Homo sapiens
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白单体 | 单体 | 蛋白 1 | ZINC ION × 2 CALCIUM ION × 3 (2R)-3-hydroxy-2-[(4-methoxyphenyl)sulfonylamino]-N-oxo-propanamide × 1 water × 1 | 与蛋白数一致 |
| UniProt名称 | MMP12_HUMAN |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 A； PDB构建体 1–158； UniProt 106–263 |
页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。
| 条目编号 entry_id | 3f16 |
| 沉积日期 deposition_date | 2008-10-27 |
| 结构标题 title | Crystal structure of the catalytic domain of human MMP12 complexed with the inhibitor (R)-N-(3-hydroxy-1-nitroso-1-oxopropan-2-yl)-4-methoxybenzenesulfonamide |
| 关键词 keywords | ;MATRIX METALLOPROTEINASE, MMP12, ELASTASE, COMPLEX (ELASTASE-INHIBITOR), METALLO ELASTASE, CALCIUM, EXTRACELLULAR MATRIX, GLYCOPROTEIN, HYDROLASE, METAL-BINDING, METALLOPROTEASE, POLYMORPHISM, PROTEASE, SECRETED, ZINC, Zymogen ;; HYDROLASE |
| 实验方法 method | X-RAY DIFFRACTION |
页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。
Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)
| Rg（Guinier） | 15.83 Å |
| Rg（电子密度） | 14.50 Å |
| 总 Rg | 15.72 Å |
| 原子数 | 1262 |
| 残基数 | 158 |
| 排除体积 | 22246 ų |
| 最大 q | 0.500 Å⁻¹ |
| 结构域编号 domain_id | d3f16a_ |
| 类 Class class | d — Alpha and beta proteins (a+b) |
| 折叠类型 Fold fold | d.92 — Zincin-like |
| 超家族 Superfamily superfamily | d.92.1 — Metalloproteases ('zincins'), catalytic domain |
| 家族 Family family | d.92.1.11 — Matrix metalloproteases, catalytic domain |
| 结构域编号 domain_id | 3f16A00 |
| 类 Class class | 3 — Alpha Beta |
| 架构 Architecture architecture | 40 — 3-Layer(aba) Sandwich |
| 拓扑 Topology topology | 390 — Collagenase (Catalytic Domain) |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 10 — Collagenase (Catalytic Domain) |