SAXSdb — 1otp

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

THYMIDINE PHOSPHORYLASE

物种未注明

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 2–440	未记录	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：pH 6.4；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.9 - 1.2 M SODIUM CITRATE (PH 6.4 - 6.8) AND 2MM DTT AT ROOM TEMPERATURE USING HANGING DROP METHOD	分辨率 2.80 Å R-free 0.248

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1OTP	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1AZY STRUCTURAL AND THEORETICAL STUDIES SUGGEST DOMAIN MOVEMENT PRODUCES AN ACTIVE CONFORMATION OF THYMIDINE PHOSPHORYLASE 提交 1997-11-24	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 2–440（439 aa）链 B 2–440（439 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.6；pH 4.6	分辨率 3.00 Å R-free 0.276
1TPT THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF THYMIDINE PHOSPHORYLASE FROM ESCHERICHIA COLI AT 2.8 ANGSTROMS RESOLUTION 提交 1990-06-14	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–441（441 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 2 TDR THYMINE × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.80 Å
2TPT STRUCTURAL AND THEORETICAL STUDIES SUGGEST DOMAIN MOVEMENT PRODUCES AN ACTIVE CONFORMATION OF THYMIDINE PHOSPHORYLASE 提交 1997-11-24	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 2–440（439 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 5.5；pH 5.5	分辨率 2.60 Å R-free 0.244
4EAD Thymidine phosphorylase from E.coli with 3'-azido-2'-fluoro-dideoxyuridine 提交 2012-03-22	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 2–440（439 aa）	未记录	0NP 2',3'-dideoxy-2'-fluoro-3'-triaza-1,2-dien-2-ium-1-yluridine × 2 SO4 SULFATE ION × 12 GOL GLYCEROL × 8	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 273 K；COUNTER DIFFUSION, LIQUID DIFFUSION, temperature 273K	分辨率 1.50 Å R-free 0.192
4EAF Thymidine phosphorylase from E.coli 提交 2012-03-22	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 2–440（439 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 14 GOL GLYCEROL × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 LIQUID DIFFUSION；273 K；COUNTER DIFFUSION, temperature 273K, LIQUID DIFFUSION	分辨率 1.55 Å R-free 0.207
4LHM Thymidine phosphorylase from E.coli with 3'-azido-3'-deoxythymidine 提交 2013-07-01	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 2–440（439 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 14 GOL GLYCEROL × 4 AZZ 3'-azido-3'-deoxythymidine × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 COUNTER-DIFFUSION；298 K；COUNTER DIFFUSION, temperature 298.0K	分辨率 1.52 Å R-free 0.196

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	TYPH_ECOLI
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 2–440； UniProt 2–440

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1otp
沉积日期 deposition_date	1997-11-09
结构标题 title	STRUCTURAL AND THEORETICAL STUDIES SUGGEST DOMAIN MOVEMENT PRODUCES AN ACTIVE CONFORMATION OF THYMIDINE PHOSPHORYLASE
关键词 keywords	PHOSPHORYLASE, PYRIMIDINE METABOLISM, SALVAGE PATHWAY, DOMAIN MOVEMENT, TRANSFERASE, GLYCOSYLTRANSFERASE; PHOSPHORYLASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	23.36 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	22.39 Å
零角强度 I(0) i0	37744500.00
分子量 molecular_weight	47178.0 kDa
排除体积 excluded_volume	59010 Å³
包络体积 envelope_volume	68823 Å³
水化壳体积 shell_volume	25732 Å³
包络直径 envelope_diameter	80.0 Å
壳层 Rg shell_rg	29.41 Å
包络 Rg envelope_rg	22.49 Å
形状 Rg shape_rg	22.42 Å
总 Rg total_rg	23.09 Å
总原子数 total_atoms	3306
残基数 n_residues	440
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	75.9 Å
Rg (实空间) rg_real	23.27 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.51 Å
I(0) (实空间) i0_real	3.7740e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	5.5030e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	23.29 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	37750000.0000
解质量估计 total_estimate	0.6396
解质量评级 solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	28.0 Å
偏度 Skewness skewness	0.238
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.401
角度范围 angular_range	— – 0.3400 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	9340000.0000
实空间数据点数 n_real_points	66
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.881; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.223; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 7 domains

SCOP 2.08 (4 domains)

结构域编号 domain_id	d1otpa1
类 Class class	a — All alpha proteins
折叠类型 Fold fold	a.46 — Methionine synthase domain-like
超家族 Superfamily superfamily	a.46.2 — Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase N-terminal domain
家族 Family family	a.46.2.1 — Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase N-terminal domain

结构域编号 domain_id	d1otpa2
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.27 — Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain
超家族 Superfamily superfamily	c.27.1 — Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain
家族 Family family	c.27.1.1 — Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain

结构域编号 domain_id	d1otpa3
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.41 — alpha/beta-Hammerhead
超家族 Superfamily superfamily	d.41.3 — Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain
家族 Family family	d.41.3.1 — Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain

结构域编号 domain_id	d1otpa4
类 Class class	l — Artifacts
折叠类型 Fold fold	l.1 — Tags
超家族 Superfamily superfamily	l.1.1 — Tags
家族 Family family	l.1.1.1 — Tags

CATH v4.4 (3 domains)

结构域编号 domain_id	1otpA01
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology	970 — Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 3
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain C

结构域编号 domain_id	1otpA02
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	1030 — Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain

结构域编号 domain_id	1otpA03
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	90 — Alpha-Beta Complex
拓扑 Topology topology	1170 — Aldehyde Oxidoreductase; domain 3
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	30 — Pyrimidine nucleoside phosphorylase-like, C-terminal domain

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	78.000 Å
晶胞边长 b length_b	97.400 Å
晶胞边长 c length_c	137.400 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	8

空间群 space_group	I 2 2 2
空间群编号 int_tables_number	23
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.800 Å
最低分辨率 resolution_low	8.000 Å
R 因子 r_factor	0.2010
R_work r_work	0.2010
R_free r_free	0.2480

描述 description	THYMIDINE PHOSPHORYLASE
分子量 formula_weight	47241.0 kDa
EC 编号 ec_number	2.4.2.4
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	3306

STRUCTURAL AND THEORETICAL STUDIES SUGGEST DOMAIN MOVEMENT PRODUCES AN ACTIVE CONFORMATION OF THYMIDINE PHOSPHORYLASE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

THYMIDINE PHOSPHORYLASE

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 7 domains

SCOP 2.08 (4 domains)

CATH v4.4 (3 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

fit	/app/data/saxs_computation/ot/1otp/1otp.fit
pddf	/app/data/pr_computation/ot/1otp/1otp.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/ot/1otp/1otp.dat