← 返回搜索
2vei

Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 84.8 Å Quality: EXCELLENT
▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

GLYCOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE

TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI

UniProt P04789

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 2–13 链 A； UniProt 15–72 链 A； UniProt 80–234 链 A； UniProt 238–250 链 B； UniProt 2–13 链 B； UniProt 15–72 链 B； UniProt 80–234 链 B； UniProt 238–250 链 C； UniProt 2–13 链 C； UniProt 15–72 链 C； UniProt 80–234 链 C； UniProt 238–250 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250 SO4 SULFATE ION × 16 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：pH 8.5；0.1 M TRIS/HCL PH 8.5, 1.9 M MGSO4 分辨率 1.89 Å R-free 0.215

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2VEI Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1AG1 MONOHYDROGEN PHOSPHATE BINDING TO TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE 提交 1997-03-28 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 O 1–250（250 aa）
链 T 1–250（250 aa）
未记录 PO4 PHOSPHATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7；2.4 M AMMONIUM SULFATE IN 0.2 MOPS BUFFER, PH 7.0 FOLLOWED BY TRANSFER TO 44% PEG-6000 CONTAINING 15 MM PHOSPHATE
分辨率 2.36 Å
1DKW CRYSTAL STRUCTURE OF TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE WITH MODIFIED SUBSTRATE BINDING SITE 提交 1999-12-08 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 2–250（249 aa）
链 B 2–250（249 aa）
未记录 TBU TERTIARY-BUTYL ALCOHOL × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；277 K；1.0 M CITRIC ACID PH 6.5, 20% PEG6000, 2.5% T-BUTANOL, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
分辨率 2.65 Å R-free 0.242
1IIG STRUCTURE OF TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE COMPLEXED WITH 3-PHOSPHONOPROPIONATE 提交 2001-04-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
未记录 3PP 3-PHOSPHONOPROPANOIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.60 Å
1IIH STRUCTURE OF TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE COMPLEXED WITH 3-PHOSPHOGLYCERATE 提交 2001-04-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
未记录 3PG 3-PHOSPHOGLYCERIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.20 Å
1KV5 Structure of Trypanosoma brucei brucei TIM with the salt-bridge-forming residue Arg191 mutated to Ser 提交 2002-01-25 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
突变：R191S 突变：R191S PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 DTT 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE × 1 GOL GLYCEROL × 4 SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；295 K；ammonium sulfate, sodium chloride, citric acid, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 295K
分辨率 1.65 Å R-free 0.175
1ML1 PROTEIN ENGINEERING WITH MONOMERIC TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE: THE MODELLING AND STRUCTURE VERIFICATION OF A SEVEN RESIDUE LOOP 提交 1996-09-27 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 C 1–250（250 aa）
未记录 PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；PLEASE SEE JRNL ARTICLE, pH 7.5
分辨率 2.60 Å R-free 0.247
1ML1 PROTEIN ENGINEERING WITH MONOMERIC TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE: THE MODELLING AND STRUCTURE VERIFICATION OF A SEVEN RESIDUE LOOP 提交 1996-09-27 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 E 1–250（250 aa）
链 G 1–250（250 aa）
未记录 PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；PLEASE SEE JRNL ARTICLE, pH 7.5
分辨率 2.60 Å R-free 0.247
1ML1 PROTEIN ENGINEERING WITH MONOMERIC TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE: THE MODELLING AND STRUCTURE VERIFICATION OF A SEVEN RESIDUE LOOP 提交 1996-09-27 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 I 1–250（250 aa）
链 K 1–250（250 aa）
未记录 PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；PLEASE SEE JRNL ARTICLE, pH 7.5
分辨率 2.60 Å R-free 0.247
1MSS LARGE SCALE STRUCTURAL REARRANGEMENTS OF THE FRONT LOOPS IN MONOMERISED TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, AS DEDUCED FROM THE COMPARISON OF THE STRUCTURAL PROPERTIES OF MONOTIM AND ITS POINT MUTATION VARIANT MONOSS 提交 1994-07-27 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.40 Å
