5a5t

Structure of mammalian eIF3 in the context of the 43S preinitiation complex

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 186.3 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT A

物种未注明

UniProt G1SMZ5

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–1362 未记录 EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT C × 1 (G1U971) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT E × 1 (G1SUC8) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT F × 1 (U3KNL5) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT H × 1 (G1ST95) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT K × 1 (G1T3L2) UNCHARACTERIZED PROTEIN × 1 (G1SED9) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT M × 1 (G1SLW8) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 100, TEMPERATURE- 120, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV, 分辨率 6.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 4 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 G1SMZ5_RABIT
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–1362; UniProt 1–1362

EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT C

物种未注明

UniProt G1U971

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 71–913 未记录 EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT A × 1 (G1SMZ5) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT E × 1 (G1SUC8) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT F × 1 (U3KNL5) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT H × 1 (G1ST95) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT K × 1 (G1T3L2) UNCHARACTERIZED PROTEIN × 1 (G1SED9) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT M × 1 (G1SLW8) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 100, TEMPERATURE- 120, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV, 分辨率 6.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 G1U971_RABIT
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–843; UniProt 71–913

EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT E

物种未注明

UniProt G1SUC8

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白拷贝数一致 链 E; UniProt 18–462 未记录 EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT A × 1 (G1SMZ5) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT C × 1 (G1U971) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT F × 1 (U3KNL5) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT H × 1 (G1ST95) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT K × 1 (G1T3L2) UNCHARACTERIZED PROTEIN × 1 (G1SED9) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT M × 1 (G1SLW8) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 100, TEMPERATURE- 120, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV, 分辨率 6.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 G1SUC8_RABIT
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 1–445; UniProt 18–462

EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT F

物种未注明

UniProt U3KNL5

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白拷贝数一致 链 F; UniProt 1–364 未记录 EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT A × 1 (G1SMZ5) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT C × 1 (G1U971) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT E × 1 (G1SUC8) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT H × 1 (G1ST95) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT K × 1 (G1T3L2) UNCHARACTERIZED PROTEIN × 1 (G1SED9) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT M × 1 (G1SLW8) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 100, TEMPERATURE- 120, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV, 分辨率 6.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 U3KNL5_RABIT
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 F; PDB构建体 1–364; UniProt 1–364

EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT H

物种未注明

UniProt G1ST95

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白拷贝数一致 链 H; UniProt 1–352 未记录 EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT A × 1 (G1SMZ5) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT C × 1 (G1U971) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT E × 1 (G1SUC8) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT F × 1 (U3KNL5) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT K × 1 (G1T3L2) UNCHARACTERIZED PROTEIN × 1 (G1SED9) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT M × 1 (G1SLW8) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 100, TEMPERATURE- 120, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV, 分辨率 6.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 G1ST95_RABIT
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 H; PDB构建体 1–352; UniProt 1–352

EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT K

物种未注明

UniProt G1T3L2

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白拷贝数一致 链 K; UniProt 1–218 未记录 EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT A × 1 (G1SMZ5) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT C × 1 (G1U971) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT E × 1 (G1SUC8) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT F × 1 (U3KNL5) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT H × 1 (G1ST95) UNCHARACTERIZED PROTEIN × 1 (G1SED9) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT M × 1 (G1SLW8) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 100, TEMPERATURE- 120, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV, 分辨率 6.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 G1T3L2_RABIT
Isoform
PDB实体 6
链与序列区间 作者链 K; PDB构建体 1–218; UniProt 1–218

UNCHARACTERIZED PROTEIN

物种未注明

UniProt G1SED9

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白拷贝数一致 链 L; UniProt 43–606 未记录 EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT A × 1 (G1SMZ5) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT C × 1 (G1U971) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT E × 1 (G1SUC8) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT F × 1 (U3KNL5) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT H × 1 (G1ST95) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT K × 1 (G1T3L2) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT M × 1 (G1SLW8) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 100, TEMPERATURE- 120, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV, 分辨率 6.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 G1SED9_RABIT
Isoform
PDB实体 7
链与序列区间 作者链 L; PDB构建体 1–564; UniProt 43–606

EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT M

物种未注明

UniProt G1SLW8

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 8 PDB 声明:octameric(8) 与蛋白拷贝数一致 链 M; UniProt 1–374 未记录 EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT A × 1 (G1SMZ5) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT C × 1 (G1U971) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT E × 1 (G1SUC8) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT F × 1 (U3KNL5) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT H × 1 (G1ST95) EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 3 SUBUNIT K × 1 (G1T3L2) UNCHARACTERIZED PROTEIN × 1 (G1SED9) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 100, TEMPERATURE- 120, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV, 分辨率 6.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 G1SLW8_RABIT
Isoform
PDB实体 8
链与序列区间 作者链 M; PDB构建体 1–374; UniProt 1–374

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 5a5t

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 5a5t
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id5a5t
沉积日期 deposition_date2015-06-21
结构标题 titleStructure of mammalian eIF3 in the context of the 43S preinitiation complex
关键词 keywordsHYDROLASE, EIF3, EUKARYOTIC INITIATION FACTOR 3, PREINITIATION COMPLEX, PCI/MPN CORE, EIF3G/I/B, EIF3D; HYDROLASE
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier54.95
回转半径 Rg (电子) rg_electron54.81
零角强度 I(0) i01854520000.00
分子量 molecular_weight361870.0 kDa
排除体积 excluded_volume453880 ų
包络体积 envelope_volume686260 ų
水化壳体积 shell_volume104140 ų
包络直径 envelope_diameter194.5
壳层 Rg shell_rg57.40
包络 Rg envelope_rg54.05
形状 Rg shape_rg54.82
总 Rg total_rg54.86
总原子数 total_atoms25432
残基数 n_residues3129
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax186.3
Rg (实空间) rg_real54.86
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.70
I(0) (实空间) i0_real1.8550e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.5630e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal55.01
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1855000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8797
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary64.2
偏度 Skewness skewness0.266
峰度 Kurtosis kurtosis-0.377
角度范围 angular_range— – 0.1450 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0001
最高正则化参数 α highest_alpha128300000.0000
实空间数据点数 n_real_points30
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.853; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.988; Smooth: 0.887

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (8)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)