SAXSdb — 2knh

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Protein CBFA2T1

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 119–216	片段：eTAFH domain (UNP residues 119-216)	Transcription factor 12 × 1 （Q99081）	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6；303 K；离子强度（mmCIF原始值）350；压力 ambient NMR样品组成：25 mM Bis-Tris, 1 mM EDTA, 350 mM sodium chloride, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2KNH	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1WQ6 The tetramer structure of the nervy homolgy two (NHR2) domain of AML1-ETO is critical for AML1-ETO'S activity 提交 2004-09-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 335–403（69 aa）片段：NHR2 domain 链 B 335–403（69 aa）片段：NHR2 domain	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.6；293 K；100mM Na citrate (pH 5.6), 100mM MgCl2, 30% MPD, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K	分辨率 2.00 Å R-free 0.270
2DJ8 Solution Structure of zf-MYND Domain of Protein CBFA2TI (Protein MTG8) 提交 2006-03-31	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 449–450（2 aa）片段：zf-MYND	未记录	ZN ZINC ION × 2	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）120；压力 ambient NMR样品组成 0.95mM zf-MYND domain, U-13C, 15N; 20mM d-Tris_HCl (pH 7.0); 100mM NaCl; 1mM d-DTT, 0.02% NaN3; 0.05mM ZnCl2; 1mM IDA; 90% H2O, 10% D20 \| 90% H2O, 10% D20	分辨率未提供
2KYG Structure of the AML1-ETO Nervy Domain - PKA(RIIa) complex and its contribution to AML1-ETO activity 提交 2010-05-25	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 C 437–467（31 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.0；压力 ambient NMR样品组成 2 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] NHR3, 2 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] PKA(RIIa), 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
2OD1 Solution structure of the MYND domain from human AML1-ETO 提交 2006-12-21	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 510–559（50 aa）片段：MYND domain	未记录	ZN ZINC ION × 2	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.8；303 K；压力 1 NMR样品组成 1-2mM protein, 25mM Bis-Tris, 5mM DTT, 50uM ZnCl2, 95% H20, 5% D2O \| 95% H20, 5% D2O	分辨率未提供
2ODD Solution structure of the MYND domain from AML1-ETO complexed with SMRT, a corepressor 提交 2006-12-22	构建体不同配体/离子不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 510–559（50 aa）片段：MYND domain (AML1-ETO, residues 658-707)	未记录	ZN ZINC ION × 2	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.8；303 K；压力 1 NMR样品组成 2mM SMRT-MYND, 25mM Bis-Tris, pH 6.8, 50uM ZnCl2, 1mM DTT, 95%H2O, 5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
2PP4 Solution Structure of ETO-TAFH refined in explicit solvent 提交 2007-04-27	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 119–225（107 aa）片段：TAFH domain, residues 119-225	突变：F136Y	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.8；293 K；压力 ambient NMR样品组成 1.1 mM protein, 200 mM phosphate buffer, 95% H2O, 5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
4JOL Complex structure of AML1-ETO NHR2 domain with HEB fragment 提交 2013-03-18	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 338–400（63 aa）片段：NHR2 domain of AML1-ETO (unp residues 338-400) 链 C 338–400（63 aa）片段：NHR2 domain of AML1-ETO (unp residues 338-400)	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；293 K；0.1 mM Tris, 20% ETHANOL, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 2.91 Å R-free 0.252
4JOL Complex structure of AML1-ETO NHR2 domain with HEB fragment 提交 2013-03-18	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 B 338–400（63 aa）片段：NHR2 domain of AML1-ETO (unp residues 338-400) 链 D 338–400（63 aa）片段：NHR2 domain of AML1-ETO (unp residues 338-400)	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；293 K；0.1 mM Tris, 20% ETHANOL, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 2.91 Å R-free 0.252

共 7 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	MTG8_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 6–103； UniProt 119–216

