Mus musculus
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白单体 | 单体 | 蛋白 1 | ZINC ION × 1 6-HYDROXY-7,8-DIHYDRO PURINE NUCLEOSIDE × 1 water × 1 | 与蛋白数一致 |
| UniProt名称 | ADA_MOUSE |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 A； PDB构建体 1–352； UniProt 1–352 |
页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。
| 条目编号 entry_id | 2ada |
| 沉积日期 deposition_date | 1994-12-02 |
| 结构标题 title | ATOMIC STRUCTURE OF ADENOSINE DEAMINASE COMPLEXED WITH A TRANSITION-STATE ANALOG: UNDERSTANDING CATALYSIS AND IMMUNODEFICIENCY MUTATIONS |
| 关键词 keywords | HYDROLASE, AMINO, ZINC COFACTOR, BETA/ALPHA BARREL, TRANSITION-STATE INHIBITOR; HYDROLASE |
| 实验方法 method | X-RAY DIFFRACTION |
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Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)
| Rg（Guinier） | 19.99 Å |
| Rg（电子密度） | 19.01 Å |
| 总 Rg | 19.93 Å |
| 原子数 | 2812 |
| 残基数 | 349 |
| 排除体积 | 50089 ų |
| 最大 q | 0.500 Å⁻¹ |
| 结构域编号 domain_id | d2adaa_ |
| 类 Class class | c — Alpha and beta proteins (a/b) |
| 折叠类型 Fold fold | c.1 — TIM beta/alpha-barrel |
| 超家族 Superfamily superfamily | c.1.9 — Metallo-dependent hydrolases |
| 家族 Family family | c.1.9.1 — Adenosine/AMP deaminase |
| 结构域编号 domain_id | 2adaA00 |
| 类 Class class | 3 — Alpha Beta |
| 架构 Architecture architecture | 20 — Alpha-Beta Barrel |
| 拓扑 Topology topology | 20 — TIM Barrel |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 140 — Metal-dependent hydrolases |