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5lmy

Solution structure of the m-pmv myristoylated matrix protein

Method: SOLUTION NMR Dmax: 76.6 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Matrix protein p10

Mason-Pfizer monkey virus

UniProt P07567

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 2–118 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6；298 K；离子强度（mmCIF原始值）600；压力 1 NMR测量条件：pH 6；298 K；离子强度（mmCIF原始值）300；压力 1 NMR样品组成：1.2 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Matrix protein p10, 100 mM potassium phosphate, 300 mM sodium chloride, 5 mM DTT, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O NMR样品组成：0.2 mM [U-99% 15N] Matrix protein p10, 50 mM potassium phosphate, 150 mM sodium chloride, 5 mM DTT, 10 mg/mL Pf1 phage, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 5LMY Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1BAX MASON-PFIZER MONKEY VIRUS MATRIX PROTEIN, NMR, AVERAGE STRUCTURE 提交 1998-04-20 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–94（94 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6；303 K
分辨率未提供
1CL4 NUCLEOCAPSID PROTEIN FROM MASON-PFIZER MONKEY VIRUS (MPMV) 提交 1999-05-06 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 546–605（60 aa） 片段：GAG RESIDUES 574-605 (P14 RESIDUES 49-80)
突变：C23S ZN ZINC ION × 1 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.2；298 K；压力 1
分辨率未提供
2KGF N-terminal domain of capsid protein from the Mason-Pfizer monkey virus 提交 2009-03-10 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 300–439（140 aa） 片段：UNP residues 300-439
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 8；295 K；离子强度（mmCIF原始值）150mM NaCl；压力 ambient
NMR样品组成 0.7-1.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] MPMV NTD CA, 90% H2O, 10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 0.7-1.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] MPMV NTD CA, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
2MV4 Solution structure of myristoylated Y28F/Y67F mutant of the Mason-Pfizer monkey virus matrix protein 提交 2014-09-23 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–118（117 aa） 片段：UNP residues 2-118
突变：Y28F, Y67F 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.600；压力 ambient
NMR样品组成 1.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N; NA-MYR] MPMV_MA_Y28F_Y67F, 300.0 mM NaCl, 2.5 mM TCEP, 50.0 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 1.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N; NA-MYR,H] MPMV_MA_Y28F_Y67F, 300.0 mM NaCl, 2.5 mM TCEP, 50.0 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 1.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] MPMV_MA_Y28F_Y67F, 300.0 mM NaCl, 2.5 mM TCEP, 50.0 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 1.0 mM [U-99% 13C]-MYR MPMV_MA_Y28F_Y67F, 300.0 mM NaCl, 2.5 mM TCEP, 50.0 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
分辨率未提供
4ARD Structure of the immature retroviral capsid at 8A resolution by cryo- electron microscopy 提交 2012-04-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 318–433（116 aa） 片段：M-PMV CA-NTD, RESIDUES 318-433
链 B 318–433（116 aa） 片段：M-PMV CA-NTD, RESIDUES 318-433
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 100MM NACL, 50MM TRIS-HCL, 1UM ZN；pH 7.7；100MM NACL, 50MM TRIS-HCL, 1UM ZN
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；LIQUID ETHANE
分辨率 7.00 Å
5LDL Myristoylated T41I/T78I mutant of M-PMV matrix protein 提交 2016-06-27 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–118（117 aa）
突变：T41I, T78I MYR MYRISTIC ACID × 1 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6；298 K；离子强度（mmCIF原始值）600；压力 1
NMR样品组成 1 mM [U-13C; U-15N] myristoylated retroviral matrix protein, 100 mM phosphate, 300 mM sodium choride, 5 mM DTT, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 400 mM [U-15N] myristoylated retroviral matrix protein, 50 mM phosphate, 150 mM sodium choride, 5 mM DTT, 10 mg/mL Pf1 phage, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GAG_MPMV
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 2–118； UniProt 2–118

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 5lmy

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 5lmy
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id5lmy
沉积日期 deposition_date2016-08-02
结构标题 titleSolution structure of the m-pmv myristoylated matrix protein
关键词 keywordsMatrix, M-PMV, Myristoylated, Retrovirus, Viral protein; VIRAL PROTEIN
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier19.09 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron18.23 Å
零角强度 I(0) i0669166000.00
分子量 molecular_weight223490.0 kDa
排除体积 excluded_volume281670 ų
包络体积 envelope_volume69573 ų
水化壳体积 shell_volume24131 ų
包络直径 envelope_diameter81.7 Å
壳层 Rg shell_rg31.41 Å
包络 Rg envelope_rg26.72 Å
形状 Rg shape_rg18.26 Å
总 Rg total_rg18.50 Å
总原子数 total_atoms31455
残基数 n_residues1860
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax76.6 Å
Rg (实空间) rg_real19.32 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.83 Å
I(0) (实空间) i0_real6.6920e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error9.7920e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal19.29 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal669200000.0000
解质量估计 total_estimate0.7043
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary20.2 Å
偏度 Skewness skewness0.687
峰度 Kurtosis kurtosis0.279
角度范围 angular_range— – 0.4150 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha711800.0000
实空间数据点数 n_real_points73
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.236; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.448; Smooth: 0.994
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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8. 引用文献 (2)

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9. 文件与曲线 (10)