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1nql

Structure of the extracellular domain of human epidermal growth factor (EGF) receptor in an inactive (low pH) complex with EGF.

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 102.6 Å Quality: EXCELLENT
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

epidermal growth factor

Homo sapiens

UniProt P01133

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 其他组合 异源复合物 蛋白 × 2 其他聚合物 3 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 B； UniProt 971–1023 未记录 epidermal growth factor receptor × 1 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 2 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 5 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5；297 K；PEG3400,ammonium sulfate, magnesium sulfate, sodium citrate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K 分辨率 2.80 Å R-free 0.310

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1NQL Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1IVO Crystal Structure of the Complex of Human Epidermal Growth Factor and Receptor Extracellular Domains. 提交 2002-03-28 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 971–1023（53 aa） 片段：RESIDUES 1-53
链 D 971–1023（53 aa） 片段：RESIDUES 1-53
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 8 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.4；293 K；PEG4000, PEG6000, sodium acetate, sodium chloride, TRIS, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 3.30 Å R-free 0.326
1JL9 Crystal Structure of Human Epidermal Growth Factor 提交 2001-07-16 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 971–1021（51 aa） 片段：RESIDUES 1-51
链 B 971–1021（51 aa） 片段：RESIDUES 1-51
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.1；293 K；magnesium chloride, Bicine, CYMAL-3, sodium azide, pH 8.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 3.00 Å R-free 0.283
1P9J Solution structure and dynamics of the EGF/TGF-alpha chimera T1E 提交 2003-05-12 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 976–1022（47 aa） 片段：TGF-alpha (residues 1-7), EGF (residues 8-54)
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.3；298 K；离子强度（mmCIF原始值）50；压力 1
NMR样品组成 0.8mM T1E, 15N-labelled, 50mM phosphate buffer, 95% H20, 5%D20, pH 6.3, 20ug/mL pefabloc | 95% H20, 5%D20, pH 6.3
分辨率未提供
7OM4 Nanobody EgB4 bound to the full extracellular EGFR-EGF complex 提交 2021-05-21 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 C 971–1023（53 aa）
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 14 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1 M LiSO4, 0.1 M glycine pH 10.5, 1.1 M sodium dihydrogen phosphate and 0.72 M dipotassium hydrogen phosphate
分辨率 6.05 Å R-free 0.327
7SYD Cryo-EM structure of the extracellular module of the full-length EGFR bound to EGF "tips-juxtaposed" conformation 提交 2021-11-24 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 971–1023（53 aa）
链 D 971–1023（53 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.10 Å
7SYE Cryo-EM structure of the extracellular module of the full-length EGFR bound to EGF. "tips-separated" conformation 提交 2021-11-24 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 971–1023（53 aa）
链 D 971–1023（53 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.30 Å
7SZ0 Cryo-EM structure of the extracellular module of the full-length EGFR L834R bound to EGF. "tips-juxtaposed" conformation 提交 2021-11-25 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 971–1023（53 aa）
链 D 971–1023（53 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.30 Å
7SZ1 Cryo-EM structure of the extracellular module of the full-length EGFR L834R bound to EGF. "tips-separated" conformation 提交 2021-11-25 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 971–1023（53 aa）
链 D 971–1023（53 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.40 Å
8HGO The EGF-bound EGFR/HER2 ectodomain complex 提交 2022-11-15 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 C 971–1023（53 aa）
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5；25mM Hepes, 150mM NaCl, 0.02%DDM-0.002%CHS
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.31 Å
8HGS The EGF-bound EGFR ectodomain homodimer 提交 2022-11-15 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 971–1023（53 aa）
链 D 971–1023（53 aa）
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.81 Å

共 10 个其他 PDB 条目、10 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 EGF_HUMAN
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B； PDB构建体 1–53； UniProt 971–1023

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1nql

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1nql
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1nql
沉积日期 deposition_date2003-01-21
结构标题 titleStructure of the extracellular domain of human epidermal growth factor (EGF) receptor in an inactive (low pH) complex with EGF.
关键词 keywords;cell surface receptor, tyrosine kinase, glycoprotein, endosomal, growth factor, auto-inhibition, HORMONE-GROWTH FACTOR RECEPTOR COMPLEX ;; HORMONE/GROWTH FACTOR RECEPTOR
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier33.22 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron32.43 Å
零角强度 I(0) i099839700.00
分子量 molecular_weight74022.0 kDa
排除体积 excluded_volume90521 ų
包络体积 envelope_volume132160 ų
水化壳体积 shell_volume34927 ų
包络直径 envelope_diameter104.1 Å
壳层 Rg shell_rg38.65 Å
包络 Rg envelope_rg31.24 Å
形状 Rg shape_rg32.43 Å
总 Rg total_rg32.97 Å
总原子数 total_atoms5150
残基数 n_residues660
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax102.6 Å
Rg (实空间) rg_real33.12 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.83 Å
I(0) (实空间) i0_real9.9840e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.5920e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal33.17 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal99840000.0000
解质量估计 total_estimate0.9122
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary34.2 Å
偏度 Skewness skewness0.113
峰度 Kurtosis kurtosis-0.760
角度范围 angular_range— – 0.2400 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha7480000.0000
实空间数据点数 n_real_points49
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.973; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.993; Smooth: 0.944
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 11 domains

SCOP 2.08 (6 domains)

结构域编号 domain_idd1nqla1
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.10 — Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix)
超家族 Superfamily superfamilyc.10.2 — L domain-like
家族 Family familyc.10.2.5 — L domain
结构域编号 domain_idd1nqla2
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.10 — Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix)
超家族 Superfamily superfamilyc.10.2 — L domain-like
家族 Family familyc.10.2.5 — L domain
结构域编号 domain_idd1nqla3
类 Class classg — Small proteins
折叠类型 Fold foldg.3 — Knottins (small inhibitors, toxins, lectins)
超家族 Superfamily superfamilyg.3.9 — Growth factor receptor domain
家族 Family familyg.3.9.1 — Growth factor receptor domain
结构域编号 domain_idd1nqla4
类 Class classg — Small proteins
折叠类型 Fold foldg.3 — Knottins (small inhibitors, toxins, lectins)
超家族 Superfamily superfamilyg.3.9 — Growth factor receptor domain
家族 Family familyg.3.9.1 — Growth factor receptor domain
结构域编号 domain_idd1nqla5
类 Class classl — Artifacts
折叠类型 Fold foldl.1 — Tags
超家族 Superfamily superfamilyl.1.1 — Tags
家族 Family familyl.1.1.1 — Tags
结构域编号 domain_idd1nqlb_
类 Class classg — Small proteins
折叠类型 Fold foldg.3 — Knottins (small inhibitors, toxins, lectins)
超家族 Superfamily superfamilyg.3.11 — EGF/Laminin
家族 Family familyg.3.11.1 — EGF-type module

CATH v4.4 (5 domains)

结构域编号 domain_id1nqlA01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture80 — Alpha-Beta Horseshoe
拓扑 Topology topology20 — 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily20 — Receptor L-domain
结构域编号 domain_id1nqlA02
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture10 — Ribbon
拓扑 Topology topology220 — Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2
结构域编号 domain_id1nqlA03
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture80 — Alpha-Beta Horseshoe
拓扑 Topology topology20 — 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily20 — Receptor L-domain
结构域编号 domain_id1nqlA04
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture10 — Ribbon
拓扑 Topology topology220 — Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2
结构域编号 domain_id1nqlB00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture10 — Ribbon
拓扑 Topology topology25 — Laminin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Laminin
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)