3fmp

Crystal structure of the nucleoporin Nup214 in complex with the DEAD-box helicase Ddx19

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 154.5 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Nuclear pore complex protein Nup214

Homo sapiens

UniProt P35658

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–450 未记录 ATP-dependent RNA helicase DDX19B × 1 (Q9UMR2) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 9.5;298 K;PEG 3000, CHES buffer, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K 分辨率 3.19 Å R-free 0.283
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 1–450 未记录 ATP-dependent RNA helicase DDX19B × 1 (Q9UMR2) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 9.5;298 K;PEG 3000, CHES buffer, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K 分辨率 3.19 Å R-free 0.283

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 NU214_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–450; UniProt 1–450 作者链 C; PDB构建体 1–450; UniProt 1–450

ATP-dependent RNA helicase DDX19B

Homo sapiens

UniProt Q9UMR2

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 1–479 未记录 Nuclear pore complex protein Nup214 × 1 (P35658) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 9.5;298 K;PEG 3000, CHES buffer, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K 分辨率 3.19 Å R-free 0.283
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 D; UniProt 1–479 未记录 Nuclear pore complex protein Nup214 × 1 (P35658) ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP;pH 9.5;298 K;PEG 3000, CHES buffer, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K 分辨率 3.19 Å R-free 0.283

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 8 个其他 PDB 条目、13 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DD19B_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–479; UniProt 1–479 作者链 D; PDB构建体 1–479; UniProt 1–479

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 3fmp

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 3fmp
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id3fmp
沉积日期 deposition_date2008-12-22
结构标题 titleCrystal structure of the nucleoporin Nup214 in complex with the DEAD-box helicase Ddx19
关键词 keywords;nuclear porin, nuclear pore complex, nucleocytoplasmic transport, mRNA export, protein interaction, helicase, beta-propeller, DEAD box, Glycoprotein, mRNA transport, Nucleus, Phosphoprotein, Protein transport, Proto-oncogene, Translocation, Transport, ATP-binding, Hydrolase, Membrane, Nucleotide-binding, RNA-binding, Protein transport-Hydrolase COMPLEX, Oncoprotein-Hydrolase COMPLEX ;; Oncoprotein/Hydrolase
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier46.60
回转半径 Rg (电子) rg_electron47.34
零角强度 I(0) i0295879000.00
分子量 molecular_weight145540.0 kDa
排除体积 excluded_volume184080 ų
包络体积 envelope_volume255510 ų
水化壳体积 shell_volume48276 ų
包络直径 envelope_diameter165.1
壳层 Rg shell_rg46.51
包络 Rg envelope_rg46.63
形状 Rg shape_rg47.34
总 Rg total_rg47.30
总原子数 total_atoms10216
残基数 n_residues1298
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax154.5
Rg (实空间) rg_real47.29
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.66
I(0) (实空间) i0_real2.9590e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error5.2340e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal46.61
I(0) (倒空间) i0_reciprocal295600000.0000
解质量估计 total_estimate0.7543
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary31.8
偏度 Skewness skewness0.543
峰度 Kurtosis kurtosis-0.464
角度范围 angular_range— – 0.1700 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha51910000.0000
实空间数据点数 n_real_points35
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.675; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.704; Smooth: 0.072

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd3fmpb_
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.37 — P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolases
超家族 Superfamily superfamilyc.37.1 — P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolases
家族 Family familyc.37.1.0 — automated matches
结构域编号 domain_idd3fmpd_
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.37 — P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolases
超家族 Superfamily superfamilyc.37.1 — P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolases
家族 Family familyc.37.1.0 — automated matches

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id3fmpB00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily300 — P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases
结构域编号 domain_id3fmpD00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily300 — P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)