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5gox

Eukaryotic Rad50 Functions as A Rod-shaped Dimer

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 140.3 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

DNA repair protein RAD50

Homo sapiens

UniProt Q92878

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 585–766 链 B； UniProt 585–766 片段：UNP residues 585-766 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） GOL GLYCEROL × 3 ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.7；291 K；28 - 30% PEG 600, 0.1 M bis-tris propane, 3% 1, 6-hexanediol, 5 mM DTT 分辨率 2.40 Å R-free 0.271

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 5GOX Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
9Q9H Cryo-EM structure of human Mre11-Rad50 complex bound to DNA 提交 2025-02-26 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：hexameric
链 A 1–1312（1312 aa）
链 B 1–1312（1312 aa）
未记录 MG MAGNESIUM ION × 2 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MN MANGANESE (II) ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5；25mM Hepes-NaOH, pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 1 mM ATP, 1mM BeF3, 5 mM MgCl2, 1 mM MnCl2
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.11 Å
9Q9I Cryo-EM structure of human Mre11-Rad50-Nbs1 complex bound to DNA 提交 2025-02-26 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：heptameric
链 A 1–1312（1312 aa）
链 B 1–1312（1312 aa）
未记录 MG MAGNESIUM ION × 2 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MN MANGANESE (II) ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5；25mM Hepes-NaOH, pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 1 mM ATP, 1mM BeF3, 5 mM MgCl2, 1 mM MnCl2
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.79 Å
9Q9J Cryo-EM structure of human Mre11-Rad50-Nbs1 (MRN) complex bound to DNA and telomeric factor TRF2 fragment (438-542) 提交 2025-02-26 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：octameric
链 A 1–1312（1312 aa）
链 B 1–1312（1312 aa）
未记录 MG MAGNESIUM ION × 2 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MN MANGANESE (II) ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5；25mM Hepes-NaOH, pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 1 mM ATP, 1mM BeF3, 5 mM MgCl2, 1 mM MnCl2
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.71 Å
9Q9K Cryo-EM structure of human Mre11-Rad50 (MR) complex bound to DNA and telomeric factor TRF2 fragment (438-542) 提交 2025-02-26 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：octameric
链 A 1–1312（1312 aa）
链 B 1–1312（1312 aa）
未记录 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 MG MAGNESIUM ION × 2 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MN MANGANESE (II) ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5；25mM Hepes-NaOH, pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 1 mM ATP, 1mM BeF3, 5 mM MgCl2, 1 mM MnCl2
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.59 Å
9Q9M Cryo-EM structure of human Mre11-Rad50-Nbs1 (MRN) complex bound to DNA and telomeric factor TRF2 提交 2025-02-26 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：octameric
链 A 1–1312（1312 aa）
链 B 1–1312（1312 aa）
未记录 MG MAGNESIUM ION × 2 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 BEF BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION × 2 MN MANGANESE (II) ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5；25mM Hepes-NaOH, pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 1 mM ATP, 1mM BeF3, 5 mM MgCl2, 1 mM MnCl2
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.81 Å

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RAD50_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 5–186； UniProt 585–766 作者链 B； PDB构建体 5–186； UniProt 585–766

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 5gox

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 5gox
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id5gox
沉积日期 deposition_date2016-07-30
结构标题 titleEukaryotic Rad50 Functions as A Rod-shaped Dimer
关键词 keywordsDNA repair, HYDROLASE; HYDROLASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier35.84 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron36.76 Å
零角强度 I(0) i032954800.00
分子量 molecular_weight42847.0 kDa
排除体积 excluded_volume52771 ų
包络体积 envelope_volume78352 ų
水化壳体积 shell_volume21391 ų
包络直径 envelope_diameter137.4 Å
壳层 Rg shell_rg34.55 Å
包络 Rg envelope_rg38.06 Å
形状 Rg shape_rg36.79 Å
总 Rg total_rg36.45 Å
总原子数 total_atoms2971
残基数 n_residues356
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax140.3 Å
Rg (实空间) rg_real36.66 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.91 Å
I(0) (实空间) i0_real3.2950e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error6.4860e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal36.15 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal32940000.0000
解质量估计 total_estimate0.6853
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary25.5 Å
偏度 Skewness skewness0.722
峰度 Kurtosis kurtosis-0.106
角度范围 angular_range— – 0.2200 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha2229000.0000
实空间数据点数 n_real_points45
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.324; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.072; Smooth: 0.862
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)