1TPD STRUCTURES OF THE "OPEN" AND "CLOSED" STATE OF TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, AS OBSERVED IN A NEW CRYSTAL FORM: IMPLICATIONS FOR THE REACTION MECHANISM 提交 1994-02-28 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.10 Å
1TPD STRUCTURES OF THE "OPEN" AND "CLOSED" STATE OF TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, AS OBSERVED IN A NEW CRYSTAL FORM: IMPLICATIONS FOR THE REACTION MECHANISM 提交 1994-02-28 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 1–250（250 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.10 Å
1TPD STRUCTURES OF THE "OPEN" AND "CLOSED" STATE OF TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, AS OBSERVED IN A NEW CRYSTAL FORM: IMPLICATIONS FOR THE REACTION MECHANISM 提交 1994-02-28 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 1–250（250 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.10 Å
1TPE COMPARISON OF THE STRUCTURES AND THE CRYSTAL CONTACTS OF TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE IN FOUR DIFFERENT CRYSTAL FORMS 提交 1994-02-28 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.10 Å
1TPF COMPARISON OF THE STRUCTURES AND THE CRYSTAL CONTACTS OF TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE IN FOUR DIFFERENT CRYSTAL FORMS 提交 1994-02-28 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
未记录 DMS DIMETHYL SULFOXIDE × 4 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 1.80 Å
1TRD THE INFLUENCE OF CRYSTAL PACKING ON CRYSTALLOGRAPHIC BINDING STUDIES: A NEW CRYSTAL FORM OF TRYPANOSOMAL TIM 提交 1992-10-06 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.50 Å
1TRD THE INFLUENCE OF CRYSTAL PACKING ON CRYSTALLOGRAPHIC BINDING STUDIES: A NEW CRYSTAL FORM OF TRYPANOSOMAL TIM 提交 1992-10-06 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 1–250（250 aa）
未记录 PGH PHOSPHOGLYCOLOHYDROXAMIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.50 Å
1TRD THE INFLUENCE OF CRYSTAL PACKING ON CRYSTALLOGRAPHIC BINDING STUDIES: A NEW CRYSTAL FORM OF TRYPANOSOMAL TIM 提交 1992-10-06 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 1–250（250 aa）
未记录 PGH PHOSPHOGLYCOLOHYDROXAMIC ACID × 2 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.50 Å
1TRI THE CRYSTAL STRUCTURE OF AN ENGINEERED MONOMERIC TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, MONOTIM: THE CORRECT MODELLING OF AN EIGHT-RESIDUE LOOP 提交 1993-10-08 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–250（250 aa）
未记录 SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.40 Å
1TSI STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE AND N-HYDROXY-4-PHOSPHONO-BUTANAMIDE: BINDING AT THE ACTIVE SITE DESPITE AN "OPEN" FLEXIBLE LOOP 提交 1992-11-19 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
未记录 4PB N-HYDROXY-4-PHOSPHONO-BUTANAMIDE × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.84 Å
1TTI THREE NEW CRYSTAL STRUCTURES OF POINT MUTATION VARIANTS OF MONOTIM: CONFORMATIONAL FLEXIBILITY OF LOOP-1,LOOP-4 AND LOOP-8 提交 1995-04-19 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–250（250 aa）
突变：I68G, A69N, K70A, S71D, DEL(73-79), P81A, A100W PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.40 Å
1TTJ THREE NEW CRYSTAL STRUCTURES OF POINT MUTATION VARIANTS OF MONOTIM: CONFORMATIONAL FLEXIBILITY OF LOOP-1,LOOP-4 AND LOOP-8 提交 1995-04-20 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–250（250 aa）
突变：VARIANT OF MONOTIM WITH PHE 45 REPLACED BY SER AND VAL 46 REPLACED BY SER (F45S, V46S) AND 73 - 79 DELETED PGH PHOSPHOGLYCOLOHYDROXAMIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.40 Å
2J24 The functional role of the conserved active site proline of triosephosphate isomerase 提交 2006-08-16 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
突变：YES 突变：YES 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7；WELL SOLUTION: 0.1 M TEA PH 7.0, 27% PEG 2K MME AND 0.2 M KSCN PROTEIN SOLUTION: 11 MG/ML PROTEIN, 0.02 M TRIS/HCL PH 7.0, 0.1 M NACL, 1 MM DTT, 1 MM EDTA AND 1 MM NAN3.
分辨率 2.10 Å R-free 0.230
2J27 The functional role of the conserved active site proline of triosephosphate isomerase. 提交 2006-08-16 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
