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1pmx

INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR-I BOUND TO A PHAGE-DERIVED PEPTIDE

Method: SOLUTION NMR Dmax: 56.8 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Insulin-like growth factor IB

Homo sapiens

UniProt P05019

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 49–118 未记录 IGF-1 ANTAGONIST F1-1 × 1 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 5.1；313 K；离子强度（mmCIF原始值）25 mM；压力 1 NMR样品组成：1.4 MM IGF-I (15N), 2.0 MM PEPTIDE, 25 MM SODIUM ACETATE NMR样品组成：1.4 MM IGF-I (13C,15N), 2.0 MM PEPTIDE, 25 MM SODIUM ACETATE NMR样品组成：1.4 MM IGF-I (13C,15N), 2.0 MM PEPTIDE, 25 MM SODIUM ACETATE | D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1PMX Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1BQT THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF HUMAN INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR-I (IGF-I) DETERMINED BY 1H-NMR AND DISTANCE GEOMETRY, 6 STRUCTURES 提交 1998-08-18 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 49–118（70 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 3；313 K；压力 1
NMR样品组成 H2O/D2O=9/1 CONTAINING 10 ACETIC ACID-D4
分辨率未提供
1WQJ Structural Basis for the Regulation of Insulin-Like Growth Factors (IGFs) by IGF Binding Proteins (IGFBPs) 提交 2004-09-29 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 I 49–118（70 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.8；277 K；23% PEG 1500, 25mM Tris, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
分辨率 1.60 Å R-free 0.255
2DSP Structural Basis for the Inhibition of Insulin-like Growth Factors by IGF Binding Proteins 提交 2006-07-05 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 I 49–118（70 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7；290 K；23% PEG 1500, 25mM Tris pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K
分辨率 2.50 Å R-free 0.271
2DSQ Structural Basis for the Inhibition of Insulin-like Growth Factors by IGF Binding Proteins 提交 2006-07-05 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 I 49–118（70 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.3；290 K；20% PEG 3350, 0.2M lithium acetate, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K
分辨率 2.80 Å R-free 0.357
2DSQ Structural Basis for the Inhibition of Insulin-like Growth Factors by IGF Binding Proteins 提交 2006-07-05 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 C 49–118（70 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.3；290 K；20% PEG 3350, 0.2M lithium acetate, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K
分辨率 2.80 Å R-free 0.357
2DSR Structural Basis for the Inhibition of Insulin-like Growth Factors by IGF Binding Proteins 提交 2006-07-05 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 I 49–118（70 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8；290 K；1M lithium sulfate monohydrate, 2% PEG 8000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K
分辨率 2.10 Å R-free 0.256
3LRI Solution structure and backbone dynamics of long-[Arg(3)]insulin-like growth factor-I 提交 1999-04-13 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 33–102（70 aa）
突变：E3R, 13 RESIDUE N-TERMINAL EXTENSION 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 3；303 K；压力 1
分辨率未提供
4XSS Insulin-like growth factor I in complex with site 1 of a hybrid insulin receptor / Type 1 insulin-like growth factor receptor 提交 2015-01-22 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 B 49–118（70 aa） 片段：UNP residues 49-118
未记录 SO4 SULFATE ION × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10.5；298 K；1.75 M ammonium sulfate, 0.1 M CAPS-NaOH (pH 10.5), 0.2 M LiSO4
分辨率 3.00 Å R-free 0.229
4XSS Insulin-like growth factor I in complex with site 1 of a hybrid insulin receptor / Type 1 insulin-like growth factor receptor 提交 2015-01-22 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 其他组合 异源复合物；蛋白 × 18 PDB 声明：octadecameric
链 B 49–118（70 aa） 片段：UNP residues 49-118
未记录 SO4 SULFATE ION × 6 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 24 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10.5；298 K；1.75 M ammonium sulfate, 0.1 M CAPS-NaOH (pH 10.5), 0.2 M LiSO4
分辨率 3.00 Å R-free 0.229
5U8Q Structure of the ectodomain of the human Type 1 insulin-like growth factor receptor in complex with IGF-I 提交 2016-12-14 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric
链 B 49–118（70 aa）
未记录 SO4 SULFATE ION × 4 MLT D-MALATE × 2 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；293 K；1.2 M ammonium sulfate, 0.1 M imidazole-malate pH 7.0. IGF-1 was included by soaking directly into the mother crystal. For full details see the primary citation.
分辨率 3.27 Å R-free 0.303
6FF3 Crystal structure of Drosophila neural ectodermal development factor Imp-L1 with Human IGF-I 提交 2018-01-03 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 49–118（70 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 7.5；291 K；cp 10 mg/ml, 4-8% w/v PEG 6K, 5-20 mM MgCl2, 5 mM SB12, 0.1 M TRIS pH 7.5
分辨率 2.57 Å R-free 0.285
6PYH Cryo-EM structure of full-length IGF1R-IGF1 complex. Only the extracellular region of the complex is resolved. 提交 2019-07-29 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 B 49–118（70 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 4.30 Å
6RVA STRUCTURE OF [ASP58]-IGF-I ANALOGUE 提交 2019-05-31 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 X 48–118（71 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 3；313.15 K；离子强度（mmCIF原始值）0；压力 1
NMR样品组成 0.18 mM [L-Asp58]-IGF-1 analogue, 0.01 % sodium azide, 50 mM [U-2H] acetic acid, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 0.05 mM [U-13C; U-15N] [L-Asp58]-IGF-1 analogue, 0.01 % sodium azide, 50 mM [U-2H] acetic acid, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 0.05 mM [U-13C; U-15N] [L-Asp58]-IGF-1 analogue, 0.01 % sodium azide, 50 mM [U-2H] acetic acid, 100% D2O | 100% D2O
分辨率未提供
7S0Q Head region of a complex of IGF-I with the ectodomain of a hybrid insulin receptor / type 1 insulin-like growth factor receptor 提交 2021-08-30 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 D 49–118（70 aa）
未记录 BMA beta-D-mannopyranose × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 7 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8；20mM Tris pH 8.0 160mM NaCl
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.70 Å
7WRQ Structure of Human IGF1/IGFBP3/ALS Ternary Complex 提交 2022-01-27 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 C 33–102（70 aa）
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；blot for 2 seconds before plunging
分辨率 3.60 Å
7YRR Cryo-EM structure of IGF1R with two IGF1 complex 提交 2022-08-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 36–95（60 aa）
链 D 36–95（60 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 OTHER
分辨率 4.30 Å
8EYR Cryo-EM structure of two IGF1 bound full-length mouse IGF1R mutant (four glycine residues inserted in the alpha-CT; IGF1R-P674G4): symmetric conformation 提交 2022-10-28 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 1–195（195 aa）
链 D 1–195（195 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 4.00 Å
8X06 Cryo-EM structure of the IR/IGF-I complex, conformation 1 提交 2023-11-03 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 1–195（195 aa）
链 D 1–195（195 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.24 Å
8X2M Cryo-EM structure of the IR/IGF-I complex, conformation 2 提交 2023-11-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 C 1–195（195 aa）
链 D 1–195（195 aa）
链 E 1–195（195 aa）
链 F 1–195（195 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.31 Å
8XJS Cryo-EM structure of human insulin receptor bound to 3 IGF-I 提交 2023-12-22 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric
链 C 1–195（195 aa）
链 D 1–195（195 aa）
链 E 1–195（195 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.24 Å
8XK1 Cryo-EM structure of human insulin receptor bound to 4 IGF-I 提交 2023-12-22 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 C 1–195（195 aa）
链 D 1–195（195 aa）
链 E 1–195（195 aa）
链 F 1–195（195 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.31 Å
8XKM Cryo-EM structure of human insulin receptor bound to 4 IGF-I, conformation 3 提交 2023-12-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 C 1–195（195 aa）
链 D 1–195（195 aa）
链 E 1–195（195 aa）
链 F 1–195（195 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 5.00 Å
8XKR Cryo-EM structure of human insulin receptor bound to 4 IGF-I, conformation 2 提交 2023-12-24 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 C 1–195（195 aa）
链 D 1–195（195 aa）
链 E 1–195（195 aa）
链 F 1–195（195 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.53 Å

