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2mak

Solution structure of the STIM1 CC1-CC2 homodimer in complex with two Orai1 C-terminal domains.

Method: SOLUTION NMR Dmax: 71.5 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Stromal interaction molecule 1

Homo sapiens

UniProt Q13586

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 312–387 链 C； UniProt 312–387 片段：UNP residues 312-387 Calcium release-activated calcium channel protein 1 × 2 （Q96D31） SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 5.5；308 K；离子强度（mmCIF原始值）0.02；压力 ambient NMR样品组成：0.25 mM [U-100% 15N] protein_1, 3.0 mM protein_2, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：0.25 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein_1, 3.0 mM protein_2, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：0.25 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein_1, 3.0 mM protein_2, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 100% D2O | 100% D2O NMR样品组成：2.5 mM protein_1, 0.25 mM [U-99% 15N] protein_2, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：2.5 mM protein_1, 0.25 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein_2, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 100% D2O | 100% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2MAK Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
2K60 NMR structure of calcium-loaded STIM1 EF-SAM 提交 2008-07-02 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 58–201（144 aa） 片段：UNP residues 58-201
未记录 CA CALCIUM ION × 1 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 8；293 K；离子强度（mmCIF原始值）105；压力 1
NMR测量条件 293 K；离子强度（mmCIF原始值）105；压力 1
NMR样品组成 0.5-1.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] stromal interaction molecule 1, 20 mM TRIS, 100 mM sodium chloride, 5 mM CALCIUM ION, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 0.5-1.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] stromal interaction molecule 1, 20 mM [U-99% 2H] TRIS, 100 mM sodium chloride, 5 mM CALCIUM ION, 100% D2O | 100% D2O
分辨率未提供
2MAJ Solution Structure of the STIM1 CC1-CC2 homodimer. 提交 2013-07-12 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 312–387（76 aa） 片段：UNP residues 312-387
链 C 312–387（76 aa） 片段：UNP residues 312-387
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 5.5；308 K；离子强度（mmCIF原始值）0.02；压力 ambient
NMR样品组成 0.5 mM [U-99% 15N] protein, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 0.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 0.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 100% D2O | 100% D2O
NMR样品组成 0.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 0.5 mM protein, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 100% D2O | 100% D2O
分辨率未提供
3TEQ Crystal structure of SOAR domain 提交 2011-08-15 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 344–444（101 aa） 片段：SOAR domain (UNP RESIDUES 344-444)
链 C 344–444（101 aa） 片段：SOAR domain (UNP RESIDUES 344-444)
突变：L374M, V419A, C437T 突变：L374M, V419A, C437T PO4 PHOSPHATE ION × 5 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；277 K；0.1M Bis-Tris pH 6.5, 10% PEG3350, 0.2M Ammonium dibasic phosphate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
分辨率 1.90 Å R-free 0.249
3TEQ Crystal structure of SOAR domain 提交 2011-08-15 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 344–444（101 aa） 片段：SOAR domain (UNP RESIDUES 344-444)
突变：L374M, V419A, C437T 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；277 K；0.1M Bis-Tris pH 6.5, 10% PEG3350, 0.2M Ammonium dibasic phosphate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
分辨率 1.90 Å R-free 0.249
3TEQ Crystal structure of SOAR domain 提交 2011-08-15 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 D 344–444（101 aa） 片段：SOAR domain (UNP RESIDUES 344-444)
突变：L374M, V419A, C437T 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；277 K；0.1M Bis-Tris pH 6.5, 10% PEG3350, 0.2M Ammonium dibasic phosphate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
分辨率 1.90 Å R-free 0.249
4O9B The Structure of CC1-IH in human STIM1. 提交 2014-01-02 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 237–340（104 aa） 片段：CC1-IH, UNP RESIDUES 237-340
链 D 237–340（104 aa） 片段：CC1-IH, UNP RESIDUES 237-340
突变：M244L, L321M 突变：M244L, L321M CD CADMIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4.5；293 K；24% PEGMME 2000, 0.1M sodium acetate, 0.02M magnesium chloride hexahydrate, 0.02M nickel chloride hexahydrate, 0.02M cadmium chloride hexahydrate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.60 Å R-free 0.289
4O9B The Structure of CC1-IH in human STIM1. 提交 2014-01-02 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 237–340（104 aa） 片段：CC1-IH, UNP RESIDUES 237-340
链 C 237–340（104 aa） 片段：CC1-IH, UNP RESIDUES 237-340
突变：M244L, L321M 突变：M244L, L321M CD CADMIUM ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4.5；293 K；24% PEGMME 2000, 0.1M sodium acetate, 0.02M magnesium chloride hexahydrate, 0.02M nickel chloride hexahydrate, 0.02M cadmium chloride hexahydrate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.60 Å R-free 0.289
4O9B The Structure of CC1-IH in human STIM1. 提交 2014-01-02 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 237–340（104 aa） 片段：CC1-IH, UNP RESIDUES 237-340
链 B 237–340（104 aa） 片段：CC1-IH, UNP RESIDUES 237-340
突变：M244L, L321M 突变：M244L, L321M CD CADMIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4.5；293 K；24% PEGMME 2000, 0.1M sodium acetate, 0.02M magnesium chloride hexahydrate, 0.02M nickel chloride hexahydrate, 0.02M cadmium chloride hexahydrate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.60 Å R-free 0.289
4O9B The Structure of CC1-IH in human STIM1. 提交 2014-01-02 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 4 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 237–340（104 aa） 片段：CC1-IH, UNP RESIDUES 237-340
链 D 237–340（104 aa） 片段：CC1-IH, UNP RESIDUES 237-340
突变：M244L, L321M 突变：M244L, L321M CD CADMIUM ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4.5；293 K；24% PEGMME 2000, 0.1M sodium acetate, 0.02M magnesium chloride hexahydrate, 0.02M nickel chloride hexahydrate, 0.02M cadmium chloride hexahydrate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.60 Å R-free 0.289
4O9B The Structure of CC1-IH in human STIM1. 提交 2014-01-02 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 5 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 237–340（104 aa） 片段：CC1-IH, UNP RESIDUES 237-340
链 B 237–340（104 aa） 片段：CC1-IH, UNP RESIDUES 237-340
链 C 237–340（104 aa） 片段：CC1-IH, UNP RESIDUES 237-340
链 D 237–340（104 aa） 片段：CC1-IH, UNP RESIDUES 237-340
突变：M244L, L321M 突变：M244L, L321M 突变：M244L, L321M 突变：M244L, L321M CD CADMIUM ION × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4.5；293 K；24% PEGMME 2000, 0.1M sodium acetate, 0.02M magnesium chloride hexahydrate, 0.02M nickel chloride hexahydrate, 0.02M cadmium chloride hexahydrate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.60 Å R-free 0.289
6YEL Stromal interaction molecule 1 coiled-coil 1 fragment 提交 2020-03-25 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 234–343（110 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.25；310.15 K；离子强度（mmCIF原始值）0.02；压力 1
NMR样品组成 0.3 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] STIM1 CC1, 20 mM TRIS, 7 mM [U-13C] SDS, 90 % v/v H2O, 10 % v/v [U-99% 2H] H2O, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供