Transcription factor 12

Homo sapiens

UniProt Q99081

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 11–28	片段：HEB peptide (UNP residues 11-28)	Protein CBFA2T1 × 1 （Q06455）	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6；303 K；离子强度（mmCIF原始值）350；压力 ambient NMR样品组成：25 mM Bis-Tris, 1 mM EDTA, 350 mM sodium chloride, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2KNH	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
4JOL Complex structure of AML1-ETO NHR2 domain with HEB fragment 提交 2013-03-18	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 E 177–200（24 aa）片段：A fragment of HEB (unp residues 177-200) 链 G 177–200（24 aa）片段：A fragment of HEB (unp residues 177-200)	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；293 K；0.1 mM Tris, 20% ETHANOL, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 2.91 Å R-free 0.252
4JOL Complex structure of AML1-ETO NHR2 domain with HEB fragment 提交 2013-03-18	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 F 177–200（24 aa）片段：A fragment of HEB (unp residues 177-200) 链 H 177–200（24 aa）片段：A fragment of HEB (unp residues 177-200)	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；293 K；0.1 mM Tris, 20% ETHANOL, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 2.91 Å R-free 0.252

共 1 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	HTF4_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 B； PDB构建体 1–18； UniProt 11–28

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	2knh
沉积日期 deposition_date	2009-08-25
结构标题 title	The Solution structure of the eTAFH domain of AML1-ETO complexed with HEB peptide
关键词 keywords	;AML1-ETO, eTAFH, HEB, DNA-binding, Metal-binding, Nucleus, Proto-oncogene, Transcription, Transcription regulation, Zinc-finger, Developmental protein, Phosphoprotein, TRANSCRIPTION REGULATOR ;; TRANSCRIPTION REGULATOR
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	16.84 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	16.08 Å
零角强度 I(0) i0	974129000.00
分子量 molecular_weight	271290.0 kDa
排除体积 excluded_volume	343360 Å³
包络体积 envelope_volume	69483 Å³
水化壳体积 shell_volume	25902 Å³
包络直径 envelope_diameter	73.6 Å
壳层 Rg shell_rg	29.68 Å
包络 Rg envelope_rg	22.70 Å
形状 Rg shape_rg	16.09 Å
总 Rg total_rg	16.45 Å
总原子数 total_atoms	38800
残基数 n_residues	2420
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	62.8 Å
Rg (实空间) rg_real	16.89 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.61 Å
I(0) (实空间) i0_real	9.7410e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.2180e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal	16.88 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	974100000.0000
解质量估计 total_estimate	0.7396
解质量评级 solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks	3
主峰位置 r_peak_primary	17.9 Å
偏度 Skewness skewness	0.441
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.011
角度范围 angular_range	— – 0.4750 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	434000.0000
实空间数据点数 n_real_points	78
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.593; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.832; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Protein CBFA2T1
分子量 formula_weight	11623.4 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	38800

GAMGSGARQLSKLKRFLTTLQQFGNDISPEIGERVRTLVLGLVNSTLTIEEFHSKLQEATNFPLRPFVIPFLKANLPLLQRELLHCARLAKQNPAQYLAQHEQ

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Transcription factor 12
分子量 formula_weight	1990.2 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	B

IGTDKELSDLLDFSAMFS

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d2knha1
类 Class class	a — All alpha proteins
折叠类型 Fold fold	a.277 — TAFH domain-like
超家族 Superfamily superfamily	a.277.1 — TAFH domain-like
家族 Family family	a.277.1.1 — TAFH domain-like

结构域编号 domain_id	d2knha2
类 Class class	l — Artifacts
折叠类型 Fold fold	l.1 — Tags
超家族 Superfamily superfamily	l.1.1 — Tags
家族 Family family	l.1.1.1 — Tags

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	2knhA00
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology	120 — Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A)
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	1110 — TAFH/NHR1 domain

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8. 引用文献 (1)

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fit	/app/data/saxs_computation/kn/2knh/2knh.fit
pddf	/app/data/pr_computation/kn/2knh/2knh.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/kn/2knh/2knh.dat

The Solution structure of the eTAFH domain of AML1-ETO complexed with HEB peptide

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Protein CBFA2T1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Transcription factor 12

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

CATH v4.4 (1 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)