突变：YES 突变：YES PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 9.5；WELL SOLUTION: 0.1 M CHES PH 9.5, 25 % PEG 1500, 200 MM MGSO4 PROTEIN SOLUTION: 11.5 MG/ML PROTEIN, 20 MM TRIS/HCL PH 7, 100 MM NACL, 1 MM DTT, 1 MM EDTA, 1 MM NAN3 AND 10 MM 2PG
分辨率 1.15 Å R-free 0.190
2V0T The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM 提交 2007-05-18 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
突变：YES 突变：YES SO4 SULFATE ION × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；0.1 M HEPES PH 7.5, 8% ETHYLENE GLYCOL AND 10% PEG8000
分辨率 2.20 Å R-free 0.238
2V0T The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM 提交 2007-05-18 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 1–250（250 aa）
链 E 1–250（250 aa）
突变：YES 突变：YES SO4 SULFATE ION × 3 EPE 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；0.1 M HEPES PH 7.5, 8% ETHYLENE GLYCOL AND 10% PEG8000
分辨率 2.20 Å R-free 0.238
2V0T The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM 提交 2007-05-18 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 D 1–250（250 aa）
链 F 1–250（250 aa）
突变：YES 突变：YES SO4 SULFATE ION × 2 EPE 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；0.1 M HEPES PH 7.5, 8% ETHYLENE GLYCOL AND 10% PEG8000
分辨率 2.20 Å R-free 0.238
2V0T The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM 提交 2007-05-18 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 4 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 G 1–250（250 aa）
链 H 1–250（250 aa）
突变：YES 突变：YES SO4 SULFATE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；0.1 M HEPES PH 7.5, 8% ETHYLENE GLYCOL AND 10% PEG8000
分辨率 2.20 Å R-free 0.238
2V2C The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM 提交 2007-06-05 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
突变：YES SO4 SULFATE ION × 6 PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；0.1 M TEA PH 7.5, 2 % PEG 400, 2.0 M (NH4)2SO4
分辨率 1.89 Å R-free 0.182
2V2D The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM 提交 2007-06-05 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 A 1–13（13 aa）
链 A 15–72（58 aa）
链 A 80–250（171 aa）
突变：YES 突变：YES 突变：YES PO4 PHOSPHATE ION × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 8.2；1.75 M (NH4)2PO4, PH 8.2
分辨率 2.30 Å R-free 0.270
2V2H The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM 提交 2007-06-06 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 A 1–13（13 aa）
链 A 15–72（58 aa）
链 A 80–250（171 aa）
链 B 1–13（13 aa）
链 B 15–72（58 aa）
链 B 80–250（171 aa）
链 C 1–13（13 aa）
链 C 15–72（58 aa）
链 C 80–250（171 aa）
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 3 CL CHLORIDE ION × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；0.1 M CITRIC ACID PH 5.5, 20% PEG 6K, 3% TERT.BUTANOL
分辨率 1.18 Å R-free 0.187
2V5L Structures of the Open and Closed State of Trypanosomal Triosephosphate Isomerase: as Observed in a New Crystal Form: Implications for the Reaction Mechanism 提交 2007-07-06 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
未记录 SO4 SULFATE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 8.8；18% PEG6000, 200 MM TRIS PH 8.8, 1MM EDTA, 1MM DTT AND 1MM NAN3
分辨率 2.40 Å
2V5L Structures of the Open and Closed State of Trypanosomal Triosephosphate Isomerase: as Observed in a New Crystal Form: Implications for the Reaction Mechanism 提交 2007-07-06 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 1–250（250 aa）
未记录 SO4 SULFATE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 8.8；18% PEG6000, 200 MM TRIS PH 8.8, 1MM EDTA, 1MM DTT AND 1MM NAN3
分辨率 2.40 Å
2VEK Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties 提交 2007-10-24 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES CIT CITRIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 2,5% T-BUTANOL, 0.1 M CITRIC ACID PH 5,5
分辨率 1.60 Å R-free 0.193
2VEK Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties 提交 2007-10-24 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES CIT CITRIC ACID × 1 TBU TERTIARY-BUTYL ALCOHOL × 1 ASF 3-(BUTYLSULPHONYL)-PROPANOIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 2,5% T-BUTANOL, 0.1 M CITRIC ACID PH 5,5
分辨率 1.60 Å R-free 0.193
2VEL Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties. 提交 2007-10-24 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES CL CHLORIDE ION × 1 PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 2,5% T-BUTANOL, 0.1 M CITRIC ACID PH 5,5
分辨率 2.30 Å R-free 0.257
2VEL Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties. 提交 2007-10-24 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES CL CHLORIDE ION × 1 PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 2,5% T-BUTANOL, 0.1 M CITRIC ACID PH 5,5
分辨率 2.30 Å R-free 0.257
2VEM Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties 提交 2007-10-25 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES BBR (3-bromo-2-oxo-propoxy)phosphonic acid × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 2,5% T-BUTANOL, 0.1 M CITRIC ACID PH 5,5
分辨率 2.20 Å R-free 0.247
2VEM Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties 提交 2007-10-25 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES BBR (3-bromo-2-oxo-propoxy)phosphonic acid × 1 TBU TERTIARY-BUTYL ALCOHOL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 2,5% T-BUTANOL, 0.1 M CITRIC ACID PH 5,5
分辨率 2.20 Å R-free 0.247
2VEN Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties 提交 2007-10-25 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–250（249 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 2,5% T-BUTANOL, 0.1 M CITRIC ACID PH 5,5
分辨率 2.00 Å R-free 0.237
2VEN Structure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties 提交 2007-10-25 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 2–250（249 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES CIT CITRIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 2,5% T-BUTANOL, 0.1 M CITRIC ACID PH 5,5
分辨率 2.00 Å R-free 0.237
2WSQ MonoTIM mutant RMM0-1, dimeric form. 提交 2009-09-08 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 2–67（66 aa） 片段：RESIDUES 2-67,84-250
链 B 84–250（167 aa） 片段：RESIDUES 2-67,84-250
链 C 2–67（66 aa） 片段：RESIDUES 2-67,84-250
链 C 84–250（167 aa） 片段：RESIDUES 2-67,84-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES SO4 SULFATE ION × 5 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6.2；303 K；100 MM MES BUFFER PH 6.2, 180 MM LI2SO4, 26 PERCENT PEG 6000, 5 MM DITHIOTHREITOL, 1 MM EDTA AND 1 MM NAN3, AT 30 DEGREES CELSIUS.
分辨率 2.10 Å R-free 0.244
2WSQ MonoTIM mutant RMM0-1, dimeric form. 提交 2009-09-08 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 2–67（66 aa） 片段：RESIDUES 2-67,84-250
链 A 84–250（167 aa） 片段：RESIDUES 2-67,84-250
链 D 2–67（66 aa） 片段：RESIDUES 2-67,84-250
链 D 84–250（167 aa） 片段：RESIDUES 2-67,84-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES SO4 SULFATE ION × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6.2；303 K；100 MM MES BUFFER PH 6.2, 180 MM LI2SO4, 26 PERCENT PEG 6000, 5 MM DITHIOTHREITOL, 1 MM EDTA AND 1 MM NAN3, AT 30 DEGREES CELSIUS.
分辨率 2.10 Å R-free 0.244
2WSR MONOTIM MUTANT RMM0-1, MONOMERIC FORM. 提交 2009-09-08 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–67（66 aa） 片段：RESIDUES 2-67,84-250
链 A 84–250（167 aa） 片段：RESIDUES 2-67,84-250
突变：YES 突变：YES SO4 SULFATE ION × 4 AZI AZIDE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6.2；291 K；100 MM MES BUFFER PH 6.2, 180 MM LI2SO4, 26 PERCENT PEG 6000, 5 MM DITHIOTHREITOL, 1 MM EDTA AND 1 MM NAN3, AT 18 DEGREES CELSIUS.
分辨率 1.65 Å R-free 0.255
2X16 Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2009-12-21 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE PH 5.5
分辨率 2.13 Å R-free 0.261
2X16 Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2009-12-21 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE PH 5.5
分辨率 2.13 Å R-free 0.261
2X1R Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2010-01-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES SO4 SULFATE ION × 1 X1R 3-(PROPYLSULFONYL)PROPANOIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
分辨率 1.98 Å R-free 0.226
2X1R Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2010-01-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES SO4 SULFATE ION × 2 X1R 3-(PROPYLSULFONYL)PROPANOIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
分辨率 1.98 Å R-free 0.226
