3cpa

X-RAY CRYSTALLOGRAPHIC INVESTIGATION OF SUBSTRATE BINDING TO CARBOXYPEPTIDASE A AT SUBZERO TEMPERATURE

Method: X-RAY DIFFRACTION D_max: 60.3 Å Quality: GOOD

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

CARBOXYPEPTIDASE A

Bos taurus

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 111–417	未记录	GLY GLYCINE × 1 TYR TYROSINE × 1 ZN ZINC ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：THE COMPLEX WAS PREPARED BY DIFFUSION OF GLY-TYR INTO CPA CRYSTALS. THE OCCUPANCY OF THE GLY-TYR IS APPROXIMATELY FORTY PERCENT.	分辨率 2.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 3CPA	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1ARL CARBOXYPEPTIDASE A WITH ZN REMOVED 提交 1994-11-22	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.88 Å
1ARM CARBOXYPEPTIDASE A WITH ZN REPLACED BY HG 提交 1994-11-22	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–419（309 aa）	未记录	HG MERCURY (II) ION × 4 CU COPPER (II) ION × 1 TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.76 Å
1BAV CARBOXYPEPTIDASE A COMPLEXED WITH 2-BENZYL-3-IODO-PROPANOIC ACID (BIP) 提交 1996-11-14	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–419（309 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 BIP 2-BENZYL-3-IODOPROPANOIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.60 Å R-free 0.213
1BAV CARBOXYPEPTIDASE A COMPLEXED WITH 2-BENZYL-3-IODO-PROPANOIC ACID (BIP) 提交 1996-11-14	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 111–419（309 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 BIP 2-BENZYL-3-IODOPROPANOIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.60 Å R-free 0.213
1BAV CARBOXYPEPTIDASE A COMPLEXED WITH 2-BENZYL-3-IODO-PROPANOIC ACID (BIP) 提交 1996-11-14	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 111–419（309 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 BIP 2-BENZYL-3-IODOPROPANOIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.60 Å R-free 0.213
1BAV CARBOXYPEPTIDASE A COMPLEXED WITH 2-BENZYL-3-IODO-PROPANOIC ACID (BIP) 提交 1996-11-14	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 D 111–419（309 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 BIP 2-BENZYL-3-IODOPROPANOIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.60 Å R-free 0.213
1CBX CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN CARBOXYPEPTIDASE A AND THE BIPRODUCT ANALOG INHIBITOR L-BENZYLSUCCINATE AT 2.0 ANGSTROMS RESOLUTION 提交 1991-10-31	配体/离子不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 BZS L-BENZYLSUCCINIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.00 Å
1CPS STRUCTURAL COMPARISON OF SULFODIIMINE AND SULFONAMIDE INHIBITORS IN THEIR COMPLEXES WITH ZINC ENZYMES 提交 1992-02-18	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 CPM S-(2-CARBOXY-3-PHENYLPROPYL)THIODIIMINE-S-METHANE × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.25 Å
1CPX BETA FORM OF CARBOXYPEPTIDASE A (RESIDUES 3-307) FROM BOVINE PANCREAS IN AN ORTHORHOMBIC CRYSTAL FORM WITH TWO ZINC IONS IN THE ACTIVE SITE. 提交 1998-07-27	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 2 OH HYDROXIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 7.5；CPA FROM SIGMA #C0261 WAS DISSOLVED IN 1.0 M LICL WITH 20 MM TRIS-HCL PH 7.5 TO GIVE 12 MG/ML AND USED WITHOUT FURTHER PURIFICATION. THIS PROTEIN SOLUTION WAS PLACED IN 50 MICROL DIALYSIS BUTTONS FROM HAMPTON RESEARCH AND DIALYZED AGAINST A 2 ML RESERVOIR OF THE ABOVE MENTIONED BUFFER WHILE LOWERING THE EXTERNAL LICL CONCENTRATION BY 25% EVERY OTHER DAY. THE CRYSTALS APPEARED A~0.24 M LICL AND WAS STORED AT 0.30M LICL. IF THIS PROCEDURE DOES NOT WORK BY ITSELF AND YOU END UP WITH THE MONOCLINIC ALPHA-FORM (1-307), YOU CAN TRY TO AD TRACES OF TRYPSIN (~10 MICROG/ML) TO THE PROTEIN SOLUTION TO PROVOKE FORMATION OF THE BETA-FORM (3-307), micro dialysis	分辨率 2.00 Å R-free 0.226
1EE3 Cadmium-substituted bovine pancreatic carboxypeptidase A (alfa-form) at pH 7.5 and 2 mM chloride in monoclinic crystal form 提交 2000-01-30	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 P 111–419（309 aa）	未记录	CD CADMIUM ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 7.5；293 K；Lithium Chloride, Tris-HNO3, Cadmium Chloride, pH 7.5, MICRODIALYSIS, temperature 293K	分辨率 1.70 Å R-free 0.198
