SAXSdb — 2pzd

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Serine protease HTRA2

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 359–458 链 B； UniProt 359–458	未记录	EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION；pH 5.6；292 K；0.1 M sodium citrate, 1.0 M monoammonium dihydrogen phosphate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, temperature 292K	分辨率 2.75 Å R-free 0.254

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2PZD	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1LCY Crystal Structure of the Mitochondrial Serine Protease HtrA2 提交 2002-04-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 134–458（325 aa）	突变：S173A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.8；295 K；lithium sulfate, sodium chloride, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K	分辨率 2.00 Å R-free 0.274
1LCY Crystal Structure of the Mitochondrial Serine Protease HtrA2 提交 2002-04-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 134–458（325 aa）	突变：S173A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.8；295 K；lithium sulfate, sodium chloride, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K	分辨率 2.00 Å R-free 0.274
5FHT HtrA2 protease mutant V226K 提交 2015-12-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 134–458（325 aa）	未记录	MES 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID × 1 CL CHLORIDE ION × 1 K POTASSIUM ION × 1 NA SODIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；MES, NaCl, KH2PO4, NaH2PO4	分辨率 1.95 Å R-free 0.228
5M3N HTRA2 wild-type structure 提交 2016-10-15	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 134–458（325 aa）	未记录	MES 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 6；293 K；Crystals were grown using the sitting drop vapor-diffusion method by mixing equal volumes of protein (10-15 mg/mL) and reservoir solution containing 0.1 M MES pH 6.0, 1 M LiCl, and 15-20% (w/v) PEG-6000	分辨率 1.65 Å R-free 0.175
5M3O HTRA2 A141S mutant structure 提交 2016-10-15	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 134–458（325 aa）	突变：Mutation A141S	MES 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6；293 K；0.1 M MES pH 6.0, 1 M LiCl, and 15-20% (w/v) PEG-6000	分辨率 1.70 Å R-free 0.200
5TNY HTRA2 G399S mutant 提交 2016-10-15	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 134–458（325 aa）	突变：G399S	MES 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；293 K；0.1 M MES pH 6.0, 1 M LiCl, and 15-20% (w/v) PEG-6000	分辨率 1.70 Å R-free 0.187
5TNZ HtrA2 S142D mutant 提交 2016-10-15	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 134–458（325 aa）片段：UNP residues 134-458	突变：S142D	MES 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID × 3 NA SODIUM ION × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6；293 K；0.1 M MES pH 6.0, 1 M LiCl, and 15-20% (w/v) PEG-6000	分辨率 1.75 Å R-free 0.172
5TO0 HTRA2 S276C mutant 提交 2016-10-15	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 134–458（325 aa）	突变：Mutation S276C	MES 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6；293 K；0.1 M MES pH 6.0, 1 M LiCl, and 15-20% (w/v) PEG-6000	分辨率 1.90 Å R-free 0.177
5TO1 HtrA2 exposed (L266R, F303A) mutant 提交 2016-10-15	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 134–458（325 aa）	突变：L266R and F303A	MES 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID × 3 CL CHLORIDE ION × 6	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6；293 K；0.1 M MES pH 6.0, 1 M LiCl, and 15-20% (w/v) PEG-6000	分辨率 1.69 Å R-free 0.198
5WYN HtrA2 Pathogenic Mutant 提交 2017-01-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 134–458（325 aa）	突变：S143C,Y295W	CL CHLORIDE ION × 18 MES 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；295 K；Sodium phosphate monobasic monohydrate Potassium phosphate monobasic Sodium chloride	分辨率 2.05 Å R-free 0.185
7VGE Structure of the PDZ deleted variant of HtrA2 protease (S306A) 提交 2021-09-15	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 140–342（203 aa）链 B 140–342（203 aa）链 C 140–342（203 aa）	突变：S306A 突变：S306A 突变：S306A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；290 K；0.5 M Sodium acetate trihydrate pH 6.0, 2.0 M Sodium formate, 3% glycerol	分辨率 4.00 Å R-free 0.336
7VGE Structure of the PDZ deleted variant of HtrA2 protease (S306A) 提交 2021-09-15	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 D 140–341（202 aa）链 E 140–340（201 aa）链 F 140–341（202 aa）	突变：S306A 突变：S306A 突变：S306A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；290 K；0.5 M Sodium acetate trihydrate pH 6.0, 2.0 M Sodium formate, 3% glycerol	分辨率 4.00 Å R-free 0.336
8AUK Cryo-EM structure of human BIRC6 in complex with HTRA2. 提交 2022-08-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 C 134–458（325 aa）链 D 134–458（325 aa）链 E 134–458（325 aa）	突变：S306A 突变：S306A 突变：S306A	ZN ZINC ION × 2	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 6.20 Å
8E2K Cryo-EM structure of BIRC6/HtrA2-S306A 提交 2022-08-15	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 X 134–458（325 aa）链 Y 134–458（325 aa）链 Z 134–458（325 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.21 Å

