1v1q

Crystal structure of PriB- a primosomal DNA replication protein of Escherichia coli

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 60.1 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

PRIMOSOMAL REPLICATION PROTEIN N

ESCHERICHIA COLI

UniProt P07013

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–104 链 B; UniProt 1–104 突变:YES CYS CYSTEINE × 3 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:pH 5.7;pH 5.70 分辨率 2.10 Å R-free 0.263

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 7 个其他 PDB 条目、9 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PRIB_ECOLI
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 18–121; UniProt 1–104 作者链 B; PDB构建体 18–121; UniProt 1–104

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1v1q

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1v1q
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1v1q
沉积日期 deposition_date2004-04-22
结构标题 titleCrystal structure of PriB- a primosomal DNA replication protein of Escherichia coli
关键词 keywordsPRIMOSOME, DNA REPLICATION, DNA BINDING; DNA BINDING
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier18.79
回转半径 Rg (电子) rg_electron17.85
零角强度 I(0) i012087400.00
分子量 molecular_weight24726.0 kDa
排除体积 excluded_volume30571 ų
包络体积 envelope_volume36774 ų
水化壳体积 shell_volume17369 ų
包络直径 envelope_diameter61.4
壳层 Rg shell_rg23.84
包络 Rg envelope_rg18.21
形状 Rg shape_rg17.89
总 Rg total_rg18.67
总原子数 total_atoms1725
残基数 n_residues223
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax60.1
Rg (实空间) rg_real19.06
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.12
I(0) (实空间) i0_real1.1890e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.2230e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal18.74
I(0) (倒空间) i0_reciprocal12090000.0000
解质量估计 total_estimate0.6869
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary22.2
偏度 Skewness skewness0.348
峰度 Kurtosis kurtosis-0.195
角度范围 angular_range— – 0.4250 −1
当前正则化参数 α current_alpha8.1150
最高正则化参数 α highest_alpha2561000.0000
实空间数据点数 n_real_points74
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.901; Stabil: 0.927; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.475

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 7 domains

SCOP 2.08 (5 domains)

结构域编号 domain_idd1v1qa1
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.40 — OB-fold
超家族 Superfamily superfamilyb.40.4 — Nucleic acid-binding proteins
家族 Family familyb.40.4.3 — Single strand DNA-binding domain, SSB
结构域编号 domain_idd1v1qa2
类 Class classl — Artifacts
折叠类型 Fold foldl.1 — Tags
超家族 Superfamily superfamilyl.1.1 — Tags
家族 Family familyl.1.1.1 — Tags
结构域编号 domain_idd1v1qb1
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.40 — OB-fold
超家族 Superfamily superfamilyb.40.4 — Nucleic acid-binding proteins
家族 Family familyb.40.4.3 — Single strand DNA-binding domain, SSB
结构域编号 domain_idd1v1qb2
类 Class classl — Artifacts
折叠类型 Fold foldl.1 — Tags
超家族 Superfamily superfamilyl.1.1 — Tags
家族 Family familyl.1.1.1 — Tags
结构域编号 domain_idd1v1qb3
类 Class classl — Artifacts
折叠类型 Fold foldl.1 — Tags
超家族 Superfamily superfamilyl.1.1 — Tags
家族 Family familyl.1.1.1 — Tags

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id1v1qA00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology50 — OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P)
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily140 — Nucleic acid-binding proteins
结构域编号 domain_id1v1qB00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology50 — OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P)
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily140 — Nucleic acid-binding proteins

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)