← 返回搜索
2kyk

The sandwich region between two LMP2A PY motif regulates the interaction between AIP4WW2domain and PY motif

Method: SOLUTION NMR Dmax: 32.2 Å Quality: REASONABLE
▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog

Homo sapiens

UniProt Q96J02

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 359–392 片段：WW 2 domain 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6；303 K；压力 ambient NMR样品组成：0.01% [U-95% 13C; U-95% 15N] sodium phosphate-1, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2KYK Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
2DMV Solution structure of the second ww domain of Itchy homolog E3 ubiquitin protein ligase (Itch) 提交 2006-04-24 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 328–357（30 aa） 片段：WW domain
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient
NMR样品组成 1.4mM protein U-15N, 13C; 20mM d-Tris-HCl(pH7.0); 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 10% D2O, 90% H2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
2NQ3 Crystal structure of the C2 Domain of Human Itchy Homolog E3 Ubiquitin Protein Ligase 提交 2006-10-30 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–155（155 aa） 片段：C2 Domain
未记录 CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；298 K；The protein at 20 mg/ml was dissolved in 20 mM Tris-HCl, pH 8.0, 0.15 M NaCl, 5% glycerol, 2 mM DTT, and mixed 1:1 with well solution that was 20% PEG3350, 0.1 M bis-Tris, pH 6.0, 0.2 M NH4OAc, 1 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
分辨率 1.80 Å R-free 0.195
2P4R Structural basis for a novel interaction between AIP4 and beta-PIX 提交 2007-03-13 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 T 246–270（25 aa） 片段：AIP4 (209-224)
未记录 SO4 SULFATE ION × 1 GOL GLYCEROL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；0.1 M TrisHCl, 0.2 M ammonium sulfate, 32-38% (w/v) PEG-MME 5000, pH 7.1-7.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.00 Å R-free 0.246
2P4R Structural basis for a novel interaction between AIP4 and beta-PIX 提交 2007-03-13 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 T 246–270（25 aa） 片段：AIP4 (209-224)
未记录 SO4 SULFATE ION × 2 GOL GLYCEROL × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；0.1 M TrisHCl, 0.2 M ammonium sulfate, 32-38% (w/v) PEG-MME 5000, pH 7.1-7.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.00 Å R-free 0.246
2YSF Solution structure of the fourth WW domain from the human E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog, ITCH 提交 2007-04-03 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 480–512（33 aa） 片段：WW domain, UNP residues 480-512
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；296 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient
NMR样品组成 0.9mM sample U-15N,13C; 20mM d-Tris-HCl; 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 90% H2O, 10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
3TUG Crystal structure of the HECT domain of ITCH E3 ubiquitin ligase 提交 2011-09-16 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 524–903（380 aa）
未记录 CL CHLORIDE ION × 1 UNX UNKNOWN LIGAND × 9 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；297 K；30% PEG1500, 0.2M NaCl 0.1M HEPES pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 297K
分辨率 2.27 Å R-free 0.256
4ROF Crystal Structure of WW3 domain of ITCH in complex with TXNIP peptide 提交 2014-10-28 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 436–474（39 aa） 片段：UNP residues 436-474
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；1.8 M ammonium sulfate, 0.2 M sodium acetate, 0.1 M sodium cacodylate pH 5.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K
分辨率 2.03 Å R-free 0.297
4ROF Crystal Structure of WW3 domain of ITCH in complex with TXNIP peptide 提交 2014-10-28 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 436–474（39 aa） 片段：UNP residues 436-474
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；1.8 M ammonium sulfate, 0.2 M sodium acetate, 0.1 M sodium cacodylate pH 5.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K
分辨率 2.03 Å R-free 0.297
5C7M CRYSTAL STRUCTURE OF E3 LIGASE ITCH WITH A UB VARIANT 提交 2015-06-24 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 524–899（376 aa） 片段：HECT DOMAIN (UNP RESIDUES 524-899)
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；293 K；The ITCH and ubiquitin variant ubv.it.02 were mixed at molarity ratio 1:2, and then concentrated to 17mg/ml. The protein sample was mixed with 1mg/mL chymotrypsin at a 1:1000 (W/W) chymotrypsin:protein ratio right before set up crystallization. Crystal was initially obtained from SGC-I screen condition A05. Crystal used for structure refinement was grown in 1.6M NH4SO4, 0.2M NaAc, 0.1M HEPES pH 7.5, 5% Ethylene Glycol in hanging drop setup, using 1.2uL protein, 1.2uL well solution over 0.5 mL reservoir buffer at 20 C. Crystals grow to mountable size for ~1 weeks. Harvested crystal was flash-frozen in liquid nitrogen. A well solution containing 20% glycerol was used as the cryo-protectant
分辨率 3.03 Å R-free 0.297
5CQ2 Crystal Structure of tandem WW domains of ITCH in complex with TXNIP peptide 提交 2015-07-21 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric
链 A 282–370（89 aa） 片段：UNP residues 282-370
未记录 UNX UNKNOWN LIGAND × 72 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 8.5；293 K；30% PEG4000, 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M TRIS
分辨率 1.40 Å R-free 0.184
5DWS Crystal Structure of ITCH WW3 domain in complex with TXNIP peptide 提交 2015-09-22 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric
链 A 285–323（39 aa） 片段：UNP residues 285-323
链 C 285–323（39 aa） 片段：UNP residues 285-323
链 E 285–323（39 aa） 片段：UNP residues 285-323
链 G 285–323（39 aa） 片段：UNP residues 285-323
未记录 UNX UNKNOWN LIGAND × 26 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；293 K；20% PEG-3350, 0.2 M sodium acetate
分辨率 1.65 Å R-free 0.257
5DZD Crystal Structure of WW4 domain of ITCH in complex with TXNIP peptide 提交 2015-09-25 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 324–363（40 aa） 片段：UNP residues 324-363
链 B 324–363（40 aa） 片段：UNP residues 324-363
未记录 UNX UNKNOWN LIGAND × 17 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；2 M sodium formate, 0.1 M Tris, pH 8.5
分辨率 1.57 Å R-free 0.206
5SXP STRUCTURAL BASIS FOR THE INTERACTION BETWEEN ITCH PRR AND BETA-PIX 提交 2016-08-09 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 G 249–269（21 aa） 片段：UNP residues 249-269
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；100 mM MIB buffer pH 5.0 and 25% PEG1500
分辨率 1.65 Å R-free 0.161
5SXP STRUCTURAL BASIS FOR THE INTERACTION BETWEEN ITCH PRR AND BETA-PIX 提交 2016-08-09 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 F 249–269（21 aa） 片段：UNP residues 249-269
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；100 mM MIB buffer pH 5.0 and 25% PEG1500
分辨率 1.65 Å R-free 0.161