共 5 个其他 PDB 条目、11 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 STIM1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 7–82； UniProt 312–387 作者链 C； PDB构建体 7–82； UniProt 312–387

Calcium release-activated calcium channel protein 1

Homo sapiens

UniProt Q96D31

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4） 与蛋白拷贝数一致 链 B； UniProt 272–292 链 D； UniProt 272–292 片段：Orai1 C-terminal domain, UNP residues 272-292 Stromal interaction molecule 1 × 2 （Q13586） SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 5.5；308 K；离子强度（mmCIF原始值）0.02；压力 ambient NMR样品组成：0.25 mM [U-100% 15N] protein_1, 3.0 mM protein_2, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：0.25 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein_1, 3.0 mM protein_2, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：0.25 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein_1, 3.0 mM protein_2, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 100% D2O | 100% D2O NMR样品组成：2.5 mM protein_1, 0.25 mM [U-99% 15N] protein_2, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：2.5 mM protein_1, 0.25 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein_2, 20 mM bis-TRIS, 0.175 v/v [U-99% 2H] TFE, 100% D2O | 100% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2MAK Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
4EHQ Crystal Structure of Calmodulin Binding Domain of Orai1 in Complex with Ca2+/Calmodulin Displays a Unique Binding Mode 提交 2012-04-03 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 G 69–88（20 aa）
未记录 CA CALCIUM ION × 4 GBL GAMMA-BUTYROLACTONE × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；293 K；0.1 M Bis-Tris pH 6.0, 40% PPG P400, 14% butyrolactone, 1% n-octyl-beta-D-glucopyranoside, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 1.90 Å R-free 0.216

共 1 个其他 PDB 条目、1 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CRCM1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B； PDB构建体 3–23； UniProt 272–292 作者链 D； PDB构建体 3–23； UniProt 272–292

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2mak

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2mak
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2mak
沉积日期 deposition_date2013-07-12
结构标题 titleSolution structure of the STIM1 CC1-CC2 homodimer in complex with two Orai1 C-terminal domains.
关键词 keywordsSTIM1, Orai1, coiled-coil, Orai1 C-terminal domain, TRANSPORT PROTEIN, SIGNALING PROTEIN-TRANSPORT PROTEIN complex; SIGNALING PROTEIN/TRANSPORT PROTEIN
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier20.47 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron20.39 Å
零角强度 I(0) i03630160000.00
分子量 molecular_weight493310.0 kDa
排除体积 excluded_volume610190 ų
包络体积 envelope_volume62573 ų
水化壳体积 shell_volume22800 ų
包络直径 envelope_diameter79.6 Å
壳层 Rg shell_rg30.59 Å
包络 Rg envelope_rg24.46 Å
形状 Rg shape_rg20.35 Å
总 Rg total_rg20.66 Å
总原子数 total_atoms69080
残基数 n_residues4200
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax71.5 Å
Rg (实空间) rg_real20.67 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.62 Å
I(0) (实空间) i0_real3.6300e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error5.0730e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal20.63 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal3630000000.0000
解质量估计 total_estimate0.7422
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary18.4 Å
偏度 Skewness skewness0.580
峰度 Kurtosis kurtosis-0.234
角度范围 angular_range— – 0.3900 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha2334000.0000
实空间数据点数 n_real_points71
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.642; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.719; Smooth: 0.000
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)