SAXSdb — 5tuv

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Transcription factor DP1

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 199–350	片段：UNP residues 199-350	Transcription factor E2F5 × 1 （Q15329） Retinoblastoma-like protein 1 × 1 （P28749）	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；100mM Hepes pH 7.0, 7% PEG 5000, 5% 1-propanol, 2% 2-propanol	分辨率 2.90 Å R-free 0.260
2	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3）与蛋白拷贝数一致	链 D； UniProt 199–350	片段：UNP residues 199-350	Transcription factor E2F5 × 1 （Q15329） Retinoblastoma-like protein 1 × 1 （P28749）	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；100mM Hepes pH 7.0, 7% PEG 5000, 5% 1-propanol, 2% 2-propanol	分辨率 2.90 Å R-free 0.260
3	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric（6）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 199–350 链 D； UniProt 199–350	片段：UNP residues 199-350	Transcription factor E2F5 × 2 （Q15329） Retinoblastoma-like protein 1 × 2 （P28749）	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；100mM Hepes pH 7.0, 7% PEG 5000, 5% 1-propanol, 2% 2-propanol	分辨率 2.90 Å R-free 0.260

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 5TUV	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
2AZE Structure of the Rb C-terminal domain bound to an E2F1-DP1 heterodimer 提交 2005-09-10	构建体不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 199–350（152 aa）片段：coiled coil and marked box domains (residues 199-350)	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；298 K；Sodium Citrate, Ammonium Sulfate, PEG 400, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.55 Å R-free 0.262
2AZE Structure of the Rb C-terminal domain bound to an E2F1-DP1 heterodimer 提交 2005-09-10	构建体不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 199–350（152 aa）片段：coiled coil and marked box domains (residues 199-350)	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；298 K；Sodium Citrate, Ammonium Sulfate, PEG 400, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.55 Å R-free 0.262
5TUU Crystal structure of the E2F4-DP1 coiled coil and marked-box domains 提交 2016-11-07	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 199–350（152 aa）片段：UNP residues 199-350	未记录	GOL GLYCEROL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；291 K；0.1M MES pH 6.5, 15% PEG 6000	分辨率 2.25 Å R-free 0.239
5TUU Crystal structure of the E2F4-DP1 coiled coil and marked-box domains 提交 2016-11-07	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 199–350（152 aa）片段：UNP residues 199-350	未记录	GOL GLYCEROL × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；291 K；0.1M MES pH 6.5, 15% PEG 6000	分辨率 2.25 Å R-free 0.239

共 2 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	TFDP1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 4–155； UniProt 199–350 作者链 D； PDB构建体 4–155； UniProt 199–350

Transcription factor E2F5

Homo sapiens

UniProt Q15329

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 124–232	片段：UNP residues 124-232	Transcription factor DP1 × 1 （Q14186） Retinoblastoma-like protein 1 × 1 （P28749）	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；100mM Hepes pH 7.0, 7% PEG 5000, 5% 1-propanol, 2% 2-propanol	分辨率 2.90 Å R-free 0.260
2	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3）与蛋白拷贝数一致	链 E； UniProt 124–232	片段：UNP residues 124-232	Transcription factor DP1 × 1 （Q14186） Retinoblastoma-like protein 1 × 1 （P28749）	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；100mM Hepes pH 7.0, 7% PEG 5000, 5% 1-propanol, 2% 2-propanol	分辨率 2.90 Å R-free 0.260
3	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric（6）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 124–232 链 E； UniProt 124–232	片段：UNP residues 124-232	Transcription factor DP1 × 2 （Q14186） Retinoblastoma-like protein 1 × 2 （P28749）	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；100mM Hepes pH 7.0, 7% PEG 5000, 5% 1-propanol, 2% 2-propanol	分辨率 2.90 Å R-free 0.260

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据

UniProt名称	E2F5_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 B； PDB构建体 4–112； UniProt 124–232 作者链 E； PDB构建体 4–112； UniProt 124–232

Retinoblastoma-like protein 1

Homo sapiens

UniProt P28749

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3）与蛋白拷贝数一致	链 C； UniProt 994–1031	片段：UNP residues 994-1031	Transcription factor DP1 × 1 （Q14186） Transcription factor E2F5 × 1 （Q15329）	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；100mM Hepes pH 7.0, 7% PEG 5000, 5% 1-propanol, 2% 2-propanol	分辨率 2.90 Å R-free 0.260
2	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3）与蛋白拷贝数一致	链 F； UniProt 994–1031	片段：UNP residues 994-1031	Transcription factor DP1 × 1 （Q14186） Transcription factor E2F5 × 1 （Q15329）	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；100mM Hepes pH 7.0, 7% PEG 5000, 5% 1-propanol, 2% 2-propanol	分辨率 2.90 Å R-free 0.260
3	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric（6）与蛋白拷贝数一致	链 C； UniProt 994–1031 链 F； UniProt 994–1031	片段：UNP residues 994-1031	Transcription factor DP1 × 2 （Q14186） Transcription factor E2F5 × 2 （Q15329）	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；295 K；100mM Hepes pH 7.0, 7% PEG 5000, 5% 1-propanol, 2% 2-propanol	分辨率 2.90 Å R-free 0.260

