SAXSdb — 3pyc

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

E3 ubiquitin-protein ligase SMURF1

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 13–140	片段：C2 domain, UNP residues 13-140	SO4 SULFATE ION × 2 CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；293 K；0.1M HEPES (pH 6.5), 2M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K	分辨率 1.96 Å R-free 0.241

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 3PYC	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
2LAZ Structure of the first WW domain of human Smurf1 in complex with a mono-phosphorylated human Smad1 derived peptide 提交 2011-03-22	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 235–267（33 aa）片段：residues 235-267	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；285 K；离子强度（mmCIF原始值）0.420；压力 ambient NMR样品组成 1 mM NEDD4LWW3, 3 mM SMAD3, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM [U-100% 15N] NEDD4LWW3, 3 mM SMAD3, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] NEDD4LWW3, 3 mM SMAD3, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2LB0 Structure of the first WW domain of human Smurf1 in complex with a di-phosphorylated human Smad1 derived peptide 提交 2011-03-22	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 235–267（33 aa）片段：residues 235-267	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；285 K；离子强度（mmCIF原始值）0.420；压力 ambient NMR样品组成 1 mM NEDD4LWW3-1, 3 mM SMAD3-2, 20 mM sodium phosphate-3, 100 mM sodium chloride-4, 2 mM sodium azide-5, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM [U-100% 15N] NEDD4LWW3-6, 3 mM SMAD3-7, 20 mM sodium phosphate-8, 100 mM sodium chloride-9, 2 mM sodium azide-10, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] NEDD4LWW3-11, 3 mM SMAD3-12, 20 mM sodium phosphate-13, 100 mM sodium chloride-14, 2 mM sodium azide-15, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2LB1 Structure of the second domain of human Smurf1 in complex with a human Smad1 derived peptide 提交 2011-03-22	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 305–340（36 aa）片段：residues 305-339	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；285 K；离子强度（mmCIF原始值）0.420；压力 ambient NMR样品组成 1 mM NEDD4LWW3, 3 mM SMAD3, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM [U-100% 15N] NEDD4LWW3, 3 mM SMAD3, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] NEDD4LWW3, 3 mM SMAD3, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 2 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2LTX Smurf1 WW2 domain in complex with a Smad7 derived peptide 提交 2012-06-04	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 306–340（35 aa）片段：WW2 domain (UNP residues 306-340)	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.2；285 K；压力 ambient NMR样品组成 1 mM SMURF1WW2, 2 mM SMAD7, 20 mM [U-100% 2H] TRIS, 100 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] SMURF1WW2, 3 mM SMAD7, 20 mM [U-100% 2H] TRIS, 100 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
9FSJ Crystal structure of the HECT domain of Smurf 1 in complex with inhibitor 8 提交 2024-06-21	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 377–751（375 aa）	未记录	TJQ ethyl 5-[1,3-benzodioxol-5-ylmethyl(ethyl)carbamoyl]-2,4-dimethyl-1~{H}-pyrrole-3-carboxylate × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；25% PEG1500, 100 mM SPG pH 9	分辨率 2.05 Å R-free 0.279
9FSK Crystal structure of the HECT domain of Smurf1 提交 2024-06-21	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 377–751（375 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；25 % PEG 3350, 0.1 M Bis Tris pH 5.9, 0.2 M MgCl2, 0.02 M NH4OAc	分辨率 2.75 Å R-free 0.301
9FSK Crystal structure of the HECT domain of Smurf1 提交 2024-06-21	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 377–751（375 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；25 % PEG 3350, 0.1 M Bis Tris pH 5.9, 0.2 M MgCl2, 0.02 M NH4OAc	分辨率 2.75 Å R-free 0.301
9FSK Crystal structure of the HECT domain of Smurf1 提交 2024-06-21	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 377–751（375 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；25 % PEG 3350, 0.1 M Bis Tris pH 5.9, 0.2 M MgCl2, 0.02 M NH4OAc	分辨率 2.75 Å R-free 0.301
9FSK Crystal structure of the HECT domain of Smurf1 提交 2024-06-21	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 D 377–751（375 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；25 % PEG 3350, 0.1 M Bis Tris pH 5.9, 0.2 M MgCl2, 0.02 M NH4OAc	分辨率 2.75 Å R-free 0.301

共 6 个其他 PDB 条目、9 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	SMUF1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 5–132； UniProt 13–140

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	3pyc
沉积日期 deposition_date	2010-12-13
结构标题 title	Crystal structure of human SMURF1 C2 domain
关键词 keywords	phospholipid binding, membrane associate, LIPID BINDING PROTEIN; LIPID BINDING PROTEIN
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	16.12 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	15.04 Å
零角强度 I(0) i0	4520780.00
分子量 molecular_weight	14977.0 kDa
排除体积 excluded_volume	18700 Å³
包络体积 envelope_volume	21432 Å³
水化壳体积 shell_volume	12397 Å³
包络直径 envelope_diameter	60.5 Å
壳层 Rg shell_rg	20.41 Å
包络 Rg envelope_rg	15.53 Å
形状 Rg shape_rg	15.06 Å
总 Rg total_rg	16.06 Å
总原子数 total_atoms	1049
残基数 n_residues	132
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	62.3 Å
Rg (实空间) rg_real	16.08 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.51 Å
I(0) (实空间) i0_real	4.5210e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	6.0400e+04
Rg (倒空间) rg_reciprocal	16.09 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	4521000.0000
解质量估计 total_estimate	0.7957
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	18.9 Å
偏度 Skewness skewness	0.310
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.167
角度范围 angular_range	— – 0.4950 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	794100.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.503; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.833; Smooth: 0.999

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	E3 ubiquitin-protein ligase SMURF1
分子量 formula_weight	14841.1 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	1113

GSEFIKIRLTVLCAKNLAKKDFFRLPDPFAKIVVDGSGQCHSTDTVKNTLDPKWNQHYDLYVGKTDSITISVWNHKKIHKKQGAGFLGCVRLLSNAISRLKDTGYQRLDLCKLNPSDTDAVRGQIVVSLQTR

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	SULFATE ION
分子量 formula_weight	96.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	2

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	CHLORIDE ION
分子量 formula_weight	35.5 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 4 Entity 4 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	54

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	3pycA00
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	60 — Sandwich
拓扑 Topology topology	40 — Immunoglobulin-like
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	150 — C2 domain

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	30.959 Å
晶胞边长 b length_b	47.048 Å
晶胞边长 c length_c	91.266 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	4

空间群 space_group	P 21 21 21
空间群编号 int_tables_number	19
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	1.960 Å
最低分辨率 resolution_low	32.760 Å
R 因子 r_factor	0.2058
R_work r_work	0.2041
R_free r_free	0.2412

fit	/app/data/saxs_computation/py/3pyc/3pyc.fit
pddf	/app/data/pr_computation/py/3pyc/3pyc.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/py/3pyc/3pyc.dat

Crystal structure of human SMURF1 C2 domain

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

E3 ubiquitin-protein ligase SMURF1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction