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2adz

solution structure of the joined PH domain of alpha1-syntrophin

Method: SOLUTION NMR Dmax: 80.9 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Alpha-1-syntrophin

Mus musculus

UniProt Q61234

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 2–79 链 A； UniProt 165–264 片段：PH domain 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7；303 K；压力 ambient NMR样品组成：1mM protein 15N; 100mM potassium phosphate pH 7.0 | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：1mM protein 15N, 13C; 100mM potassium phosphate pH 7.0 | 99.9% D2O NMR样品组成：1mM unlabelled protein; 100mM potassium phosphate pH 7.0 | 99.9% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2ADZ Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1QAV Unexpected Modes of PDZ Domain Scaffolding Revealed by Structure of NNOS-Syntrophin Complex 提交 1999-03-30 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 75–164（90 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；298 K；VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, PH 8.5, 298K, 25% PEG4000, 0.2M SODIUM ACETATE, 100MM TRIS
分辨率 1.90 Å R-free 0.259
1Z86 Solution structure of the PDZ domain of alpha-syntrophin 提交 2005-03-30 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 79–165（87 aa） 片段：PDZ domain
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；303 K；压力 ambient
NMR样品组成 1mM PDZ domain of alpha1-syntrophin U-15N, 13C; 100mM potassium phosphate; 90% H2O,10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1mM PDZ domain of alpha1-syntrophin U-15N; 100mM potassium phosphate; 90% H2O,10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1mM PDZ domain of alpha1-syntrophin U-15N, 13C; 100mM potassium phosphate; 99.9% D2O | 99.9% D2O
NMR样品组成 1mM PDZ domain of alpha1-syntrophin; 100mM potassium phosphate; 99.9% D2O | 99.9% D2O
分辨率未提供
1Z87 solution structure of the split PH-PDZ Supramodule of alpha-Syntrophin 提交 2005-03-30 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–264（263 aa） 片段：the PHN-PDZ-PHC tandem
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；303 K；压力 ambient
NMR样品组成 1mM PHN-PDZ-PHC tandem of alpha1-syntrophin U-15N, 13C; 100mM potassium phosphate; 90% H2O,10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1mM PHN-PDZ-PHC tandem of alpha1-syntrophin U-15N; 100mM potassium phosphate; 90% H2O,10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1mM PHN-PDZ-PHC tandem of alpha1-syntrophin U-15N, 13C; 100mM potassium phosphate; 99.9% D2O | 99.9% D2O
NMR样品组成 1mM PHN-PDZ-PHC tandem of alpha1-syntrophin; 100mM potassium phosphate; 99.9% D2O | 99.9% D2O
分辨率未提供
2PDZ SOLUTION STRUCTURE OF THE SYNTROPHIN PDZ DOMAIN IN COMPLEX WITH THE PEPTIDE GVKESLV, NMR, 15 STRUCTURES 提交 1997-12-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 79–164（86 aa） 片段：PDZ DOMAIN
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.2；295 K；离子强度（mmCIF原始值）70mM；压力 1
NMR样品组成 H2O
分辨率未提供
4HOP Crystal structure of the computationally designed NNOS-Syntrophin complex 提交 2012-10-22 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 77–162（86 aa） 片段：PDZ DOMAIN (RESIDUES 77-162)
突变：H142F 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.25；293 K；0.1M MES, 0.2M LICL, 21.5% PEG 6000. SYNTROPHIN AT 3.6 MG/ML FINAL. NNOS AT 2.6 MG/ML FINAL. 1:1 MIX OF PROTEIN SOLUTION TO PRECIPITANT, pH 5.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.29 Å R-free 0.273
4HOP Crystal structure of the computationally designed NNOS-Syntrophin complex 提交 2012-10-22 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 77–162（86 aa） 片段：PDZ DOMAIN (RESIDUES 77-162)
突变：H142F 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.25；293 K；0.1M MES, 0.2M LICL, 21.5% PEG 6000. SYNTROPHIN AT 3.6 MG/ML FINAL. NNOS AT 2.6 MG/ML FINAL. 1:1 MIX OF PROTEIN SOLUTION TO PRECIPITANT, pH 5.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.29 Å R-free 0.273
4HOP Crystal structure of the computationally designed NNOS-Syntrophin complex 提交 2012-10-22 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 E 77–162（86 aa） 片段：PDZ DOMAIN (RESIDUES 77-162)
突变：H142F 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.25；293 K；0.1M MES, 0.2M LICL, 21.5% PEG 6000. SYNTROPHIN AT 3.6 MG/ML FINAL. NNOS AT 2.6 MG/ML FINAL. 1:1 MIX OF PROTEIN SOLUTION TO PRECIPITANT, pH 5.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.29 Å R-free 0.273

共 5 个其他 PDB 条目、7 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SNTA1_MOUSE
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–78； UniProt 2–79 作者链 A； PDB构建体 79–178； UniProt 165–264

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2adz

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2adz
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2adz
沉积日期 deposition_date2005-07-21
结构标题 titlesolution structure of the joined PH domain of alpha1-syntrophin
关键词 keywordsPROTEIN BINDING; PROTEIN BINDING
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier21.51 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron21.11 Å
零角强度 I(0) i02170120000.00
分子量 molecular_weight372300.0 kDa
排除体积 excluded_volume458080 ų
包络体积 envelope_volume121870 ų
水化壳体积 shell_volume36276 ų
包络直径 envelope_diameter85.9 Å
壳层 Rg shell_rg35.48 Å
包络 Rg envelope_rg28.08 Å
形状 Rg shape_rg21.12 Å
总 Rg total_rg21.42 Å
总原子数 total_atoms51860
残基数 n_residues3560
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax80.9 Å
Rg (实空间) rg_real21.59 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.61 Å
I(0) (实空间) i0_real2.1700e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.0610e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal21.58 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal2170000000.0000
解质量估计 total_estimate0.7364
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary22.6 Å
偏度 Skewness skewness0.440
峰度 Kurtosis kurtosis-0.246
角度范围 angular_range— – 0.3700 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha2367000.0000
实空间数据点数 n_real_points69
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.626; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.690; Smooth: 0.000
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd2adza1
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.55 — PH domain-like barrel
超家族 Superfamily superfamilyb.55.1 — PH domain-like
家族 Family familyb.55.1.1 — Pleckstrin-homology domain (PH domain)

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id2adzA01
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture30 — Roll
拓扑 Topology topology29 — PH-domain like
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily30 — Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB)
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)