 mM EDTA 50 mM benzamidine pH 6.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 0.7 mM FluA(R95K) U-15N 150 mM NaCl 10 mM Na-PO4 0.2 mM EDTA 50 mM benzamidine pH 6.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 0.7 mM FluA(R95K) 150 mM NaCl 10 mM Na-PO4 0.2 mM EDTA 50 mM benzamidine pH 6.4 \| 100% D2O NMR样品组成 0.7 mM FluA(R95K) 150 mM NaCl 10 mM Na-PO4 0.2 mM EDTA 50 mM benzamidine pH 6.4 \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	BBP_PIEBR
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–174； UniProt 16–189 作者链 B； PDB构建体 1–174； UniProt 16–189

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1n0s
沉积日期 deposition_date	2002-10-15
结构标题 title	ENGINEERED LIPOCALIN FLUA IN COMPLEX WITH FLUORESCEIN
关键词 keywords	PIERIS BRASSICAE, LIPOCALIN, ANTICALIN, PROTEIN ENGINEERING, fluorescein, BINDING PROTEIN; BINDING PROTEIN
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	24.07 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	23.45 Å
零角强度 I(0) i0	27384700.00
分子量 molecular_weight	40075.0 kDa
排除体积 excluded_volume	49976 Å³
包络体积 envelope_volume	62125 Å³
水化壳体积 shell_volume	22973 Å³
包络直径 envelope_diameter	81.9 Å
壳层 Rg shell_rg	29.61 Å
包络 Rg envelope_rg	23.21 Å
形状 Rg shape_rg	23.40 Å
总 Rg total_rg	24.36 Å
总原子数 total_atoms	2835
残基数 n_residues	346
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	81.6 Å
Rg (实空间) rg_real	24.13 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.60 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.7380e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	4.1500e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	24.12 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	27380000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8658
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	25.5 Å
偏度 Skewness skewness	0.402
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.416
角度范围 angular_range	— – 0.3300 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	6348000.0000
实空间数据点数 n_real_points	65
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.779; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.929; Smooth: 0.985

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Bilin-binding protein
分子量 formula_weight	21059.5 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	2933

DVYHDGACPEVKPVDNFDWSQYHGKWWEVAKYPSPNGKYGKCGWAEYTPEGKSVKVSRYDVIHGKEYFMEGTAYPVGDSKIGKIYHSRTVGGYTRKTVFNVLSTDNKNYIIGYSCRYDEDKKGHWDHVWVLSRSMVLTGEAKTAVENYLIGSPVVDSQKLVYSDFSEAACKVNNSNWSHPQFEK

来源 Source

来源生物 organism	Pieris brassicae
通用名 common_name	large cabbage white
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	7116
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	2-(6-HYDROXY-3-OXO-3H-XANTHEN-9-YL)-BENZOIC ACID
分子量 formula_weight	332.3 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	2

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	SULFATE ION
分子量 formula_weight	96.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 4 Entity 4 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	98

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d1n0sa_
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.60 — Lipocalins
超家族 Superfamily superfamily	b.60.1 — Lipocalins
家族 Family family	b.60.1.1 — Retinol binding protein-like

结构域编号 domain_id	d1n0sb_
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.60 — Lipocalins
超家族 Superfamily superfamily	b.60.1 — Lipocalins
家族 Family family	b.60.1.1 — Retinol binding protein-like

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	1n0sA00
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	128 — Lipocalin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	20 — Calycin beta-barrel core domain

结构域编号 domain_id	1n0sB00
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	128 — Lipocalin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	20 — Calycin beta-barrel core domain

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	42.797 Å
晶胞边长 b length_b	85.039 Å
晶胞边长 c length_c	66.059 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	106.18 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	4

空间群 space_group	P 1 21 1
空间群编号 int_tables_number	4
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.000 Å
最低分辨率 resolution_low	63.250 Å
R 因子 r_factor	0.1956
R_work r_work	0.1931
R_free r_free	0.2433

fit	/app/data/saxs_computation/n0/1n0s/1n0s.fit
pddf	/app/data/pr_computation/n0/1n0s/1n0s.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/n0/1n0s/1n0s.dat

ENGINEERED LIPOCALIN FLUA IN COMPLEX WITH FLUORESCEIN