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2bpn

SOLUTION STRUCTURE OF DESULFOVIBRIO VULGARIS (HILDENBOROUGH) FERRICYTOCHROME C3, NMR, 20 STRUCTURES

Method: SOLUTION NMR Dmax: 41.5 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

CYTOCHROME C3

物种未注明

UniProt P00131

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 23–129 片段：CYTOCHROME C3, RESIDUES 23-129 HEC HEME C × 4 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7.1；303 K NMR样品组成：92% WATER/8% D2O AND 100% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2BPN Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1A2I SOLUTION STRUCTURE OF DESULFOVIBRIO VULGARIS (HILDENBOROUGH) FERROCYTOCHROME C3, NMR, 20 STRUCTURES 提交 1998-01-05 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 23–129（107 aa）
未记录 HEC HEME C × 4 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 8.5；303 K
分辨率未提供
1GX7 Best model of the electron transfer complex between cytochrome c3 and [Fe]-hydrogenase 提交 2002-03-28 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 E 23–129（107 aa）
未记录 SF4 IRON/SULFUR CLUSTER × 3 PDT 1,3-PROPANEDITHIOL × 1 FE2 FE (II) ION × 2 CYN CYANIDE ION × 2 CMO CARBON MONOXIDE × 2 HEC HEME C × 4 实验方法未声明
NMR测量条件 pH 5.9；296 K；离子强度（mmCIF原始值）10 MM PHOSPHATE BUFFER；压力 1
分辨率未提供
1MDV KEY ROLE OF PHENYLALANINE 20 IN CYTOCHROME C3: STRUCTURE, STABILITY AND FUNCTION STUDIES 提交 1998-09-08 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 23–129（107 aa）
突变：F20L HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.6；pH 7.6
分辨率 2.30 Å R-free 0.296
1MDV KEY ROLE OF PHENYLALANINE 20 IN CYTOCHROME C3: STRUCTURE, STABILITY AND FUNCTION STUDIES 提交 1998-09-08 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 23–129（107 aa）
突变：F20L HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.6；pH 7.6
分辨率 2.30 Å R-free 0.296
1MDV KEY ROLE OF PHENYLALANINE 20 IN CYTOCHROME C3: STRUCTURE, STABILITY AND FUNCTION STUDIES 提交 1998-09-08 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric
链 A 23–129（107 aa）
链 B 23–129（107 aa）
突变：F20L 突变：F20L HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 32 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.6；pH 7.6
分辨率 2.30 Å R-free 0.296
2CTH CYTOCHROME C3 FROM DESULFOVIBRIO VULGARIS HILDENBOROUGH 提交 1997-06-18 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 23–129（107 aa）
未记录 HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 75% (V/V) ETHANOL AND 0.05 M SODIUM ACETATE (PH 5.5)
分辨率 1.67 Å R-free 0.190
2CTH CYTOCHROME C3 FROM DESULFOVIBRIO VULGARIS HILDENBOROUGH 提交 1997-06-18 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 23–129（107 aa）
未记录 HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 75% (V/V) ETHANOL AND 0.05 M SODIUM ACETATE (PH 5.5)
分辨率 1.67 Å R-free 0.190
2CYM EFFECTS OF AMINO ACID SUBSTITUTION ON THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE: AN X-RAY ANALYSIS OF CYTOCHROME C3 FROM DESULFOVIBRIO VULGARIS HILDENBOROUGH AT 2 ANGSTROMS RESOLUTION 提交 1993-09-29 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 23–129（107 aa）
未记录 HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE × 4 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.00 Å

共 5 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CYC3_DESVH
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–107； UniProt 23–129

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2bpn

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2bpn
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2bpn
沉积日期 deposition_date2005-04-21
结构标题 titleSOLUTION STRUCTURE OF DESULFOVIBRIO VULGARIS (HILDENBOROUGH) FERRICYTOCHROME C3, NMR, 20 STRUCTURES
关键词 keywordsELECTRON TRANSPORT, HEMEPROTEIN, CYTOCHROME C3, REDOX COOPERATIVITY, REDOX-BOHR COOPERATIVITY, TRANSDUCTION, PARAMAGNETIC; ELECTRON TRANSPORT
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier13.54 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron13.70 Å
零角强度 I(0) i01139680000.00
分子量 molecular_weight282450.0 kDa
排除体积 excluded_volume349930 ų
包络体积 envelope_volume27332 ų
水化壳体积 shell_volume14901 ų
包络直径 envelope_diameter51.5 Å
壳层 Rg shell_rg21.28 Å
包络 Rg envelope_rg15.63 Å
形状 Rg shape_rg13.67 Å
总 Rg total_rg13.93 Å
总原子数 total_atoms38000
残基数 n_residues2140
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax41.5 Å
Rg (实空间) rg_real13.46 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.25 Å
I(0) (实空间) i0_real1.1400e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.2920e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal13.46 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1140000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8667
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary18.4 Å
偏度 Skewness skewness0.142
峰度 Kurtosis kurtosis-0.342
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha362000.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.914; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.992; Smooth: 0.529
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd2bpna_
类 Class classa — All alpha proteins
折叠类型 Fold folda.138 — Multiheme cytochromes
超家族 Superfamily superfamilya.138.1 — Multiheme cytochromes
家族 Family familya.138.1.1 — Cytochrome c3-like

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id2bpnA00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture90 — Alpha-Beta Complex
拓扑 Topology topology10 — Cytochrome C3
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Cytochrome C3
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8. 引用文献 (3)

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9. 文件与曲线 (10)