SAXSdb — 3dhp

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Alpha-amylase 1

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	其他组合单体蛋白 × 1 其他聚合物 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 16–511	突变：W134A,W203A,Y276A,W284A,W316A,W388A 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	4-amino-4,6-dideoxy-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose × 1 GLC alpha-D-glucopyranose × 1 CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 HMC 5-HYDROXYMETHYL-CHONDURITOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：hanging drop；pH 9；298 K；MPD, pH 9.0, hanging drop, temperature 298K	分辨率 1.50 Å R-free 0.186

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 3DHP	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1C8Q STRUCTURE SOLUTION AND REFINEMENT OF THE RECOMBINANT HUMAN SALIVARY AMYLASE 提交 2000-06-08	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 16–511（496 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；273 K；10 mM Tris- HCL containing 5 mM CaCl2, 44% MPD, protein concentration 20 mg/ml, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K	分辨率 2.30 Å R-free 0.216
1JXJ Role of mobile loop in the mechanism of human salivary amylase 提交 2001-09-07	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 16–511（496 aa）	突变：W58L 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；298 K；MPD, calcium chloride, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K, temperature 298.0K	分辨率 1.99 Å R-free 0.198
1JXK Role of ethe mobile loop in the mehanism of human salivary amylase 提交 2001-09-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 16–511（496 aa）片段：lacking the loop residues 306-310	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；298 K；MPD, calcium chloride, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 298K	分辨率 1.90 Å R-free 0.200
1MFU Probing the role of a mobile loop in human salivary amylase: Structural studies on the loop-deleted mutant 提交 2002-08-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 17–511（495 aa）	突变：deletion of residues 306 through 310 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	HMC 5-HYDROXYMETHYL-CHONDURITOL × 4 GLC alpha-D-glucopyranose × 1 CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 soaking with acarbose at 1 mM concentration for 24 hours；pH 9；298 K；40% mpd, pH 9.0, soaking with acarbose at 1 mM concentration for 24 hours, temperature 298K	分辨率 2.00 Å R-free 0.201
1MFV Probing the role of a mobile loop in human slaivary amylase: Structural studies on the loop-deleted enzyme 提交 2002-08-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 17–511（495 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	HMC 5-HYDROXYMETHYL-CHONDURITOL × 2 CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 vapordiffusion, combined with soaking with inhibitor at 1 mM concentration；pH 9；298 K；40% MPD, pH 9.0, vapordiffusion, combined with soaking with inhibitor at 1 mM concentration, temperature 298K	分辨率 2.00 Å R-free 0.195
1NM9 Crystal structure of recombinant human salivary amylase mutant W58A 提交 2003-01-09	突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 16–511（496 aa）	突变：W58A 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	HMC 5-HYDROXYMETHYL-CHONDURITOL × 1 GLC alpha-D-glucopyranose × 1 CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；323 K；MPD, Calcium chloride, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 323K	分辨率 2.10 Å R-free 0.196
1Q4N Structural studies of Phe256Trp of human salivary alpha-amylase: implications for the role of a conserved water molecule and its associated chain in enzyme activity 提交 2003-08-04	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 X 16–511（496 aa）	突变：F256W 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 TAM TRIS(HYDROXYETHYL)AMINOMETHANE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；MPD, Calcium Chloride, Tris, pH 9.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 100K	分辨率 2.07 Å R-free 0.206
1SMD HUMAN SALIVARY AMYLASE 提交 1996-01-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 17–511（495 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.60 Å
1XV8 Crystal Structure of Human Salivary Alpha-Amylase Dimer 提交 2004-10-27	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 16–511（496 aa）片段：HSA 链 B 16–511（496 aa）片段：HSA	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CA CALCIUM ION × 2 CL CHLORIDE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；0.2 M Ca acetate, 0.1 M Na cacodylate (pH 6.5), 18% PEG 8K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 100K	分辨率 3.00 Å R-free 0.271
1Z32 Structure-function relationships in human salivary alpha-amylase: Role of aromatic residues 提交 2005-03-10	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 X 16–511（496 aa）	突变：Y151M 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	GLC alpha-D-glucopyranose × 1 AGL 4-amino-4,6-dideoxy-alpha-D-glucopyranose × 1 HMC 5-HYDROXYMETHYL-CHONDURITOL × 1 CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；MPD 40%, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP	分辨率 1.60 Å R-free 0.192
3BLK Role of aromatic residues in starch binding 提交 2007-12-11	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 16–511（496 aa）	突变：W316A 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 HMC 5-HYDROXYMETHYL-CHONDURITOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；298 K；45% MPD, 0.1M Tris.HCl, 10 mM calcium chloride, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.00 Å R-free 0.215
3BLP Role of aromatic residues in human salivary alpha-amylase 提交 2007-12-11	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 X 16–511（496 aa）	突变：W388A 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CA CALCIUM ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1 HMC 5-HYDROXYMETHYL-CHONDURITOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；298 K；45% MPD, 0.1M Tris.HCl, 10 mM calcium chloride, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 1.60 Å R-free 0.205

共 12 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	AMY1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–496； UniProt 16–511

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	3dhp
沉积日期 deposition_date	2008-06-18
结构标题 title	Probing the role of aromatic residues at the secondary saccharide binding sites of human salivary alpha-amylase in substrate hydrolysis and bacterial binding
关键词 keywords	;amylase acarbose aromatic residues mutagenesis, Calcium, Carbohydrate metabolism, Chloride, Glycoprotein, Glycosidase, Hydrolase, Metal-binding, Pyrrolidone carboxylic acid, Secreted ;; HYDROLASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	23.91 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	22.82 Å
零角强度 I(0) i0	55353500.00
分子量 molecular_weight	55945.0 kDa
排除体积 excluded_volume	69017 Å³
包络体积 envelope_volume	77855 Å³
水化壳体积 shell_volume	28113 Å³
包络直径 envelope_diameter	81.1 Å
壳层 Rg shell_rg	30.50 Å
包络 Rg envelope_rg	23.03 Å
形状 Rg shape_rg	22.81 Å
总 Rg total_rg	23.67 Å
总原子数 total_atoms	3940
残基数 n_residues	495
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	78.3 Å
Rg (实空间) rg_real	23.85 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.42 Å
I(0) (实空间) i0_real	5.5350e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	6.5040e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	23.87 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	55350000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8815
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	28.1 Å
偏度 Skewness skewness	0.339
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.216
角度范围 angular_range	— – 0.3300 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	10670000.0000
实空间数据点数 n_real_points	65
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.835; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.950

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (7)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Alpha-amylase 1
分子量 formula_weight	55287.5 kDa
EC 编号 ec_number	3.2.1.1
突变 mutation	W134A,W203A,Y276A,W284A,W316A,W388A
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	4422

QYSSNTQQGRTSIVHLFEWRWVDIALECERYLAPKGFGGVQVSPPNENVAIHNPFRPWWERYQPVSYKLCTRSGNEDEFRNMVTRCNNVGVRIYVDAVINHMCGNAVSAGTSSTCGSYFNPGSRDFPAVPYSGADFNDGKCKTGSGDIENYNDATQVRDCRLSGLLDLALGKDYVRSKIAEYMNHLIDIGVAGFRIDASKHMAPGDIKAILDKLHNLNSNWFPEGSKPFIYQEVIDLGGEPIKSSDYFGNGRVTEFKYGAKLGTVIRKWNGEKMSALKNWGEGAGFMPSDRALVFVDNHDNQRGHGAGGASILTFADARLYKMAVGFMLAHPYGFTRVMSSYRWPRYFENGKDVNDWVGPPNDNGVTKEVTINPDTTCGNDWVCEHRARQIRNMVNFRNVVDGQPFTNWYDNGSNQVAFGRGNRGFIVFNNDDWTFSLTLQTGLPAGTYCDVISGDKINGNCTGIKIYVSDDGKAHFSISNSAEDPFIAIHAESKL

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Spodoptera frugiperda

实体 2 Entity 2 branched

描述 description	4-amino-4,6-dideoxy-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose
分子量 formula_weight	325.3 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	alpha-D-glucopyranose
分子量 formula_weight	180.2 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

实体 4 Entity 4 non-polymer

描述 description	CALCIUM ION
分子量 formula_weight	40.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 5 Entity 5 non-polymer

描述 description	CHLORIDE ION
分子量 formula_weight	35.5 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 6 Entity 6 non-polymer

描述 description	5-HYDROXYMETHYL-CHONDURITOL
分子量 formula_weight	176.2 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 7 Entity 7 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	444

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d3dhpa1
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.71 — Glycosyl hydrolase domain
超家族 Superfamily superfamily	b.71.1 — Glycosyl hydrolase domain
家族 Family family	b.71.1.0 — automated matches

结构域编号 domain_id	d3dhpa2
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.1 — TIM beta/alpha-barrel
超家族 Superfamily superfamily	c.1.8 — (Trans)glycosidases
家族 Family family	c.1.8.1 — Amylase, catalytic domain

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	3dhpA01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	20 — Alpha-Beta Barrel
拓扑 Topology topology	20 — TIM Barrel
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	80 — Glycosidases

结构域编号 domain_id	3dhpA02
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	60 — Sandwich
拓扑 Topology topology	40 — Immunoglobulin-like
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	1180 — Golgi alpha-mannosidase II

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	52.736 Å
晶胞边长 b length_b	73.722 Å
晶胞边长 c length_c	134.095 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	4

空间群 space_group	P 21 21 21
空间群编号 int_tables_number	19
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	1.500 Å
最低分辨率 resolution_low	30.950 Å
R 因子 r_factor	0.1700
R_work r_work	0.1690
R_free r_free	0.1860

fit	/app/data/saxs_computation/dh/3dhp/3dhp.fit
pddf	/app/data/pr_computation/dh/3dhp/3dhp.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/dh/3dhp/3dhp.dat

Probing the role of aromatic residues at the secondary saccharide binding sites of human salivary alpha-amylase in substrate hydrolysis and bacterial binding