SAXSdb — 3ual

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

14-3-3 protein epsilon

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–232	片段：UNP residues 1-232	Myeloid leukemia factor 1 × 2 （P58340） TBU TERTIARY-BUTYL ALCOHOL × 6	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；277 K；0.1 M Na-Citrate, 35% tert-butanol, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 1.80 Å R-free 0.222
2	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–232	片段：UNP residues 1-232	Myeloid leukemia factor 1 × 1 （P58340） TBU TERTIARY-BUTYL ALCOHOL × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；277 K；0.1 M Na-Citrate, 35% tert-butanol, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 1.80 Å R-free 0.222

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 3UAL	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
2BR9 14-3-3 Protein Epsilon (Human) Complexed to Peptide 提交 2005-05-03	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–233（233 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；40% MPD, 5% PEG10000, 0.1M CACODYLATE PH6.5. PROTEIN IN 150MM NACL, 50MM TRIS PH8, pH 8.00	分辨率 1.75 Å R-free 0.239
3UBW Complex of 14-3-3 isoform epsilon, a Mlf1 phosphopeptide and a small fragment hit from a FBDD screen 提交 2011-10-25	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–234（234 aa）片段：delta C, UNP residues 1-234	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	TBU TERTIARY-BUTYL ALCOHOL × 10 6SP (3S)-pyrrolidin-3-ol × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；277 K；For crystallization of the 14-3-3 /MLF129-42 peptide complex, protein and peptide were mixed in a 1:1.5 molar ratio in 20 mM Hepes/NaOH pH 7.5, 2 mM MgCl2 and 2 mM 2-ME and set up for crystallization in 0.1 M Na-Citrate pH 5.6 and 35% tert-butanol at 4 C, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 1.90 Å R-free 0.238
3UBW Complex of 14-3-3 isoform epsilon, a Mlf1 phosphopeptide and a small fragment hit from a FBDD screen 提交 2011-10-25	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–234（234 aa）片段：delta C, UNP residues 1-234	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	TBU TERTIARY-BUTYL ALCOHOL × 5 6SP (3S)-pyrrolidin-3-ol × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；277 K；For crystallization of the 14-3-3 /MLF129-42 peptide complex, protein and peptide were mixed in a 1:1.5 molar ratio in 20 mM Hepes/NaOH pH 7.5, 2 mM MgCl2 and 2 mM 2-ME and set up for crystallization in 0.1 M Na-Citrate pH 5.6 and 35% tert-butanol at 4 C, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 1.90 Å R-free 0.238
6EIH The crystal structure of 14-3-3 epsilon in complex with the phosphorylated NELFE peptide 提交 2017-09-19	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 3–232（230 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；40% pentaerythritol propoxylate, 0.2M sodium thiocyanate, 0.1M HEPES, pH 7.0	分辨率 2.70 Å R-free 0.241
7C8E Crystal Structure of 14-3-3 epsilon with 9J10 peptide 提交 2020-05-30	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–232（232 aa）链 B 1–232（232 aa）	未记录	TRS 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；289.15 K；28% PEG 400, 0.1M Hepes pH 7.5, 0.2M Calcium chloride	分辨率 3.16 Å R-free 0.271
8DGM 14-3-3 epsilon bound to phosphorylated PEAK1 (pT1165) peptide 提交 2022-06-24	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–255（255 aa）	未记录	EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；293 K；1.8 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES pH 7.5, 5% (v/v) MPD	分辨率 3.20 Å R-free 0.266
8DGN 14-3-3 epsilon bound to phosphorylated PEAK2 (pS826) peptide 提交 2022-06-24	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–255（255 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；293 K；1.8 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES pH 7.5, 5% (v/v) MPD	分辨率 3.16 Å R-free 0.295
8DGP 14-3-3 epsilon bound to phosphorylated PEAK3 (pS69) peptide 提交 2022-06-24	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–255（255 aa）链 B 1–255（255 aa）	未记录	EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2 SO4 SULFATE ION × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9.35；293 K；2M ammonium sulfate, 0.1 M sodium bicine pH 9.35, 5% (v/v) 2-methyl-2,4,-pentandiol (MPD)	分辨率 2.70 Å R-free 0.233
8DGP 14-3-3 epsilon bound to phosphorylated PEAK3 (pS69) peptide 提交 2022-06-24	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 C 1–255（255 aa）链 D 1–255（255 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9.35；293 K；2M ammonium sulfate, 0.1 M sodium bicine pH 9.35, 5% (v/v) 2-methyl-2,4,-pentandiol (MPD)	分辨率 2.70 Å R-free 0.233
8DP5 Structure of the PEAK3/14-3-3 complex 提交 2022-07-14	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 D 1–255（255 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5；A final concentration of 0.1% of Octyl-beta-Glucoside (C14H28O6) was added to the sample before freezing. cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；blot time = 7s blot force = 4	分辨率 3.10 Å
8Q1S Pathogenic mutations of human phosphorylation sites affect protein-protein interactions 提交 2023-08-01	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–255（255 aa）链 B 1–255（255 aa）	未记录	BR BROMIDE ION × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2 NA SODIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；19% PEG 3350, 0.35 M NaBr, 0.1 M BisTris-Propane pH 6.5	分辨率 3.23 Å R-free 0.279

共 9 个其他 PDB 条目、11 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	1433E_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–232； UniProt 1–232

