SAXSdb — 2dco

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

S1P4 First Extracellular Loop Peptidomimetic

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	信息不足单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 105–118 链 A； UniProt 121–122	片段：Extracellular Loop 1 突变：L10C/A28C	无其他共同聚合物	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.06 mol/kg；压力 1 NMR样品组成：1mM CCE1a U-15N; 10mM phosphate buffer pH 6; 20% TFE-d3, 0.025% NaN3 \| 20% TFE-d3 NMR样品组成：3mM CCE1a U-15N,13C; 10mM phosphate buffer pH 6; 20% TFE-d3, 0.025% NaN3 \| 20% TFE-d3	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据

UniProt名称	EDG6_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 13–26； UniProt 105–118 作者链 A； PDB构建体 29–30； UniProt 121–122

S1P4 First Extracellular Loop Peptidomimetic

Homo sapiens

UniProt P53365

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	信息不足单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 235–244 链 A； UniProt 260–261 链 A； UniProt 264–267	片段：Extracellular Loop 1 突变：L10C/A28C	无其他共同聚合物	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.06 mol/kg；压力 1 NMR样品组成：1mM CCE1a U-15N; 10mM phosphate buffer pH 6; 20% TFE-d3, 0.025% NaN3 \| 20% TFE-d3 NMR样品组成：3mM CCE1a U-15N,13C; 10mM phosphate buffer pH 6; 20% TFE-d3, 0.025% NaN3 \| 20% TFE-d3	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2DCO	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1I49 CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF ARFAPTIN 提交 2001-02-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 118–341（224 aa）片段：RESIDUES 118-341 链 B 118–341（224 aa）片段：RESIDUES 118-341	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；277 K；TRI-SODIUM CITRATE DIHYDRATE, ISOPROPANOL, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.80 Å R-free 0.275
1I4D CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF RAC1-GDP COMPLEXED WITH ARFAPTIN (P21) 提交 2001-02-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 118–341（224 aa）片段：RESIDUES 118-341 链 B 118–341（224 aa）片段：RESIDUES 118-341	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；291 K；Tris, Peg20K, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K	分辨率 2.50 Å R-free 0.298
1I4L CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF RAC1-GDP IN COMPLEX WITH ARFAPTIN (P41) 提交 2001-02-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 118–341（224 aa）片段：RESIDUES 118-341 链 B 118–341（224 aa）片段：RESIDUES 118-341	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；291 K；Tris, PEG20K, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K	分辨率 2.70 Å R-free 0.301
1I4L CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF RAC1-GDP IN COMPLEX WITH ARFAPTIN (P41) 提交 2001-02-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 118–341（224 aa）片段：RESIDUES 118-341 链 B 118–341（224 aa）片段：RESIDUES 118-341	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；291 K；Tris, PEG20K, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K	分辨率 2.70 Å R-free 0.301
1I4T CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF RAC1-GMPPNP IN COMPLEX WITH ARFAPTIN 提交 2001-02-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 118–341（224 aa）片段：RESIDUES 118-341 链 B 118–341（224 aa）片段：RESIDUES 118-341	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GNP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；291 K；Tris, PEG20K, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K	分辨率 2.60 Å R-free 0.304
1I4T CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF RAC1-GMPPNP IN COMPLEX WITH ARFAPTIN 提交 2001-02-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 118–341（224 aa）片段：RESIDUES 118-341 链 B 118–341（224 aa）片段：RESIDUES 118-341	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GNP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；291 K；Tris, PEG20K, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K	分辨率 2.60 Å R-free 0.304
4DCN Crystal Structure Analysis of the Arfaptin2 BAR domain in Complex with ARL1 提交 2012-01-18	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 C 118–315（198 aa）片段：C-terminal BAR domain, residues 118-315 链 D 118–315（198 aa）片段：C-terminal BAR domain, residues 118-315	未记录	MG MAGNESIUM ION × 2 GNP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 7.5；298 K；100mM HEPES, 200mM Ammonium Sulfate, 25%(w/v) PEG3350, pH 7.5, vapor diffusion, temperature 298K	分辨率 3.01 Å R-free 0.333

共 5 个其他 PDB 条目、7 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	ARFP2_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 3–12； UniProt 235–244 作者链 A； PDB构建体 27–28； UniProt 260–261 作者链 A； PDB构建体 31–34； UniProt 264–267

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	2dco
沉积日期 deposition_date	2006-01-11
结构标题 title	S1P4 First Extracellular Loop Peptidomimetic
关键词 keywords	coiled coil, disulfide, helix-turn-helix, 3-10 helix, MEMBRANE PROTEIN; MEMBRANE PROTEIN
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	9.12 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	9.53 Å
零角强度 I(0) i0	26944700.00
分子量 molecular_weight	38862.0 kDa
排除体积 excluded_volume	46898 Å³
包络体积 envelope_volume	6804 Å³
水化壳体积 shell_volume	6208 Å³
包络直径 envelope_diameter	35.0 Å
壳层 Rg shell_rg	14.75 Å
包络 Rg envelope_rg	10.46 Å
形状 Rg shape_rg	9.56 Å
总 Rg total_rg	9.68 Å
总原子数 total_atoms	5190
残基数 n_residues	340
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	28.4 Å
Rg (实空间) rg_real	9.09 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.26 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.6940e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	3.0030e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	9.09 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	26940000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8351
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	1
主峰位置 r_peak_primary	25.5 Å
偏度 Skewness skewness	0.120
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.497
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	11920.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.954; Stabil: 0.998; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.998; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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8. 引用文献 (1)

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描述 description	S1P4 First Extracellular Loop Peptidomimetic
分子量 formula_weight	3891.2 kDa
突变 mutation	L10C/A28C
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	5190

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli BL21(DE3)

fit	/app/data/saxs_computation/dc/2dco/2dco.fit
pddf	/app/data/pr_computation/dc/2dco/2dco.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/dc/2dco/2dco.dat

S1P4 First Extracellular Loop Peptidomimetic

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

S1P4 First Extracellular Loop Peptidomimetic

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

S1P4 First Extracellular Loop Peptidomimetic

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)