共 11 个其他 PDB 条目、14 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ITCH_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 6–39； UniProt 359–392

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2kyk

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2kyk
下载 Download
▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2kyk
沉积日期 deposition_date2010-05-28
结构标题 titleThe sandwich region between two LMP2A PY motif regulates the interaction between AIP4WW2domain and PY motif
关键词 keywordsLMP2A, PY motif, Ubiquitin-protein ligase, WW domain, LIGASE; LIGASE
实验方法 methodSOLUTION NMR
▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier12.37 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron12.27 Å
零角强度 I(0) i0135533000.00
分子量 molecular_weight93286.0 kDa
排除体积 excluded_volume115110 ų
包络体积 envelope_volume20669 ų
水化壳体积 shell_volume11486 ų
包络直径 envelope_diameter56.7 Å
壳层 Rg shell_rg20.88 Å
包络 Rg envelope_rg16.72 Å
形状 Rg shape_rg12.15 Å
总 Rg total_rg12.98 Å
总原子数 total_atoms12940
残基数 n_residues780
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax32.2 Å
Rg (实空间) rg_real11.72 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.05 Å
I(0) (实空间) i0_real1.2950e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.0190e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal12.48 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal135500000.0000
解质量估计 total_estimate0.6756
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks0
主峰位置 r_peak_primary— Å
偏度 Skewness skewness0.162
峰度 Kurtosis kurtosis-0.759
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha6.0400
最高正则化参数 α highest_alpha22150.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.001; Oscil: 0.993; Stabil: 0.966; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.910; Smooth: 0.000
▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

▼

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd2kyka1
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.72 — WW domain-like
超家族 Superfamily superfamilyb.72.1 — WW domain
家族 Family familyb.72.1.1 — WW domain
结构域编号 domain_idd2kyka2
类 Class classl — Artifacts
折叠类型 Fold foldl.1 — Tags
超家族 Superfamily superfamilyl.1.1 — Tags
家族 Family familyl.1.1.1 — Tags
▶

8. 引用文献 (1)

▶

9. 文件与曲线 (10)