SAXSdb — 1tmq

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

PROTEIN (ALPHA-AMYLASE)

物种未注明

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 2–471	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	PROTEIN (RAGI BIFUNCTIONAL INHIBITOR) × 1 （P01087） CL CHLORIDE ION × 1 CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：200MM AMMONIUM PHOSPHATE, 100MM TRIS-HCL, PH 8.5, 50% (W/V) 2-METHYL-2,4- PENTANEDIOL	分辨率 2.50 Å R-free 0.261

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1TMQ	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1CLV YELLOW MEAL WORM ALPHA-AMYLASE IN COMPLEX WITH THE AMARANTH ALPHA-AMYLASE INHIBITOR 提交 1999-05-04	实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 2–471（470 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 5.4；12% PEG 1000, 12% PEG 8000, pH 5.4	分辨率 2.00 Å R-free 0.190
1JAE STRUCTURE OF TENEBRIO MOLITOR LARVAL ALPHA-AMYLASE 提交 1997-09-30	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 2–471（470 aa）片段：RESIDUES 1 - 471	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 6.5；200 MM SODIUM ACETATE, 100 MM BISTRIS-HCL PH 6.5 30% W/V PEG 8000	分辨率 1.65 Å R-free 0.206
1VIW TENEBRIO MOLITOR ALPHA-AMYLASE-INHIBITOR COMPLEX 提交 1998-07-21	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 2–471（470 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CL CHLORIDE ION × 2 CA CALCIUM ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7；pH 7	分辨率 3.00 Å R-free 0.291
1VIW TENEBRIO MOLITOR ALPHA-AMYLASE-INHIBITOR COMPLEX 提交 1998-07-21	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 其他组合异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 2–471（470 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CL CHLORIDE ION × 1 CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7；pH 7	分辨率 3.00 Å R-free 0.291

共 3 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	AMY_TENMO
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–471； UniProt 2–471

PROTEIN (RAGI BIFUNCTIONAL INHIBITOR)

物种未注明

UniProt P01087

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 1–117	未记录	PROTEIN (ALPHA-AMYLASE) × 1 （P56634） CL CHLORIDE ION × 1 CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：200MM AMMONIUM PHOSPHATE, 100MM TRIS-HCL, PH 8.5, 50% (W/V) 2-METHYL-2,4- PENTANEDIOL	分辨率 2.50 Å R-free 0.261

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1TMQ	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1B1U CRYSTAL STRUCTURE OF THE BIFUNCTIONAL INHIBITOR RAGI 提交 1998-11-23	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–122（122 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；1.15M AMMONIUM SULFATE, 0.2M AMMONIUM PHOSPHATE PH 8.0	分辨率 2.20 Å R-free 0.321
1BIP BIFUNCTIONAL PROTEINASE INHIBITOR TRYPSIN/A-AMYLASE FROM SEEDS OF RAGI (ELEUSINE CORACANA GAERTNERI) 提交 1995-03-31	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–122（122 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件	分辨率未提供

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	IAAT_ELECO
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 B； PDB构建体 1–117； UniProt 1–117

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1tmq
沉积日期 deposition_date	1998-01-13
结构标题 title	STRUCTURE OF TENEBRIO MOLITOR LARVAL ALPHA-AMYLASE IN COMPLEX WITH RAGI BIFUNCTIONAL INHIBITOR
关键词 keywords	;ALPHA-AMYLASE, CARBOHYDRATE METABOLISM, ALPHA-1, 4-GLUCAN-4-GLUCANOHYDROLASE, HYDROLASE BIFUNCTIONAL ALPHA-AMYLASE/TRYPSIN INHIBITOR, COMPLEX (ENZYME- INHIBITOR), HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX ;; HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	25.93 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	24.91 Å
零角强度 I(0) i0	73938200.00
分子量 molecular_weight	63975.0 kDa
排除体积 excluded_volume	78352 Å³
包络体积 envelope_volume	89616 Å³
水化壳体积 shell_volume	30226 Å³
包络直径 envelope_diameter	91.1 Å
壳层 Rg shell_rg	32.07 Å
包络 Rg envelope_rg	25.10 Å
形状 Rg shape_rg	24.88 Å
总 Rg total_rg	25.67 Å
总原子数 total_atoms	4489
残基数 n_residues	587
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	86.4 Å
Rg (实空间) rg_real	25.90 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.51 Å
I(0) (实空间) i0_real	7.3940e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.0140e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	25.91 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	73940000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8860
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	29.7 Å
偏度 Skewness skewness	0.340
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.310
角度范围 angular_range	— – 0.3050 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	14670000.0000
实空间数据点数 n_real_points	62
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.843; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.995; Smooth: 0.991

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	PROTEIN (ALPHA-AMYLASE)
分子量 formula_weight	51263.1 kDa
EC 编号 ec_number	3.2.1.1
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	4820

QKDANFASGRNSIVHLFEWKWNDIADECERFLQPQGFGGVQISPPNEYLVADGRPWWERYQPVSYIINTRSGDESAFTDMTRRCNDAGVRIYVDAVINHMTGMNGVGTSGSSADHDGMNYPAVPYGSGDFHSPCEVNNYQDADNVRNCELVGLRDLNQGSDYVRGVLIDYMNHMIDLGVAGFRVDAAKHMSPGDLSVIFSGLKNLNTDYGFADGARPFIYQEVIDLGGEAISKNEYTGFGCVLEFQFGVSLGNAFQGGNQLKNLANWGPEWGLLEGLDAVVFVDNHDNQRTGGSQILTYKNPKPYKMAIAFMLAHPYGTTRIMSSFDFTDNDQGPPQDGSGNLISPGINDDNTCSNGYVCEHRWRQVYGMVGFRNAVEGTQVENWWSNDDNQIAFSRGSQGFVAFTNGGDLNQNLNTGLPAGTYCDVISGELSGGSCTGKSVTVGDNGSADISLGSAEDDGVLAIHVNAKL

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	PROTEIN (RAGI BIFUNCTIONAL INHIBITOR)
分子量 formula_weight	12715.8 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	B

SVGTSCIPGMAIPHNPLDSCRWYVSTRTCGVGPRLATQEMKARCCRQLEAIPAYCRCEAVRILMDGVVTSSGQHEGRLLQDLPGCPRQVQRAFAPKLVTEVECNLATIHGGPFCLSL

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	CHLORIDE ION
分子量 formula_weight	35.5 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 4 Entity 4 non-polymer

描述 description	CALCIUM ION
分子量 formula_weight	40.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 5 Entity 5 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	331

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 6 domains

SCOP 2.08 (3 domains)

结构域编号 domain_id	d1tmqa1
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.71 — Glycosyl hydrolase domain
超家族 Superfamily superfamily	b.71.1 — Glycosyl hydrolase domain
家族 Family family	b.71.1.1 — alpha-Amylases, C-terminal beta-sheet domain

结构域编号 domain_id	d1tmqa2
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.1 — TIM beta/alpha-barrel
超家族 Superfamily superfamily	c.1.8 — (Trans)glycosidases
家族 Family family	c.1.8.1 — Amylase, catalytic domain

结构域编号 domain_id	d1tmqb_
类 Class class	a — All alpha proteins
折叠类型 Fold fold	a.52 — Bifunctional inhibitor/lipid-transfer protein/seed storage 2S albumin
超家族 Superfamily superfamily	a.52.1 — Bifunctional inhibitor/lipid-transfer protein/seed storage 2S albumin
家族 Family family	a.52.1.2 — Proteinase/alpha-amylase inhibitors

CATH v4.4 (3 domains)

结构域编号 domain_id	1tmqA01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	20 — Alpha-Beta Barrel
拓扑 Topology topology	20 — TIM Barrel
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	80 — Glycosidases

结构域编号 domain_id	1tmqA02
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	60 — Sandwich
拓扑 Topology topology	40 — Immunoglobulin-like
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	1180 — Golgi alpha-mannosidase II

结构域编号 domain_id	1tmqB00
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	110 — Hydrophobic Seed Protein
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Plant lipid-transfer and hydrophobic proteins

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8. 引用文献 (2)

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晶胞边长 a length_a	79.160 Å
晶胞边长 b length_b	186.870 Å
晶胞边长 c length_c	111.540 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	8

空间群 space_group	C 2 2 21
空间群编号 int_tables_number	20
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.500 Å
最低分辨率 resolution_low	7.000 Å
R 因子 r_factor	0.1910
R_work r_work	0.1910
R_free r_free	0.2610

fit	/app/data/saxs_computation/tm/1tmq/1tmq.fit
pddf	/app/data/pr_computation/tm/1tmq/1tmq.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/tm/1tmq/1tmq.dat

STRUCTURE OF TENEBRIO MOLITOR LARVAL ALPHA-AMYLASE IN COMPLEX WITH RAGI BIFUNCTIONAL INHIBITOR

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

PROTEIN (ALPHA-AMYLASE)

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

PROTEIN (RAGI BIFUNCTIONAL INHIBITOR)

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

实体 3 Entity 3 non-polymer

实体 4 Entity 4 non-polymer

实体 5 Entity 5 water

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 6 domains

SCOP 2.08 (3 domains)

CATH v4.4 (3 domains)

8. 引用文献 (2)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)