Myeloid leukemia factor 1

物种未注明

UniProt P58340

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4）与蛋白拷贝数一致	链 P； UniProt 29–42	片段：UNP residues 29-42 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	14-3-3 protein epsilon × 2 （P62258） TBU TERTIARY-BUTYL ALCOHOL × 6	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；277 K；0.1 M Na-Citrate, 35% tert-butanol, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 1.80 Å R-free 0.222
2	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 P； UniProt 29–42	片段：UNP residues 29-42 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	14-3-3 protein epsilon × 1 （P62258） TBU TERTIARY-BUTYL ALCOHOL × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；277 K；0.1 M Na-Citrate, 35% tert-butanol, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 1.80 Å R-free 0.222

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 3UAL	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
3UBW Complex of 14-3-3 isoform epsilon, a Mlf1 phosphopeptide and a small fragment hit from a FBDD screen 提交 2011-10-25	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 P 29–42（14 aa）片段：phospho- 14-3-3 binding motif, UNP residues 29-42	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	TBU TERTIARY-BUTYL ALCOHOL × 10 6SP (3S)-pyrrolidin-3-ol × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；277 K；For crystallization of the 14-3-3 /MLF129-42 peptide complex, protein and peptide were mixed in a 1:1.5 molar ratio in 20 mM Hepes/NaOH pH 7.5, 2 mM MgCl2 and 2 mM 2-ME and set up for crystallization in 0.1 M Na-Citrate pH 5.6 and 35% tert-butanol at 4 C, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 1.90 Å R-free 0.238
3UBW Complex of 14-3-3 isoform epsilon, a Mlf1 phosphopeptide and a small fragment hit from a FBDD screen 提交 2011-10-25	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 P 29–42（14 aa）片段：phospho- 14-3-3 binding motif, UNP residues 29-42	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	TBU TERTIARY-BUTYL ALCOHOL × 5 6SP (3S)-pyrrolidin-3-ol × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；277 K；For crystallization of the 14-3-3 /MLF129-42 peptide complex, protein and peptide were mixed in a 1:1.5 molar ratio in 20 mM Hepes/NaOH pH 7.5, 2 mM MgCl2 and 2 mM 2-ME and set up for crystallization in 0.1 M Na-Citrate pH 5.6 and 35% tert-butanol at 4 C, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 1.90 Å R-free 0.238

共 1 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	MLF1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 P； PDB构建体 1–14； UniProt 29–42

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	3ual
沉积日期 deposition_date	2011-10-21
结构标题 title	Crystal Structure of 14-3-3 epsilon with Mlf1 peptide
关键词 keywords	Adapter protein, ALL HELICAL, PHOSPHOPETIDE, SIGNALING PROTEIN-PROTEIN BINDING complex; SIGNALING PROTEIN/PROTEIN BINDING
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	19.94 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	18.84 Å
零角强度 I(0) i0	13632000.00
分子量 molecular_weight	27477.0 kDa
排除体积 excluded_volume	34397 Å³
包络体积 envelope_volume	40481 Å³
水化壳体积 shell_volume	18278 Å³
包络直径 envelope_diameter	68.0 Å
壳层 Rg shell_rg	25.04 Å
包络 Rg envelope_rg	19.31 Å
形状 Rg shape_rg	18.81 Å
总 Rg total_rg	19.90 Å
总原子数 total_atoms	1927
残基数 n_residues	237
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	65.0 Å
Rg (实空间) rg_real	19.91 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.44 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.3630e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.8500e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	19.91 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	13630000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8113
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	3
主峰位置 r_peak_primary	24.7 Å
偏度 Skewness skewness	0.321
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.218
角度范围 angular_range	— – 0.4000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	2605000.0000
实空间数据点数 n_real_points	72
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.852; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.990; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	14-3-3 protein epsilon
分子量 formula_weight	26617.3 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	2175

MDDREDLVYQAKLAEQAERYDEMVESMKKVAGMDVELTVEERNLLSVAYKNVIGARRASWRIISSIEQKEENKGGEDKLKMIREYRQMVETELKLICCDILDVLDKHLIPAANTGESKVFYYKMKGDYHRYLAEFATGNDRKEAAENSLVAYKAASDIAMTELPPTHPIRLGLALNFSVFYYEILNSPDRACRLAKAAFDDAIAELDTLSEESYKDSTLIMQLLRDNLTLWT

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Myeloid leukemia factor 1
分子量 formula_weight	1749.9 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	P

MIRSFSEPFGRDLL

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	TERTIARY-BUTYL ALCOHOL
分子量 formula_weight	74.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	3

实体 4 Entity 4 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	159

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d3uala_
类 Class class	a — All alpha proteins
折叠类型 Fold fold	a.118 — alpha-alpha superhelix
超家族 Superfamily superfamily	a.118.7 — 14-3-3 protein
家族 Family family	a.118.7.1 — 14-3-3 protein

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	3ualA00
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology	190 — Delta-Endotoxin; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	20 — 14-3-3 domain

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	77.980 Å
晶胞边长 b length_b	81.460 Å
晶胞边长 c length_c	82.840 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	8

空间群 space_group	C 2 2 21
空间群编号 int_tables_number	20
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	1.800 Å
最低分辨率 resolution_low	35.270 Å
R 因子 r_factor	0.1744
R_work r_work	0.1719
R_free r_free	0.2224

fit	/app/data/saxs_computation/ua/3ual/3ual.fit
pddf	/app/data/pr_computation/ua/3ual/3ual.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/ua/3ual/3ual.dat

Crystal Structure of 14-3-3 epsilon with Mlf1 peptide

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

14-3-3 protein epsilon

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Myeloid leukemia factor 1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

实体 3 Entity 3 non-polymer

实体 4 Entity 4 water

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

CATH v4.4 (1 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)