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3rbn

Crystal structure of MutL protein homolog 1 isoform 1 [Homo sapiens]

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 103.9 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

DNA mismatch repair protein Mlh1

Homo sapiens

UniProt P40692

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 486–751 链 B； UniProt 486–751 片段：UNP residues 486-751 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；22% PEG4000, 0.2 M sodium acetate, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K 分辨率 2.16 Å R-free 0.251

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 3RBN Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
4P7A Crystal Structure of human MLH1 提交 2014-03-26 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–347（347 aa）
未记录 MG MAGNESIUM ION × 2 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 UNX UNKNOWN LIGAND × 18 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；20% PEG4000, 10% ISOPROPANOL, 0.1 M HEPES
分辨率 2.30 Å R-free 0.254
5U5P Crystal Structure and X-ray Diffraction Data Collection of Importin-alpha from Mus Musculus Complexed with a MLH1 NLS Peptide 提交 2016-12-07 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 B 467–476（10 aa）
链 C 467–476（10 aa）
未记录 DTT 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；0.600-0.625 M sodium citrate (pH 6) 10 mM DTT
分辨率 2.17 Å R-free 0.211
6WBA Structure of Mouse Importin alpha MLH1- R470A NLS Peptide Complex 提交 2020-03-26 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 B 466–476（11 aa） 片段：NLS peptide
链 C 466–476（11 aa） 片段：NLS peptide
突变：R470A 突变：R470A 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；291 K；0.1 M sodium citrate (pH 6), 0.6 M sodium citrate and 10 mM DTT
分辨率 2.15 Å R-free 0.197
6WBB Structure of Mouse Importin alpha - MLH1-E475A NLS peptide complex 提交 2020-03-26 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 B 466–476（11 aa） 片段：NLS peptide
链 C 466–476（11 aa） 片段：NLS peptide
突变：E475A 突变：E475A 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；291 K；0.1 M sodium citrate (pH 6), 10 mM DTT, 0.55 M sodium citrate
分辨率 2.66 Å R-free 0.227
6WBC Structure of Mouse Importin alpha- MLH1-R472K NLS Peptide Complex 提交 2020-03-26 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 466–476（11 aa） 片段：NLS peptide
突变：R472K 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；291 K；0.1 M sodium citrate (pH 6), 0.575 M sodium citrate , 10 mM DTT
分辨率 2.15 Å R-free 0.213
7M60 Structure of Mouse Importin alpha MLH1-S467A NLS Peptide Complex 提交 2021-03-25 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 B 466–476（11 aa） 片段：residues 466-476
链 C 466–476（11 aa） 片段：residues 466-476
突变：S467A 突变：S467A 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；291 K；0.1M sodium citrate pH6, 0.65 M sodium citrate, 10 mM DTT
分辨率 2.30 Å R-free 0.207

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 MLH1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 19–284； UniProt 486–751 作者链 B； PDB构建体 19–284； UniProt 486–751

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 3rbn

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 3rbn
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id3rbn
沉积日期 deposition_date2011-03-29
结构标题 titleCrystal structure of MutL protein homolog 1 isoform 1 [Homo sapiens]
关键词 keywordsStructural Genomics, Structural Genomics Consortium, SGC, DNA Mismatch Repair, Endonucleases, PROTEIN BINDING; PROTEIN BINDING
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier31.04 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron30.82 Å
零角强度 I(0) i048165200.00
分子量 molecular_weight56705.0 kDa
排除体积 excluded_volume71560 ų
包络体积 envelope_volume88854 ų
水化壳体积 shell_volume26038 ų
包络直径 envelope_diameter109.2 Å
壳层 Rg shell_rg35.13 Å
包络 Rg envelope_rg30.91 Å
形状 Rg shape_rg30.82 Å
总 Rg total_rg31.24 Å
总原子数 total_atoms3980
残基数 n_residues495
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax103.9 Å
Rg (实空间) rg_real31.39 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.79 Å
I(0) (实空间) i0_real4.8170e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error7.5170e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal31.25 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal48160000.0000
解质量估计 total_estimate0.6008
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary26.5 Å
偏度 Skewness skewness0.514
峰度 Kurtosis kurtosis-0.538
角度范围 angular_range— – 0.2550 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha15310000.0000
实空间数据点数 n_real_points52
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.700; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.115; Positv: 1.000; Valcen: 0.552; Smooth: 0.809
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)