2X1S Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2010-01-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES X1S 3-SULFOPROPANOIC ACID × 1 SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
分辨率 1.93 Å R-free 0.201
2X1S Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2010-01-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES X1S 3-SULFOPROPANOIC ACID × 1 SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
分辨率 1.93 Å R-free 0.201
2X1T Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2010-01-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
分辨率 1.83 Å R-free 0.219
2X1T Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2010-01-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES RES 4-PHOSPHO-D-ERYTHRONOHYDROXAMIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
分辨率 1.83 Å R-free 0.219
2X1U Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2010-01-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES SO4 SULFATE ION × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
分辨率 1.84 Å R-free 0.237
2X1U Crystallographic binding studies with an engineered monomeric variant of triosephosphate isomerase 提交 2010-01-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES SO4 SULFATE ION × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
分辨率 1.84 Å R-free 0.237
2X2G CRYSTALLOGRAPHIC BINDING STUDIES WITH AN ENGINEERED MONOMERIC VARIANT OF TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE 提交 2010-01-13 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 A 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
分辨率 1.90 Å R-free 0.224
2X2G CRYSTALLOGRAPHIC BINDING STUDIES WITH AN ENGINEERED MONOMERIC VARIANT OF TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE 提交 2010-01-13 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 2–13（12 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 15–72（58 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 80–234（155 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
链 B 238–250（13 aa） 片段：RESIDUES 2-13,15-72,80-234,238-250
突变：YES 突变：YES 突变：YES 突变：YES 3PG 3-PHOSPHOGLYCERIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；20% PEG6000, 0.1M CITRATE, PH 5.5
分辨率 1.90 Å R-free 0.224
2Y6Z Crystallographic structure of GM23 an example of Catalytic migration from TIM to thiamin phosphate synthase. 提交 2011-01-27 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
突变：YES TPS THIAMIN PHOSPHATE × 2 POP PYROPHOSPHATE 2- × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6.5；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 2 M LI2SO4, 100 MM MES, PH 6.5
分辨率 2.60 Å R-free 0.235
2Y70 CRYSTALLOGRAPHIC STRUCTURE OF GM23, MUTANT G89D, AN EXAMPLE OF CATALYTIC MIGRATION FROM TIM TO THIAMIN PHOSPHATE SYNTHASE. 提交 2011-01-27 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 1–250（250 aa）
链 C 1–250（250 aa）
突变：YES 突变：YES SO4 SULFATE ION × 2 ACT ACETATE ION × 7 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6.5；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 2M LI2SO4, 100 MM MES, PH 6.5
分辨率 2.30 Å R-free 0.230
2Y70 CRYSTALLOGRAPHIC STRUCTURE OF GM23, MUTANT G89D, AN EXAMPLE OF CATALYTIC MIGRATION FROM TIM TO THIAMIN PHOSPHATE SYNTHASE. 提交 2011-01-27 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 D 1–250（250 aa）
突变：YES 突变：YES SO4 SULFATE ION × 2 ACT ACETATE ION × 10 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6.5；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 2M LI2SO4, 100 MM MES, PH 6.5
分辨率 2.30 Å R-free 0.230
3Q37 Identification of Amino Acids that Account for Long-Range Interactions in Proteins Using Two Triosephosphate Isomerases from Pathogenic Trypanosomes. 提交 2010-12-21 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 2–35（34 aa） 片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251
链 A 92–119（28 aa） 片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251
链 B 2–35（34 aa） 片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251
链 B 92–119（28 aa） 片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7；278 K；0.2 Sodium malonate, 20% PEG 3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K
分辨率 1.65 Å R-free 0.220
3Q37 Identification of Amino Acids that Account for Long-Range Interactions in Proteins Using Two Triosephosphate Isomerases from Pathogenic Trypanosomes. 提交 2010-12-21 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 信息不足 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 2–35（34 aa） 片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251
链 C 92–119（28 aa） 片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251
链 D 2–35（34 aa） 片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251
链 D 92–119（28 aa） 片段：UNP P04789 residues 2-35 and 92-119, UNP P52270 residues 35-92 and 121-251
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7；278 K；0.2 Sodium malonate, 20% PEG 3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K
分辨率 1.65 Å R-free 0.220
3TIM THE CRYSTAL STRUCTURE OF THE "OPEN" AND THE "CLOSED" CONFORMATION OF THE FLEXIBLE LOOP OF TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE 提交 1990-05-15 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.80 Å
4JEQ Different Contribution of Conserved Amino Acids to the Global Properties of Homologous Enzymes 提交 2013-02-27 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
突变：E104D 突变：E104D SO4 SULFATE ION × 1 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.6；281.15 K；25% w/v PEG monomethyl ether 2000, 0.1 M Tris, 0.01 M Nickel (II) chloride hexahydrate, 5% w/v n-dodecyl-N,N-dimethylamin-N-oxide , pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 281.15K
分辨率 2.30 Å R-free 0.261
4JEQ Different Contribution of Conserved Amino Acids to the Global Properties of Homologous Enzymes 提交 2013-02-27 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 1–250（250 aa）
链 D 1–250（250 aa）
突变：E104D 突变：E104D SO4 SULFATE ION × 2 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.6；281.15 K；25% w/v PEG monomethyl ether 2000, 0.1 M Tris, 0.01 M Nickel (II) chloride hexahydrate, 5% w/v n-dodecyl-N,N-dimethylamin-N-oxide , pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 281.15K
分辨率 2.30 Å R-free 0.261
4JEQ Different Contribution of Conserved Amino Acids to the Global Properties of Homologous Enzymes 提交 2013-02-27 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 E 1–250（250 aa）
链 F 1–250（250 aa）
突变：E104D 突变：E104D PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.6；281.15 K；25% w/v PEG monomethyl ether 2000, 0.1 M Tris, 0.01 M Nickel (II) chloride hexahydrate, 5% w/v n-dodecyl-N,N-dimethylamin-N-oxide , pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 281.15K
分辨率 2.30 Å R-free 0.261
4JEQ Different Contribution of Conserved Amino Acids to the Global Properties of Homologous Enzymes 提交 2013-02-27 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 4 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 G 1–250（250 aa）
链 H 1–250（250 aa）
突变：E104D 突变：E104D SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.6；281.15 K；25% w/v PEG monomethyl ether 2000, 0.1 M Tris, 0.01 M Nickel (II) chloride hexahydrate, 5% w/v n-dodecyl-N,N-dimethylamin-N-oxide , pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 281.15K
分辨率 2.30 Å R-free 0.261
4JEQ Different Contribution of Conserved Amino Acids to the Global Properties of Homologous Enzymes 提交 2013-02-27 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 5 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 I 1–250（250 aa）
链 J 1–250（250 aa）
突变：E104D 突变：E104D 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.6；281.15 K；25% w/v PEG monomethyl ether 2000, 0.1 M Tris, 0.01 M Nickel (II) chloride hexahydrate, 5% w/v n-dodecyl-N,N-dimethylamin-N-oxide , pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 281.15K
分辨率 2.30 Å R-free 0.261
4JEQ Different Contribution of Conserved Amino Acids to the Global Properties of Homologous Enzymes 提交 2013-02-27 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 6 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 K 1–250（250 aa）
链 L 1–250（250 aa）
突变：E104D 突变：E104D SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.6；281.15 K；25% w/v PEG monomethyl ether 2000, 0.1 M Tris, 0.01 M Nickel (II) chloride hexahydrate, 5% w/v n-dodecyl-N,N-dimethylamin-N-oxide , pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 281.15K
分辨率 2.30 Å R-free 0.261