共 12 个其他 PDB 条目、14 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	HTRA2_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 5–104； UniProt 359–458 作者链 B； PDB构建体 5–104； UniProt 359–458

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	2pzd
沉积日期 deposition_date	2007-05-17
结构标题 title	Crystal Structure of the HtrA2/Omi PDZ Domain Bound to a Phage-Derived Ligand (WTMFWV)
关键词 keywords	PDZ domain, serine protease, apoptosis, mitochondria, peptide-binding module, HYDROLASE; HYDROLASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	20.32 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	19.09 Å
零角强度 I(0) i0	9977130.00
分子量 molecular_weight	23972.0 kDa
排除体积 excluded_volume	30306 Å³
包络体积 envelope_volume	37010 Å³
水化壳体积 shell_volume	16683 Å³
包络直径 envelope_diameter	64.8 Å
壳层 Rg shell_rg	24.49 Å
包络 Rg envelope_rg	19.16 Å
形状 Rg shape_rg	19.09 Å
总 Rg total_rg	19.93 Å
总原子数 total_atoms	1686
残基数 n_residues	212
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	65.5 Å
Rg (实空间) rg_real	20.29 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.34 Å
I(0) (实空间) i0_real	9.9770e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.1310e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	20.30 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	9977000.0000
解质量估计 total_estimate	0.7102
解质量评级 solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	20.6 Å
偏度 Skewness skewness	0.268
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.549
角度范围 angular_range	— – 0.3900 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	2940000.0000
实空间数据点数 n_real_points	71
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.886; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.193; Positv: 1.000; Valcen: 0.993; Smooth: 0.998

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Serine protease HTRA2
分子量 formula_weight	12593.5 kDa
EC 编号 ec_number	3.4.21.108
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	1695

GSHMRRYIGVMMLTLSPSILAELQLREPSFPDVQHGVLIHKVILGSPAHRAGLRPGDVILAIGEQMVQNAEDVYEAVRTQSQLAVQIRRGRETLTLYVTPEVTEGGGWTMFWV

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	1,2-ETHANEDIOL
分子量 formula_weight	62.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	2

实体 3 Entity 3 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	9

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d2pzda_
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.36 — PDZ domain-like
超家族 Superfamily superfamily	b.36.1 — PDZ domain-like
家族 Family family	b.36.1.0 — automated matches

结构域编号 domain_id	d2pzdb_
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.36 — PDZ domain-like
超家族 Superfamily superfamily	b.36.1 — PDZ domain-like
家族 Family family	b.36.1.0 — automated matches

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	2pzdA01
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	30 — Roll
拓扑 Topology topology	42 — Pdz3 Domain
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — PDZ domain

结构域编号 domain_id	2pzdB01
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	30 — Roll
拓扑 Topology topology	42 — Pdz3 Domain
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — PDZ domain

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	90.105 Å
晶胞边长 b length_b	90.105 Å
晶胞边长 c length_c	83.516 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	16

空间群 space_group	P 41 21 2
空间群编号 int_tables_number	92
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.750 Å
最低分辨率 resolution_low	20.000 Å
R 因子 r_factor	0.2100
R_work r_work	0.2080
R_free r_free	0.2540

fit	/app/data/saxs_computation/pz/2pzd/2pzd.fit
pddf	/app/data/pr_computation/pz/2pzd/2pzd.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/pz/2pzd/2pzd.dat

Crystal Structure of the HtrA2/Omi PDZ Domain Bound to a Phage-Derived Ligand (WTMFWV)

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Serine protease HTRA2

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction