SAXSdb — 2pp4

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Protein ETO

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 119–225	片段：TAFH domain, residues 119-225 突变：F136Y	无其他共同聚合物	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.8；293 K；压力 ambient NMR样品组成：1.1 mM protein, 200 mM phosphate buffer, 95% H2O, 5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2PP4	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1WQ6 The tetramer structure of the nervy homolgy two (NHR2) domain of AML1-ETO is critical for AML1-ETO'S activity 提交 2004-09-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 335–403（69 aa）片段：NHR2 domain 链 B 335–403（69 aa）片段：NHR2 domain	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.6；293 K；100mM Na citrate (pH 5.6), 100mM MgCl2, 30% MPD, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K	分辨率 2.00 Å R-free 0.270
2DJ8 Solution Structure of zf-MYND Domain of Protein CBFA2TI (Protein MTG8) 提交 2006-03-31	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 449–450（2 aa）片段：zf-MYND	未记录	ZN ZINC ION × 2	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）120；压力 ambient NMR样品组成 0.95mM zf-MYND domain, U-13C, 15N; 20mM d-Tris_HCl (pH 7.0); 100mM NaCl; 1mM d-DTT, 0.02% NaN3; 0.05mM ZnCl2; 1mM IDA; 90% H2O, 10% D20 \| 90% H2O, 10% D20	分辨率未提供
2KNH The Solution structure of the eTAFH domain of AML1-ETO complexed with HEB peptide 提交 2009-08-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 119–216（98 aa）片段：eTAFH domain (UNP residues 119-216)	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6；303 K；离子强度（mmCIF原始值）350；压力 ambient NMR样品组成 25 mM Bis-Tris, 1 mM EDTA, 350 mM sodium chloride, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
2KYG Structure of the AML1-ETO Nervy Domain - PKA(RIIa) complex and its contribution to AML1-ETO activity 提交 2010-05-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 C 437–467（31 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0.0；压力 ambient NMR样品组成 2 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] NHR3, 2 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] PKA(RIIa), 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
2OD1 Solution structure of the MYND domain from human AML1-ETO 提交 2006-12-21	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 510–559（50 aa）片段：MYND domain	未记录	ZN ZINC ION × 2	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.8；303 K；压力 1 NMR样品组成 1-2mM protein, 25mM Bis-Tris, 5mM DTT, 50uM ZnCl2, 95% H20, 5% D2O \| 95% H20, 5% D2O	分辨率未提供
2ODD Solution structure of the MYND domain from AML1-ETO complexed with SMRT, a corepressor 提交 2006-12-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 510–559（50 aa）片段：MYND domain (AML1-ETO, residues 658-707)	未记录	ZN ZINC ION × 2	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.8；303 K；压力 1 NMR样品组成 2mM SMRT-MYND, 25mM Bis-Tris, pH 6.8, 50uM ZnCl2, 1mM DTT, 95%H2O, 5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
4JOL Complex structure of AML1-ETO NHR2 domain with HEB fragment 提交 2013-03-18	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 338–400（63 aa）片段：NHR2 domain of AML1-ETO (unp residues 338-400) 链 C 338–400（63 aa）片段：NHR2 domain of AML1-ETO (unp residues 338-400)	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；293 K；0.1 mM Tris, 20% ETHANOL, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 2.91 Å R-free 0.252
4JOL Complex structure of AML1-ETO NHR2 domain with HEB fragment 提交 2013-03-18	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 B 338–400（63 aa）片段：NHR2 domain of AML1-ETO (unp residues 338-400) 链 D 338–400（63 aa）片段：NHR2 domain of AML1-ETO (unp residues 338-400)	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；293 K；0.1 mM Tris, 20% ETHANOL, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 2.91 Å R-free 0.252

共 7 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	MTG8_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–107； UniProt 119–225

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	2pp4
沉积日期 deposition_date	2007-04-27
结构标题 title	Solution Structure of ETO-TAFH refined in explicit solvent
关键词 keywords	transcriptional cofactor, Leukemia, 4-helix bundle, TRANSCRIPTION; TRANSCRIPTION
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	15.52 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	15.03 Å
零角强度 I(0) i0	749698000.00
分子量 molecular_weight	241860.0 kDa
排除体积 excluded_volume	307450 Å³
包络体积 envelope_volume	30193 Å³
水化壳体积 shell_volume	15344 Å³
包络直径 envelope_diameter	55.9 Å
壳层 Rg shell_rg	22.57 Å
包络 Rg envelope_rg	17.26 Å
形状 Rg shape_rg	15.01 Å
总 Rg total_rg	15.23 Å
总原子数 total_atoms	34780
残基数 n_residues	2140
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	48.3 Å
Rg (实空间) rg_real	15.50 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.30 Å
I(0) (实空间) i0_real	7.4970e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	8.2710e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	15.50 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	749700000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8094
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	17.1 Å
偏度 Skewness skewness	0.230
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.347
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	114000.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.840; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d2pp4a1
类 Class class	a — All alpha proteins
折叠类型 Fold fold	a.277 — TAFH domain-like
超家族 Superfamily superfamily	a.277.1 — TAFH domain-like
家族 Family family	a.277.1.1 — TAFH domain-like

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	2pp4A00
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology	120 — Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A)
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	1110 — TAFH/NHR1 domain

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	1

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

描述 description	Protein ETO
分子量 formula_weight	12138.0 kDa
突变 mutation	F136Y
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	34780

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli BL21(DE3)

Solution Structure of ETO-TAFH refined in explicit solvent

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Protein ETO

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

CATH v4.4 (1 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

fit	/app/data/saxs_computation/pp/2pp4/2pp4.fit
pddf	/app/data/pr_computation/pp/2pp4/2pp4.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/pp/2pp4/2pp4.dat