共 21 个其他 PDB 条目、23 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 IGF1B_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–70； UniProt 49–118

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1pmx

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1pmx
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1pmx
沉积日期 deposition_date2003-06-11
结构标题 titleINSULIN-LIKE GROWTH FACTOR-I BOUND TO A PHAGE-DERIVED PEPTIDE
关键词 keywordsIGF-I, PEPTIDE BINDING, HIGH AFFINITY LIGAND, HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX; HORMONE/GROWTH FACTOR
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier14.87 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron14.48 Å
零角强度 I(0) i0580699000.00
分子量 molecular_weight190680.0 kDa
排除体积 excluded_volume233590 ų
包络体积 envelope_volume37289 ų
水化壳体积 shell_volume16768 ų
包络直径 envelope_diameter61.9 Å
壳层 Rg shell_rg24.91 Å
包络 Rg envelope_rg19.80 Å
形状 Rg shape_rg14.49 Å
总 Rg total_rg14.72 Å
总原子数 total_atoms26020
残基数 n_residues1720
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax56.8 Å
Rg (实空间) rg_real14.96 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.51 Å
I(0) (实空间) i0_real5.8070e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error6.6520e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal14.95 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal580700000.0000
解质量估计 total_estimate0.7125
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary16.6 Å
偏度 Skewness skewness0.509
峰度 Kurtosis kurtosis0.026
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha203000.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.525; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.684; Smooth: 0.000
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1pmxa_
类 Class classg — Small proteins
折叠类型 Fold foldg.1 — Insulin-like
超家族 Superfamily superfamilyg.1.1 — Insulin-like
家族 Family familyg.1.1.1 — Insulin-like

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1pmxA00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology100 — Insulin-like, subunit E
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Insulin-like
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8. 引用文献 (2)

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9. 文件与曲线 (10)