1ELL CADMIUM-SUBSTITUTED BOVINE PANCREATIC CARBOXYPEPTIDASE A (ALFA-FORM) AT PH 7.5 AND 0.25 M CHLORIDE IN MONOCLINIC CRYSTAL FORM. 提交 2000-03-14	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 P 111–419（309 aa）片段：ALFA-FORM	未记录	CD CADMIUM ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 7.5；293 K；Lithium Chloride, Tris-HNO3, Cadmium Chloride, pH 7.5, MICRODIALYSIS, temperature 293K	分辨率 1.76 Å R-free 0.178
1ELM CADMIUM-SUBSTITUTED BOVINE PACREATIC CARBOXYPEPTIDASE A (ALFA-FORM) AT PH 5.5 AND 2 MM CHLORIDE IN MONOCLINIC CRYSTAL FORM. 提交 2000-03-14	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 P 111–419（309 aa）片段：ALFA-FORM	未记录	CD CADMIUM ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 5.5；293 K；Lithium chloride, Tris-HNO3, Cadmium chloride, pH 5.50, MICRODIALYSIS, temperature 293K	分辨率 2.00 Å R-free 0.186
1F57 CARBOXYPEPTIDASE A COMPLEX WITH D-CYSTEINE AT 1.75 A 提交 2000-06-13	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 DCY D-CYSTEINE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 6；291 K；LiCl, MES, pH 6.0, MICRODIALYSIS, temperature 18K	分辨率 1.75 Å R-free 0.164
1HDQ Crystal structure of bovine pancreatic carboxypeptidase A complexed with D-N-hydroxyaminocarbonyl phenylalanine at 2.3 A 提交 2000-11-17	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	INF D-[(N-HYDROXYAMINO)CARBONYL]PHENYLALANINE × 1 ZN ZINC ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；pH 7.50	分辨率 2.30 Å R-free 0.174
1HDU Crystal structure of bovine pancreatic carboxypeptidase A complexed with aminocarbonylphenylalanine at 1.75 A 提交 2000-11-17	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 ING D-[(AMINO)CARBONYL]PHENYLALANINE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；pH 7.50	分辨率 1.75 Å R-free 0.229
1HDU Crystal structure of bovine pancreatic carboxypeptidase A complexed with aminocarbonylphenylalanine at 1.75 A 提交 2000-11-17	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 ING D-[(AMINO)CARBONYL]PHENYLALANINE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；pH 7.50	分辨率 1.75 Å R-free 0.229
1HDU Crystal structure of bovine pancreatic carboxypeptidase A complexed with aminocarbonylphenylalanine at 1.75 A 提交 2000-11-17	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 D 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 ING D-[(AMINO)CARBONYL]PHENYLALANINE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；pH 7.50	分辨率 1.75 Å R-free 0.229
1HDU Crystal structure of bovine pancreatic carboxypeptidase A complexed with aminocarbonylphenylalanine at 1.75 A 提交 2000-11-17	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 E 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 ING D-[(AMINO)CARBONYL]PHENYLALANINE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；pH 7.50	分辨率 1.75 Å R-free 0.229
1HEE Crystal structure of bovine pancreatic carboxypeptidase A complexed with L-N-hydroxyaminocarbonyl phenylalanine at 2.3 A 提交 2000-11-22	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 LHY L-[(N-HYDROXYAMINO)CARBONYL]PHENYLALANINE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；pH 7.50	分辨率 1.75 Å R-free 0.229
1HEE Crystal structure of bovine pancreatic carboxypeptidase A complexed with L-N-hydroxyaminocarbonyl phenylalanine at 2.3 A 提交 2000-11-22	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 LHY L-[(N-HYDROXYAMINO)CARBONYL]PHENYLALANINE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；pH 7.50	分辨率 1.75 Å R-free 0.229
1HEE Crystal structure of bovine pancreatic carboxypeptidase A complexed with L-N-hydroxyaminocarbonyl phenylalanine at 2.3 A 提交 2000-11-22	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 D 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 LHY L-[(N-HYDROXYAMINO)CARBONYL]PHENYLALANINE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；pH 7.50	分辨率 1.75 Å R-free 0.229
1HEE Crystal structure of bovine pancreatic carboxypeptidase A complexed with L-N-hydroxyaminocarbonyl phenylalanine at 2.3 A 提交 2000-11-22	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 E 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 LHY L-[(N-HYDROXYAMINO)CARBONYL]PHENYLALANINE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；pH 7.50	分辨率 1.75 Å R-free 0.229
1IY7 Crystal Structure of CPA and sulfamide-based inhibitor complex 提交 2002-07-24	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 CXA PHENYLALANINE-N-SULFONAMIDE × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.00 Å R-free 0.208
1M4L STRUCTURE OF NATIVE CARBOXYPEPTIDASE A AT 1.25 RESOLUTION 提交 2002-07-03	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.25 Å R-free 0.145
1PYT TERNARY COMPLEX OF PROCARBOXYPEPTIDASE A, PROPROTEINASE E, AND CHYMOTRYPSINOGEN C 提交 1995-06-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 17–110（94 aa）链 B 111–419（309 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.35 Å R-free 0.283
1YME STRUCTURE OF CARBOXYPEPTIDASE 提交 1996-07-15	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–419（309 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.53 Å
1ZLH Crystal structure of the tick carboxypeptidase inhibitor in complex with bovine carboxypeptidase A 提交 2005-05-06	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 111–419（309 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 5	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；0.2M sodium cacodylate, 0.2M zinc acetate dihydrate, 7%(w/v) PEG 8000, 10%(w/v) dried dioxan, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K	分辨率 1.70 Å R-free 0.185
2ABZ Crystal structure of C19A/C43A mutant of leech carboxypeptidase inhibitor in complex with bovine carboxypeptidase A 提交 2005-07-18	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 111–419（309 aa）链 B 111–419（309 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；1.5M Lithium Sulfate monohydrate, 100mM Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K	分辨率 2.16 Å R-free 0.234
2CTB THE HIGH RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN CARBOXYPEPTIDASE A AND L-PHENYL LACTATE 提交 1993-04-02	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.50 Å
2CTC THE HIGH RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN CARBOXYPEPTIDASE A AND L-PHENYL LACTATE 提交 1993-04-02	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 HFA ALPHA-HYDROXY-BETA-PHENYL-PROPIONIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.40 Å
3FVL Crystallogic studies on the Complex of Carboxypeptidase A with inhibitors using alpha-hydroxy ketone as zinc-binding group 提交 2009-01-16	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 111–417（307 aa）片段：residues 1-307 链 C 111–417（307 aa）片段：residues 1-307 链 E 111–417（307 aa）片段：residues 1-307	未记录	ZN ZINC ION × 3 BHK (2R)-2-benzyl-5-hydroxy-4-oxopentanoic acid × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 7.5；277 K；0.02% glutaraldehyde, 0.15M lithium chloride, pH 7.5, temperature 277K, MICRODIALYSIS	分辨率 1.85 Å R-free 0.238
3FVL Crystallogic studies on the Complex of Carboxypeptidase A with inhibitors using alpha-hydroxy ketone as zinc-binding group 提交 2009-01-16	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）片段：residues 1-307	未记录	ZN ZINC ION × 1 BHK (2R)-2-benzyl-5-hydroxy-4-oxopentanoic acid × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 7.5；277 K；0.02% glutaraldehyde, 0.15M lithium chloride, pH 7.5, temperature 277K, MICRODIALYSIS	分辨率 1.85 Å R-free 0.238
3FVL Crystallogic studies on the Complex of Carboxypeptidase A with inhibitors using alpha-hydroxy ketone as zinc-binding group 提交 2009-01-16	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 111–417（307 aa）片段：residues 1-307	未记录	ZN ZINC ION × 1 BHK (2R)-2-benzyl-5-hydroxy-4-oxopentanoic acid × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 7.5；277 K；0.02% glutaraldehyde, 0.15M lithium chloride, pH 7.5, temperature 277K, MICRODIALYSIS	分辨率 1.85 Å R-free 0.238
3FVL Crystallogic studies on the Complex of Carboxypeptidase A with inhibitors using alpha-hydroxy ketone as zinc-binding group 提交 2009-01-16	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 E 111–417（307 aa）片段：residues 1-307	未记录	ZN ZINC ION × 1 BHK (2R)-2-benzyl-5-hydroxy-4-oxopentanoic acid × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 7.5；277 K；0.02% glutaraldehyde, 0.15M lithium chloride, pH 7.5, temperature 277K, MICRODIALYSIS	分辨率 1.85 Å R-free 0.238
3FX6 X-RAY crystallographic studies on the complex of carboxypeptidase A with the inhibitor using alpha-nitro ketone as the zinc-binding group 提交 2009-01-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 111–417（307 aa）链 C 111–417（307 aa）链 E 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 3 BPX (2R)-4,4-dihydroxy-5-nitro-2-(phenylmethyl)pentanoic acid × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 7.5；277 K；0.15M lithium chloride, 0.02% glutaraldehyde, 0.025M Tris, pH7.5, MICRODIALYSIS, temperature 277K	分辨率 1.85 Å R-free 0.239
3FX6 X-RAY crystallographic studies on the complex of carboxypeptidase A with the inhibitor using alpha-nitro ketone as the zinc-binding group 提交 2009-01-20	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 BPX (2R)-4,4-dihydroxy-5-nitro-2-(phenylmethyl)pentanoic acid × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 7.5；277 K；0.15M lithium chloride, 0.02% glutaraldehyde, 0.025M Tris, pH7.5, MICRODIALYSIS, temperature 277K	分辨率 1.85 Å R-free 0.239
3FX6 X-RAY crystallographic studies on the complex of carboxypeptidase A with the inhibitor using alpha-nitro ketone as the zinc-binding group 提交 2009-01-20	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 BPX (2R)-4,4-dihydroxy-5-nitro-2-(phenylmethyl)pentanoic acid × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 7.5；277 K；0.15M lithium chloride, 0.02% glutaraldehyde, 0.025M Tris, pH7.5, MICRODIALYSIS, temperature 277K	分辨率 1.85 Å R-free 0.239
3FX6 X-RAY crystallographic studies on the complex of carboxypeptidase A with the inhibitor using alpha-nitro ketone as the zinc-binding group 提交 2009-01-20	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 E 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 BPX (2R)-4,4-dihydroxy-5-nitro-2-(phenylmethyl)pentanoic acid × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 7.5；277 K；0.15M lithium chloride, 0.02% glutaraldehyde, 0.025M Tris, pH7.5, MICRODIALYSIS, temperature 277K	分辨率 1.85 Å R-free 0.239
3KGQ Carboxypeptidase A liganded to an organic small-molecule: conformational changes 提交 2009-10-29	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–419（309 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 NA SODIUM ION × 1 CIT CITRIC ACID × 1 ACN ACETONE × 1 FMT FORMIC ACID × 3 GOL GLYCEROL × 6	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7；289 K；20% PEG 3350, 0.2M NH4Cl, 0.02M Tris, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K	分辨率 1.70 Å R-free 0.204
4CPA REFINED CRYSTAL STRUCTURE OF THE POTATO INHIBITOR COMPLEX OF CARBOXYPEPTIDASE A AT 2.5 ANGSTROMS RESOLUTION 提交 1982-03-24	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	GLY GLYCINE × 1 ZN ZINC ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å
4CPA REFINED CRYSTAL STRUCTURE OF THE POTATO INHIBITOR COMPLEX OF CARBOXYPEPTIDASE A AT 2.5 ANGSTROMS RESOLUTION 提交 1982-03-24	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 111–417（307 aa）	未记录	GLY GLYCINE × 1 ZN ZINC ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å
5CPA REFINED CRYSTAL STRUCTURE OF CARBOXYPEPTIDASE A AT 1.54 ANGSTROMS RESOLUTION. 提交 1982-05-06	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.54 Å
6CPA CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX OF CARBOXYPEPTIDASE A WITH A STRONGLY BOUND PHOSPHONATE IN A NEW CRYSTALLINE FORM: COMPARISON WITH STRUCTURES OF OTHER COMPLEXES 提交 1990-02-15	配体/离子不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 ZAF O-(((1R)-((N-PHENYLMETHOXYCARBONYL-L-ALANYL)AMINO)ETHYL)HYDROXYPHOSPHONO)-L-BENZYLACETIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.00 Å
7CPA COMPARISON OF THE STRUCTURES OF THREE CARBOXYPEPTIDASE A-PHOSPHONATE COMPLEXES DETERMINED BY X-RAY CRYSTALLOGRAPHY 提交 1991-05-21	配体/离子不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 FVF O-((((N-PHENYL-METHOXY-CARBONYL)-PHENYL ALANYL-CARBONYL)AMINO)-ISOBUTYL)HYDROXY PHOSPHINYL)-3-PHENYLACETIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.00 Å
8CPA COMPARISON OF THE STRUCTURES OF THREE CARBOXYPEPTIDASE A-PHOSPHONATE COMPLEXES DETERMINED BY X-RAY CRYSTALLOGRAPHY 提交 1991-05-21	配体/离子不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 111–417（307 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1 AGF O-(((1R)-((N-(PHENYL-METHOXY-CARBONYL)-ALANYL)-AMINO)METHYL)HYDROXYPHOSPHINYL)3-L-PHENYLLACTATE × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.00 Å

共 29 个其他 PDB 条目、45 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	CBPA_BOVIN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–307； UniProt 111–417

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

下载 Download SAXS (.dat) P(r) (.pr.out) CIF

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	3cpa
沉积日期 deposition_date	1982-03-24
结构标题 title	X-RAY CRYSTALLOGRAPHIC INVESTIGATION OF SUBSTRATE BINDING TO CARBOXYPEPTIDASE A AT SUBZERO TEMPERATURE
关键词 keywords	HYDROLASE (C-TERMINAL PEPTIDASE); HYDROLASE (C-TERMINAL PEPTIDASE)
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	19.29 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	17.95 Å
零角强度 I(0) i0	20181100.00
分子量 molecular_weight	34713.0 kDa
排除体积 excluded_volume	43517 Å³
包络体积 envelope_volume	46587 Å³
水化壳体积 shell_volume	20959 Å³
包络直径 envelope_diameter	61.2 Å
壳层 Rg shell_rg	25.08 Å
包络 Rg envelope_rg	18.26 Å
形状 Rg shape_rg	17.91 Å
总 Rg total_rg	19.01 Å
总原子数 total_atoms	2455
残基数 n_residues	307
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	60.3 Å
Rg (实空间) rg_real	19.12 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.27 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.0180e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	2.1730e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	19.15 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	20180000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8138
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	53.5 Å
偏度 Skewness skewness	0.067
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.454
角度范围 angular_range	— – 0.4100 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	7183000.0000
实空间数据点数 n_real_points	72
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.863; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.989; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	CARBOXYPEPTIDASE A
分子量 formula_weight	34442.5 kDa
EC 编号 ec_number	3.4.17.1
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	2455

ARSTNTFNYATYHTLDEIYDFMDLLVAQHPELVSKLQIGRSYEGRPIYVLKFSTGGSNRPAIWIDLGIHSREWITQATGVWFAKKFTENYGQNPSFTAILDSMDIFLEIVTNPNGFAFTHSENRLWRKTRSVTSSSLCVGVDANRNWDAGFGKAGASSSPCSETYHGKYANSEVEVKSIVDFVKNHGNFKAFLSIHSYSQLLLYPYGYTTQSIPDKTELNQVAKSAVAALKSLYGTSYKYGSIITTIYQASGGSIDWSYNQGIKYSFTFELRDTGRYGFLLPASQIIPTAQETWLGVLTIMEHTVNN

来源 Source

来源生物 organism	Bos taurus
通用名 common_name	bovine
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9913

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	GLYCINE
分子量 formula_weight	75.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	TYROSINE
分子量 formula_weight	181.2 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 4 Entity 4 non-polymer

描述 description	ZINC ION
分子量 formula_weight	65.4 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d3cpaa_
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.56 — Phosphorylase/hydrolase-like
超家族 Superfamily superfamily	c.56.5 — Zn-dependent exopeptidases
家族 Family family	c.56.5.1 — Pancreatic carboxypeptidases

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	3cpaA00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	630 — Aminopeptidase
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Zn peptidases

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8. 引用文献 (10)

X-ray crystallographic investigation of substrate binding to carboxypeptidase A at subzero temperature.

Proc.Natl.Acad.Sci.USA (1986)

PMID: 3463986 · DOI: 10.1073/pnas.83.20.7568 PRIMARY

Crystallographic Studies on Apocarboxypeptidase a and the Complex with Glycyl-L-Tyrosine

Proc.Natl.Acad.Sci.USA (1983)

Refined Crystal Structure of Carboxypeptidase a at 1.54 Angstroms Resolution.

J.Mol.Biol. (1983)

Binding of Ligands to the Active Site of Carboxypeptidase A

Proc.Natl.Acad.Sci.USA (1981)

Zinc Environment and Cis Peptide Bonds in Carboxypeptidase a at 1.75-Angstroms Resolution

Proc.Natl.Acad.Sci.USA (1981)

Carboxypeptidase a Mechanisms

Proc.Natl.Acad.Sci.USA (1980)

无标题

Atlas of Protein Sequence and Structure (Data Section) (1972)

Carboxypeptidase A,A Protein and an Enzyme

Adv.Protein Chem. (1971)

Structure and Mechanism in the Enzymatic Activity of Carboxypeptidase a and Relations to Chemical Sequence

Acc.Chem.Res. (1970)

;The Structure of Carboxypeptidase A, Vii.The 2.0-Angstroms Resolution Studies of the Enzyme and of its Complex with Glycyltyrosine,and Mechanistic Deductions ;

Brookhaven Symposia in Biology (1969)

▶

晶胞边长 a length_a	51.600 Å
晶胞边长 b length_b	60.270 Å
晶胞边长 c length_c	47.250 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	97.27 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	2

空间群 space_group	P 1 21 1
空间群编号 int_tables_number	4
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.000 Å
最低分辨率 resolution_low	— Å
R 因子 r_factor	—
R_work r_work	—
R_free r_free	—

fit	/app/data/saxs_computation/cp/3cpa/3cpa.fit
pddf	/app/data/pr_computation/cp/3cpa/3cpa.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/cp/3cpa/3cpa.dat