SAXSdb — 1tac

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

TAT PROTEIN

Human immunodeficiency virus 1

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 2–86	突变：M1L, C22S, C25A, C27A, C30S, C31A, C34S, C37A	无其他共同聚合物	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.85 M；压力 10E+5 PA NMR样品组成：H2O/D2O (9:1)	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1TAC	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1TBC HIV-1 TAT, NMR, 10 STRUCTURES 提交 1998-03-13	突变/修饰不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 2–86（85 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.85 M；压力 10E+5 PA NMR样品组成 H2O/D2O (9:1)	分辨率未提供
1TIV STRUCTURAL STUDIES OF HIV-1 TAT PROTEIN 提交 1995-02-14	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–86（86 aa）	突变：THR 40 LYS	未记录非水小分子	SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件	分辨率未提供
2BGN HIV-1 Tat protein derived N-terminal nonapeptide Trp2-Tat(1-9) bound to the active site of Dipeptidyl peptidase IV (CD26) 提交 2005-01-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 W 1–9（9 aa）片段：HIV-1 TAT PROTEIN DERIVED N-TERMINAL NONAPEPTIDE, RESIDUES 1-9 链 X 1–9（9 aa）片段：HIV-1 TAT PROTEIN DERIVED N-TERMINAL NONAPEPTIDE, RESIDUES 1-9	突变：YES 突变：YES	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 7 ZN ZINC ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 3.15 Å R-free 0.247
2BGN HIV-1 Tat protein derived N-terminal nonapeptide Trp2-Tat(1-9) bound to the active site of Dipeptidyl peptidase IV (CD26) 提交 2005-01-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 其他组合异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 Y 1–9（9 aa）片段：HIV-1 TAT PROTEIN DERIVED N-TERMINAL NONAPEPTIDE, RESIDUES 1-9 链 Z 1–9（9 aa）片段：HIV-1 TAT PROTEIN DERIVED N-TERMINAL NONAPEPTIDE, RESIDUES 1-9	突变：YES 突变：YES	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 7 ZN ZINC ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 3.15 Å R-free 0.247
2BGR Crystal structure of HIV-1 Tat derived nonapeptides Tat(1-9) bound to the active site of Dipeptidyl peptidase IV (CD26) 提交 2005-01-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 Y 1–9（9 aa）链 Z 1–9（9 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 4	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.00 Å R-free 0.203
8CCW Crystal structure of human Sirt3 in complex with an acetylated HIV1 Tat-46-54 substrate peptide 提交 2023-01-27	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 46–54（9 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	ZN ZINC ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293.15 K；10 mg/ml human Sirt3-(118-399) in 20 mM Tris/HCl, pH 8.0, 150 mM NaCl, 5% (v/v) glycerol, 1 mM TCEP were incubated with 2 mM ac-Tat-46-54 for 60 min at 293.15 K. The complex was crystallized using the sitting-drop vapor-diffusion method at 293.15 K with 100 mM MES, pH 6.0, 30% (w/v) PEG 200, 5% (w/v) PEG 3000 as reservoir solution.	分辨率 1.65 Å R-free 0.209
8CCZ Crystal structure of human Sirt3 in complex with an inhibiting HIV1 Tat-37-59 peptide 提交 2023-01-28	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 37–59（23 aa）	突变：C37A	ZN ZINC ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293.15 K；10 mg/ml human Sirt3-(118-399) in 20 mM Tris/HCl, pH 8.0, 150 mM NaCl, 5% (v/v) glycerol, 1 mM TCEP were incubated with 2 mM Tat-37-59 in 10% (v/v) DMSO for 60 min at 293.15 K. The complex was crystallized using the sitting-drop vapor-diffusion method at 293.15 K with 100 mM CHES, pH 9.0, 20% (w/v) PEG 8000 as reservoir solution.	分辨率 1.95 Å R-free 0.276
8CCZ Crystal structure of human Sirt3 in complex with an inhibiting HIV1 Tat-37-59 peptide 提交 2023-01-28	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 D 37–59（23 aa）	突变：C37A	ZN ZINC ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293.15 K；10 mg/ml human Sirt3-(118-399) in 20 mM Tris/HCl, pH 8.0, 150 mM NaCl, 5% (v/v) glycerol, 1 mM TCEP were incubated with 2 mM Tat-37-59 in 10% (v/v) DMSO for 60 min at 293.15 K. The complex was crystallized using the sitting-drop vapor-diffusion method at 293.15 K with 100 mM CHES, pH 9.0, 20% (w/v) PEG 8000 as reservoir solution.	分辨率 1.95 Å R-free 0.276

共 6 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	TAT_HV1Z2
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 2–86； UniProt 2–86

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1tac
沉积日期 deposition_date	1998-03-13
结构标题 title	HIV-1 TAT CYS-, NMR, 10 STRUCTURES
关键词 keywords	TRANSCRIPTION REGULATION, HIV-1, TRANSACTIVATION, RNA BINDING; TRANSCRIPTION REGULATION
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	12.94 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	12.89 Å
零角强度 I(0) i0	150520000.00
分子量 molecular_weight	95527.0 kDa
排除体积 excluded_volume	117090 Å³
包络体积 envelope_volume	19268 Å³
水化壳体积 shell_volume	11832 Å³
包络直径 envelope_diameter	45.3 Å
壳层 Rg shell_rg	19.52 Å
包络 Rg envelope_rg	14.21 Å
形状 Rg shape_rg	12.86 Å
总 Rg total_rg	13.19 Å
总原子数 total_atoms	13450
残基数 n_residues	860
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	43.4 Å
Rg (实空间) rg_real	12.90 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.30 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.5050e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.6510e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	12.91 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	150500000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8932
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	15.4 Å
偏度 Skewness skewness	0.208
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.453
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	181000.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.884; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.974; Smooth: 0.982

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d1taca_
类 Class class	j — Peptides
折叠类型 Fold fold	j.40 — Transactivation protein TAT
超家族 Superfamily superfamily	j.40.1 — Transactivation protein TAT
家族 Family family	j.40.1.1 — Transactivation protein TAT

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	1tacA00
类 Class class	4 — Few Secondary Structures
架构 Architecture architecture	10 — Irregular
拓扑 Topology topology	20 — HIV-1 Transactivator Protein
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Tat domain

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8. 引用文献 (2)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	1

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

描述 description	TAT PROTEIN
分子量 formula_weight	9562.7 kDa
突变 mutation	M1L, C22S, C25A, C27A, C30S, C31A, C34S, C37A
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	13450

来源生物 organism	Human immunodeficiency virus 1
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	11676
宿主生物 host_organism	Escherichia coli BL21(DE3)

HIV-1 TAT CYS-, NMR, 10 STRUCTURES

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

TAT PROTEIN

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

CATH v4.4 (1 domains)

8. 引用文献 (2)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

fit	/app/data/saxs_computation/ta/1tac/1tac.fit
pddf	/app/data/pr_computation/ta/1tac/1tac.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/ta/1tac/1tac.dat