4TIM CRYSTALLOGRAPHIC AND MOLECULAR MODELING STUDIES ON TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE: A CRITICAL ASSESSMENT OF THE PREDICTED AND OBSERVED STRUCTURES OF THE COMPLEX WITH 2-PHOSPHOGLYCERATE 提交 1991-04-11 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
未记录 2PG 2-PHOSPHOGLYCERIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 THE CRYSTALS USED FOR THIS STRUCTURE DETERMINATION WERE GROWN IN THE PRESENCE OF 2.4M AMMONIUM SULFATE (SEE PROTEIN DATA BANK ENTRIES 2TIM AND 5TIM), BUT BEFORE DATA COLLECTION THESE CRYSTALS WERE TRANSFERRED TO A MOTHER LIQUOR WITHOUT SULFATE CONTAINING 30MM 2-PHOSPHOGLYCERATE. THE ACTIVE SITE OF CHAIN *A* ("OPEN"-CONFORMATION) HAS NO BOUND 2-PHOSPHOGLYCERATE. THE ACTIVE SITE OF CHAIN *B* ("CLOSED"-CONFORMATION) HAS A BOUND 2-PHOSPHOGLYCERATE.
分辨率 2.40 Å
5I3F Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
突变：I172A 突变：I172A 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；287 K；20-30% MePEG 5000, 50 mM MES
分辨率 1.72 Å R-free 0.227
5I3F Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 1–250（250 aa）
链 D 1–250（250 aa）
突变：I172A 突变：I172A 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；287 K；20-30% MePEG 5000, 50 mM MES
分辨率 1.72 Å R-free 0.227
5I3G Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 C 1–250（250 aa）
突变：I172A,L232A 突变：I172A,L232A 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；287 K；15-25% Peg 8000, 50-100 mM potassium acetate, 100 mM BTP pH 7.0
分辨率 1.96 Å R-free 0.222
5I3G Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 1–250（250 aa）
链 D 1–250（250 aa）
突变：I172A,L232A 突变：I172A,L232A 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；287 K；15-25% Peg 8000, 50-100 mM potassium acetate, 100 mM BTP pH 7.0
分辨率 1.96 Å R-free 0.222
5I3H Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
突变：I172A, L232A 突变：I172A, L232A K POTASSIUM ION × 2 PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；287 K；15-25% Peg 8000, 50-100 mM potassium acetate, 100 mM BTP pH 7.0
分辨率 2.25 Å R-free 0.211
5I3I Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
突变：I172A 突变：I172A PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；287 K；20-30% MePEG 5000, 2-4% PEP, 50 mM MES
分辨率 2.20 Å R-free 0.249
5I3I Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 1–250（250 aa）
链 D 1–250（250 aa）
突变：I172A 突变：I172A PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；287 K；20-30% MePEG 5000, 2-4% PEP, 50 mM MES
分辨率 2.20 Å R-free 0.249
5I3J Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
突变：L232A 突变：L232A NA SODIUM ION × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；287 K；20-30% Peg 4000, 150-250 mM NaCl, 50 mM Epps
分辨率 1.80 Å R-free 0.211
5I3K Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 D 1–250（250 aa）
突变：L232A 突变：L232A NA SODIUM ION × 2 PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；287 K；20-30% Peg 4000, 150-250 mM NaCl, 50 mM Epps
分辨率 2.21 Å R-free 0.264
5I3K Structure-Function Studies on Role of Hydrophobic Clamping of a Basic Glutamate in Catalysis by Triosephosphate Isomerase 提交 2016-02-10 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 1–250（250 aa）
链 C 1–250（250 aa）
突变：L232A 突变：L232A NA SODIUM ION × 1 PGA 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；287 K；20-30% Peg 4000, 150-250 mM NaCl, 50 mM Epps
分辨率 2.21 Å R-free 0.264
5TIM REFINED 1.83 ANGSTROMS STRUCTURE OF TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, CRYSTALLIZED IN THE PRESENCE OF 2.4 M-AMMONIUM SULPHATE. A COMPARISON WITH THE STRUCTURE OF THE TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE-GLYCEROL-3-PHOSPHATE COMPLEX 提交 1991-04-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
未记录 SO4 SULFATE ION × 2 DTT 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 1.83 Å
6TIM THE ADAPTABILITY OF THE ACTIVE SITE OF TRYPANOSOMAL TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE AS OBSERVED IN THE CRYSTAL STRUCTURES OF THREE DIFFERENT COMPLEXES 提交 1991-04-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–250（250 aa）
链 B 1–250（250 aa）
未记录 G3P SN-GLYCEROL-3-PHOSPHATE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 THIS STRUCTURE IS OBTAINED FROM CRYSTALS GROWN IN 2.4M AMMONIUM SULPHATE AND TRANSFERRED INTO SULPHATE FREE MOTHER LIQUOR CONTAINING 6MM DL-GLYCEROL-3-PHOSPHATE.
分辨率 2.20 Å

