NALP
NEISSERIA MENINGITIDIS
当前结构中的状态
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白单体 | 单体 | 蛋白 1 | PENTAETHYLENE GLYCOL MONODECYL ETHER × 1 | 与蛋白数一致 |
数据库中的同蛋白其他状态
查看构建体与数据证据
| UniProt名称 | Q8GKS5 |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 X; PDB构建体 1–308; UniProt 776–1083 |
NEISSERIA MENINGITIDIS
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白单体 | 单体 | 蛋白 1 | PENTAETHYLENE GLYCOL MONODECYL ETHER × 1 | 与蛋白数一致 |
| UniProt名称 | Q8GKS5 |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 X; PDB构建体 1–308; UniProt 776–1083 |
页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。
| 条目编号 entry_id | 1uyo |
| 沉积日期 deposition_date | 2004-03-02 |
| 结构标题 title | Translocator domain of autotransporter NalP from Neisseria meningitidis |
| 关键词 keywords | AUTOTRANSPORTER, TRANSLOCATOR DOMAIN, MEMBRANE PROTEIN, OUTER MEMBRANE, BETA-DOMAIN, BETA-BARREL; MEMBRANE PROTEIN |
| 实验方法 method | X-RAY DIFFRACTION |
页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。
Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)
| Rg(Guinier) | 20.26 Å |
| Rg(电子密度) | 19.65 Å |
| 总 Rg | 20.33 Å |
| 原子数 | 1968 |
| 残基数 | 272 |
| 排除体积 | 34388 ų |
| 最大 q | 0.500 Å⁻¹ |
| 结构域编号 domain_id | d1uyox_ |
| 类 Class class | f — Membrane and cell surface proteins and peptides |
| 折叠类型 Fold fold | f.4 — Transmembrane beta-barrels |
| 超家族 Superfamily superfamily | f.4.5 — Autotransporter |
| 家族 Family family | f.4.5.1 — Autotransporter |
| 结构域编号 domain_id | 1uyoX00 |
| 类 Class class | 2 — Mainly Beta |
| 架构 Architecture architecture | 40 — Beta Barrel |
| 拓扑 Topology topology | 128 — Lipocalin |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 130 — Autotransporter beta-domain |