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3iyi

P22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 170.1 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

P22 coat protein in procapsid shells

物种未注明

UniProt P26747

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 420 PDB 声明：420-meric（420） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–430 链 B； UniProt 1–430 链 C； UniProt 1–430 链 D； UniProt 1–430 链 E； UniProt 1–430 链 F； UniProt 1–430 链 G； UniProt 1–430 未记录 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件：Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE 分辨率 9.10 Å
2 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric（7） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–430 链 B； UniProt 1–430 链 C； UniProt 1–430 链 D； UniProt 1–430 链 E； UniProt 1–430 链 F； UniProt 1–430 链 G； UniProt 1–430 未记录 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件：Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE 分辨率 9.10 Å
3 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 35 PDB 声明：35-meric（35） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–430 链 B； UniProt 1–430 链 C； UniProt 1–430 链 D； UniProt 1–430 链 E； UniProt 1–430 链 F； UniProt 1–430 链 G； UniProt 1–430 未记录 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件：Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE 分辨率 9.10 Å
4 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 42 PDB 声明：42-meric（42） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–430 链 B； UniProt 1–430 链 C； UniProt 1–430 链 D； UniProt 1–430 链 E； UniProt 1–430 链 F； UniProt 1–430 链 G； UniProt 1–430 未记录 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件：Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE 分辨率 9.10 Å
5 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric（7） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–430 链 B； UniProt 1–430 链 C； UniProt 1–430 链 D； UniProt 1–430 链 E； UniProt 1–430 链 F； UniProt 1–430 链 G； UniProt 1–430 未记录 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 cryo-EM玻璃化条件：Blot for 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE 分辨率 9.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 3IYI Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
2M5S High-resolution NMR structure and cryo-EM imaging support multiple functional roles for the accessory I-domain of phage P22 coat protein 提交 2013-03-05 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 223–345（123 aa） 片段：;This domain has previously been called the 'extra-density domain' and 'telokin-like domain' in the literature based on cryo-EM models ;
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6；310.15 K；离子强度（mmCIF原始值）20；压力 ambient
NMR样品组成 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 20 mM sodium phosphate, 1% H2O/99% D2O | 1% H2O/99% D2O
分辨率未提供
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 360 PDB 声明：360-MERIC
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6
cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE
分辨率 8.20 Å
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6
cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE
分辨率 8.20 Å
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 30 PDB 声明：30-meric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6
cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE
分辨率 8.20 Å
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 4 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 36 PDB 声明：36-meric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6
cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE
分辨率 8.20 Å
3IYH P22 procapsid coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links 提交 2009-12-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 5 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6；pH 7.6；20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6
cryo-EM玻璃化条件 blot 2-3 seconds before plunging；89 K；冷冻剂 ETHANE
分辨率 8.20 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 420 PDB 声明：420-meric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration
分辨率 3.30 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration
分辨率 3.30 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 35 PDB 声明：35-meric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration
分辨率 3.30 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 4 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 42 PDB 声明：42-meric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration
分辨率 3.30 Å
5UU5 Bacteriophage P22 mature virion capsid protein 提交 2017-02-16 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 5 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.6；50 mM Tris, pH 7.6, 1 mM MgCl2, 25 mM NaCl
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；single blot, one second duration
分辨率 3.30 Å
8GN5 Designed pH-responsive P22 VLP 提交 2022-08-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 4–428（425 aa）
链 B 4–428（425 aa）
链 C 4–428（425 aa）
链 D 4–428（425 aa）
突变：S43H, E54H, E153H, N287H 突变：S43H, E54H, E153H, N287H 突变：S43H, E54H, E153H, N287H 突变：S43H, E54H, E153H, N287H 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4；PBS buffer pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 4.02 Å
8I1T The asymmetric unit of P22 empty capsid 提交 2023-01-13 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.80 Å
8I1V The asymmetric unit of P22 procapsid 提交 2023-01-13 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 14 PDB 声明：tetradecameric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.60 Å
8U10 In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp4:gp5:gp10:gp9 N-term complex in conformation 1 at 3.2A resolution 提交 2023-08-30 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
链 H 1–430（430 aa）
链 I 1–430（430 aa）
链 J 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.20 Å
8U11 In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp5:gp4: gp10: gp9 N-term complex in conformation 2 at 3.1A resolution 提交 2023-08-30 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 58 PDB 声明：58-meric
链 A 1–430（430 aa）
链 B 1–430（430 aa）
链 C 1–430（430 aa）
链 D 1–430（430 aa）
链 E 1–430（430 aa）
链 F 1–430（430 aa）
链 G 1–430（430 aa）
链 H 1–430（430 aa）
链 I 1–430（430 aa）
链 J 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.10 Å
9PGG Cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1-gp5-gp4 complex at 2.76 angstrom 提交 2025-07-07 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 39 PDB 声明：39-meric
链 Aa 1–430（430 aa）
链 Ab 1–430（430 aa）
链 Ac 1–430（430 aa）
链 Ad 1–430（430 aa）
链 Ae 1–430（430 aa）
链 Af 1–430（430 aa）
链 Ag 1–430（430 aa）
链 Ah 1–430（430 aa）
链 Ai 1–430（430 aa）
链 Aj 1–430（430 aa）
链 Ak 1–430（430 aa）
链 Al 1–430（430 aa）
链 Am 1–430（430 aa）
链 An 1–430（430 aa）
链 Ao 1–430（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.76 Å

共 9 个其他 PDB 条目、17 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 VG05_BPP22
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 B； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 C； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 D； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 E； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 F； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430 作者链 G； PDB构建体 1–430； UniProt 1–430

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 3iyi

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 3iyi
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id3iyi
沉积日期 deposition_date2009-12-14
结构标题 titleP22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links
关键词 keywordsHK97-like fold, VIRUS; VIRUS
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier51.75 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron51.58 Å
零角强度 I(0) i01247710000.00
分子量 molecular_weight293750.0 kDa
排除体积 excluded_volume358910 ų
包络体积 envelope_volume343200 ų
水化壳体积 shell_volume57345 ų
包络直径 envelope_diameter170.7 Å
壳层 Rg shell_rg54.19 Å
包络 Rg envelope_rg48.15 Å
形状 Rg shape_rg51.69 Å
总 Rg total_rg51.64 Å
总原子数 total_atoms—
残基数 n_residues—
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax170.1 Å
Rg (实空间) rg_real51.66 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.12 Å
I(0) (实空间) i0_real1.2480e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.0050e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal51.80 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1248000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8955
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary62.4 Å
偏度 Skewness skewness0.166
峰度 Kurtosis kurtosis-0.589
角度范围 angular_range— – 0.1500 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0006
最高正则化参数 α highest_alpha46620000.0000
实空间数据点数 n_real_points31
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.938; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.994; Smooth: 0.829
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)