共 48 个其他 PDB 条目、80 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TPIS_TRYBB
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–12； UniProt 2–13 作者链 A； PDB构建体 13–70； UniProt 15–72 作者链 A； PDB构建体 71–225； UniProt 80–234 作者链 A； PDB构建体 226–238； UniProt 238–250 作者链 B； PDB构建体 1–12； UniProt 2–13 作者链 B； PDB构建体 13–70； UniProt 15–72 作者链 B； PDB构建体 71–225； UniProt 80–234 作者链 B； PDB构建体 226–238； UniProt 238–250 作者链 C； PDB构建体 1–12； UniProt 2–13 作者链 C； PDB构建体 13–70； UniProt 15–72 作者链 C； PDB构建体 71–225； UniProt 80–234 作者链 C； PDB构建体 226–238； UniProt 238–250

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2vei

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2vei
下载 Download
▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2vei
沉积日期 deposition_date2007-10-24
结构标题 titleStructure-based enzyme engineering efforts with an inactive monomeric TIM variant: the importance of a single point mutation for generating an active site with suitable binding properties
关键词 keywords;ISOMERASE, TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, TIM BARREL, GLYCOLYSIS, ENGINEERING, PENTOSE SHUNT, BINDING POCKET, GLUCONEOGENESIS, LIPID SYNTHESIS, SUBSTRATE SPECIFICITY, FATTY ACID BIOSYNTHESIS, TIM, ENZYME, MONOMERIC, GLYCOSOME ;; ISOMERASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier28.25 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron26.94 Å
零角强度 I(0) i0102493000.00
分子量 molecular_weight78518.0 kDa
排除体积 excluded_volume98015 ų
包络体积 envelope_volume118670 ų
水化壳体积 shell_volume36004 ų
包络直径 envelope_diameter85.6 Å
壳层 Rg shell_rg35.08 Å
包络 Rg envelope_rg26.84 Å
形状 Rg shape_rg26.90 Å
总 Rg total_rg27.90 Å
总原子数 total_atoms5513
残基数 n_residues714
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax84.8 Å
Rg (实空间) rg_real28.08 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.44 Å
I(0) (实空间) i0_real1.0250e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.3780e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal28.13 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal102500000.0000
解质量估计 total_estimate0.9130
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary33.3 Å
偏度 Skewness skewness0.138
峰度 Kurtosis kurtosis-0.649
角度范围 angular_range— – 0.2800 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha26940000.0000
实空间数据点数 n_real_points57
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.969; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.996; Smooth: 0.962
▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

▼

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 6 domains

SCOP 2.08 (3 domains)

结构域编号 domain_idd2veia_
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.1 — TIM beta/alpha-barrel
超家族 Superfamily superfamilyc.1.1 — Triosephosphate isomerase (TIM)
家族 Family familyc.1.1.1 — Triosephosphate isomerase (TIM)
结构域编号 domain_idd2veib_
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.1 — TIM beta/alpha-barrel
超家族 Superfamily superfamilyc.1.1 — Triosephosphate isomerase (TIM)
家族 Family familyc.1.1.1 — Triosephosphate isomerase (TIM)
结构域编号 domain_idd2veic_
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.1 — TIM beta/alpha-barrel
超家族 Superfamily superfamilyc.1.1 — Triosephosphate isomerase (TIM)
家族 Family familyc.1.1.1 — Triosephosphate isomerase (TIM)

CATH v4.4 (3 domains)

结构域编号 domain_id2veiA00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture20 — Alpha-Beta Barrel
拓扑 Topology topology20 — TIM Barrel
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily70 — Aldolase class I
结构域编号 domain_id2veiB00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture20 — Alpha-Beta Barrel
拓扑 Topology topology20 — TIM Barrel
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily70 — Aldolase class I
结构域编号 domain_id2veiC00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture20 — Alpha-Beta Barrel
拓扑 Topology topology20 — TIM Barrel
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily70 — Aldolase class I
▶

8. 引用文献 (1)

▶

9. 文件与曲线 (10)