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2ysf

Solution structure of the fourth WW domain from the human E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog, ITCH

Method: SOLUTION NMR Dmax: 41.3 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog

Homo sapiens

UniProt Q96J02

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 480–512 片段：WW domain, UNP residues 480-512 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7；296 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient NMR样品组成：0.9mM sample U-15N,13C; 20mM d-Tris-HCl; 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 90% H2O, 10% D2O | 90% H2O/10% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2YSF Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
2DMV Solution structure of the second ww domain of Itchy homolog E3 ubiquitin protein ligase (Itch) 提交 2006-04-24 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 328–357（30 aa） 片段：WW domain
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient
NMR样品组成 1.4mM protein U-15N, 13C; 20mM d-Tris-HCl(pH7.0); 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 10% D2O, 90% H2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
2KYK The sandwich region between two LMP2A PY motif regulates the interaction between AIP4WW2domain and PY motif 提交 2010-05-28 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 359–392（34 aa） 片段：WW 2 domain
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6；303 K；压力 ambient
NMR样品组成 0.01% [U-95% 13C; U-95% 15N] sodium phosphate-1, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
2NQ3 Crystal structure of the C2 Domain of Human Itchy Homolog E3 Ubiquitin Protein Ligase 提交 2006-10-30 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–155（155 aa） 片段：C2 Domain
未记录 CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；298 K；The protein at 20 mg/ml was dissolved in 20 mM Tris-HCl, pH 8.0, 0.15 M NaCl, 5% glycerol, 2 mM DTT, and mixed 1:1 with well solution that was 20% PEG3350, 0.1 M bis-Tris, pH 6.0, 0.2 M NH4OAc, 1 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
分辨率 1.80 Å R-free 0.195
2P4R Structural basis for a novel interaction between AIP4 and beta-PIX 提交 2007-03-13 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 T 246–270（25 aa） 片段：AIP4 (209-224)
未记录 SO4 SULFATE ION × 1 GOL GLYCEROL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；0.1 M TrisHCl, 0.2 M ammonium sulfate, 32-38% (w/v) PEG-MME 5000, pH 7.1-7.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.00 Å R-free 0.246
2P4R Structural basis for a novel interaction between AIP4 and beta-PIX 提交 2007-03-13 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 T 246–270（25 aa） 片段：AIP4 (209-224)
未记录 SO4 SULFATE ION × 2 GOL GLYCEROL × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；0.1 M TrisHCl, 0.2 M ammonium sulfate, 32-38% (w/v) PEG-MME 5000, pH 7.1-7.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.00 Å R-free 0.246
3TUG Crystal structure of the HECT domain of ITCH E3 ubiquitin ligase 提交 2011-09-16 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 524–903（380 aa）
未记录 CL CHLORIDE ION × 1 UNX UNKNOWN LIGAND × 9 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；297 K；30% PEG1500, 0.2M NaCl 0.1M HEPES pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 297K
分辨率 2.27 Å R-free 0.256
4ROF Crystal Structure of WW3 domain of ITCH in complex with TXNIP peptide 提交 2014-10-28 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 436–474（39 aa） 片段：UNP residues 436-474
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；1.8 M ammonium sulfate, 0.2 M sodium acetate, 0.1 M sodium cacodylate pH 5.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K
分辨率 2.03 Å R-free 0.297
4ROF Crystal Structure of WW3 domain of ITCH in complex with TXNIP peptide 提交 2014-10-28 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 436–474（39 aa） 片段：UNP residues 436-474
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；1.8 M ammonium sulfate, 0.2 M sodium acetate, 0.1 M sodium cacodylate pH 5.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K
分辨率 2.03 Å R-free 0.297
5C7M CRYSTAL STRUCTURE OF E3 LIGASE ITCH WITH A UB VARIANT 提交 2015-06-24 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 524–899（376 aa） 片段：HECT DOMAIN (UNP RESIDUES 524-899)
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；293 K；The ITCH and ubiquitin variant ubv.it.02 were mixed at molarity ratio 1:2, and then concentrated to 17mg/ml. The protein sample was mixed with 1mg/mL chymotrypsin at a 1:1000 (W/W) chymotrypsin:protein ratio right before set up crystallization. Crystal was initially obtained from SGC-I screen condition A05. Crystal used for structure refinement was grown in 1.6M NH4SO4, 0.2M NaAc, 0.1M HEPES pH 7.5, 5% Ethylene Glycol in hanging drop setup, using 1.2uL protein, 1.2uL well solution over 0.5 mL reservoir buffer at 20 C. Crystals grow to mountable size for ~1 weeks. Harvested crystal was flash-frozen in liquid nitrogen. A well solution containing 20% glycerol was used as the cryo-protectant
分辨率 3.03 Å R-free 0.297
5CQ2 Crystal Structure of tandem WW domains of ITCH in complex with TXNIP peptide 提交 2015-07-21 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric
链 A 282–370（89 aa） 片段：UNP residues 282-370
未记录 UNX UNKNOWN LIGAND × 72 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 8.5；293 K；30% PEG4000, 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M TRIS
分辨率 1.40 Å R-free 0.184
5DWS Crystal Structure of ITCH WW3 domain in complex with TXNIP peptide 提交 2015-09-22 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric
链 A 285–323（39 aa） 片段：UNP residues 285-323
链 C 285–323（39 aa） 片段：UNP residues 285-323
链 E 285–323（39 aa） 片段：UNP residues 285-323
链 G 285–323（39 aa） 片段：UNP residues 285-323
未记录 UNX UNKNOWN LIGAND × 26 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；293 K；20% PEG-3350, 0.2 M sodium acetate
分辨率 1.65 Å R-free 0.257
5DZD Crystal Structure of WW4 domain of ITCH in complex with TXNIP peptide 提交 2015-09-25 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 324–363（40 aa） 片段：UNP residues 324-363
链 B 324–363（40 aa） 片段：UNP residues 324-363
未记录 UNX UNKNOWN LIGAND × 17 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；2 M sodium formate, 0.1 M Tris, pH 8.5
分辨率 1.57 Å R-free 0.206
5SXP STRUCTURAL BASIS FOR THE INTERACTION BETWEEN ITCH PRR AND BETA-PIX 提交 2016-08-09 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 G 249–269（21 aa） 片段：UNP residues 249-269
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；100 mM MIB buffer pH 5.0 and 25% PEG1500
分辨率 1.65 Å R-free 0.161
5SXP STRUCTURAL BASIS FOR THE INTERACTION BETWEEN ITCH PRR AND BETA-PIX 提交 2016-08-09 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 F 249–269（21 aa） 片段：UNP residues 249-269
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；100 mM MIB buffer pH 5.0 and 25% PEG1500
分辨率 1.65 Å R-free 0.161

共 11 个其他 PDB 条目、14 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ITCH_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 8–40； UniProt 480–512

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2ysf

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2ysf
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2ysf
沉积日期 deposition_date2007-04-03
结构标题 titleSolution structure of the fourth WW domain from the human E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog, ITCH
关键词 keywords;Itch, AIP4, NAPP1, WW domain, Structural Genomics, NPPSFA, National Project on Protein Structural and Functional Analyses, RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative, RSGI, PROTEIN BINDING ;; PROTEIN BINDING
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier10.82 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron10.43 Å
零角强度 I(0) i0127627000.00
分子量 molecular_weight88857.0 kDa
排除体积 excluded_volume108560 ų
包络体积 envelope_volume14084 ų
水化壳体积 shell_volume9462 ų
包络直径 envelope_diameter41.9 Å
壳层 Rg shell_rg18.31 Å
包络 Rg envelope_rg13.92 Å
形状 Rg shape_rg10.37 Å
总 Rg total_rg10.88 Å
总原子数 total_atoms12060
残基数 n_residues800
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax41.3 Å
Rg (实空间) rg_real10.81 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.48 Å
I(0) (实空间) i0_real1.2760e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.5050e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal10.81 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal127600000.0000
解质量估计 total_estimate0.8214
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary13.6 Å
偏度 Skewness skewness0.254
峰度 Kurtosis kurtosis-0.188
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha29310.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.612; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.843; Smooth: 0.995
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd2ysfa2
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.72 — WW domain-like
超家族 Superfamily superfamilyb.72.1 — WW domain
家族 Family familyb.72.1.1 — WW domain
结构域编号 domain_idd2ysfa3
类 Class classl — Artifacts
折叠类型 Fold foldl.1 — Tags
超家族 Superfamily superfamilyl.1.1 — Tags
家族 Family familyl.1.1.1 — Tags

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id2ysfA01
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture20 — Single Sheet
拓扑 Topology topology70 — Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W;
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 —
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)