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 5TUV	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1H28 CDK2/CyclinA in complex with an 11-residue recruitment peptide from p107 提交 2002-07-31	构建体不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 E 653–663（11 aa）片段：RB PEPTIDE, RESIDUES 653-663	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7；0.8M KCL, 1.2M (NH4)2SO4, 40MM HEPES PH 7.0. PROTEIN CONCENTRATION = 10MG/ML	分辨率 2.80 Å R-free 0.323
1H28 CDK2/CyclinA in complex with an 11-residue recruitment peptide from p107 提交 2002-07-31	构建体不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 F 653–663（11 aa）片段：RB PEPTIDE, RESIDUES 653-663	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7；0.8M KCL, 1.2M (NH4)2SO4, 40MM HEPES PH 7.0. PROTEIN CONCENTRATION = 10MG/ML	分辨率 2.80 Å R-free 0.323
4YOO p107 pocket domain in complex with LIN52 P29A peptide 提交 2015-03-12	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 391–600（210 aa）片段：unp residues 391-600,unp residues 781-972 链 A 781–972（192 aa）片段：unp residues 391-600,unp residues 781-972	未记录	SO4 SULFATE ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；277 K；MES, PEG 400 4%, 1.6M ammonium sulfate	分辨率 2.40 Å R-free 0.242
4YOS p107 pocket domain complexed with LIN52 peptide 提交 2015-03-12	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 391–600（210 aa）片段：unp residues 391-600,unp residues 781-969,unp residues 391-600,unp residues 781-969	未记录	SO4 SULFATE ION × 2 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；277 K；MES, PEG 400 4%, 1.6M ammonium sulfate	分辨率 2.30 Å R-free 0.242
4YOZ p107 pocket domain in complex with HPV E7 peptide 提交 2015-03-12	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 391–593（203 aa）片段：unp residues 391-593,unp residues 391-593 链 A 777–972（196 aa）片段：unp residues 391-593,unp residues 391-593	未记录	SO4 SULFATE ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；277 K；Hepes, Ammonium Sulfate, PEG 400	分辨率 2.25 Å R-free 0.240
7SMC p107 pocket domain complexed with ARID4A peptide 提交 2021-10-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 391–601（211 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972 链 A 780–887（108 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972 链 A 924–972（49 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972	未记录	SO4 SULFATE ION × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277 K；100 mM MES, pH 6.5, 4% PEG400, 1.6 M ammonium sulfate	分辨率 2.70 Å R-free 0.298
7SMC p107 pocket domain complexed with ARID4A peptide 提交 2021-10-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 391–601（211 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972 链 C 780–887（108 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972 链 C 924–972（49 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277 K；100 mM MES, pH 6.5, 4% PEG400, 1.6 M ammonium sulfate	分辨率 2.70 Å R-free 0.298
7SMD p107 pocket domain complexed with EID1 peptide 提交 2021-10-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 391–601（211 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972 链 A 780–887（108 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972 链 A 924–972（49 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972	未记录	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277 K；100 mM MES, pH 6.5, 4% PEG400, 1.6 M ammonium sulfate	分辨率 2.15 Å R-free 0.259
7SME p107 pocket domain complexed with HDAC1 peptide 提交 2021-10-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 391–601（211 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972 链 A 780–887（108 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972 链 A 924–972（49 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972	未记录	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277 K；100 mM MES, pH 6.5, 4% PEG400, 1.6 M ammonium sulfate	分辨率 2.64 Å R-free 0.277
7SMF p107 pocket domain complexed with mutated HDAC1-3X peptide 提交 2021-10-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 391–601（211 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972 链 A 780–887（108 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972 链 A 924–972（49 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972	未记录	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277 K；100 mM MES, pH 6.5, 4% PEG400, 1.6 M ammonium sulfate	分辨率 3.00 Å R-free 0.301
7SMF p107 pocket domain complexed with mutated HDAC1-3X peptide 提交 2021-10-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 391–601（211 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972 链 C 780–887（108 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972 链 C 924–972（49 aa）片段：UNP residues 391-601,780-887,924-972	未记录	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277 K；100 mM MES, pH 6.5, 4% PEG400, 1.6 M ammonium sulfate	分辨率 3.00 Å R-free 0.301
9C6B PP2A:B55-p107 substrate complex 提交 2024-06-07	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 D 612–687（76 aa）片段：residues 612-687	未记录	FE2 FE (II) ION × 1 ZN ZINC ION × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.60 Å

共 9 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	RBL1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	3
链与序列区间	作者链 C； PDB构建体 4–41； UniProt 994–1031 作者链 F； PDB构建体 4–41； UniProt 994–1031

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	5tuv
沉积日期 deposition_date	2016-11-07
结构标题 title	Crystal structure of the E2F5-DP1-p107 ternary complex
关键词 keywords	Transcription factor, cell-cycle regulation, TRANSCRIPTION; TRANSCRIPTION
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	30.38 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	30.26 Å
零角强度 I(0) i0	43387400.00
分子量 molecular_weight	50147.0 kDa
排除体积 excluded_volume	62388 Å³
包络体积 envelope_volume	88650 Å³
水化壳体积 shell_volume	27437 Å³
包络直径 envelope_diameter	139.7 Å
壳层 Rg shell_rg	32.96 Å
包络 Rg envelope_rg	31.80 Å
形状 Rg shape_rg	30.25 Å
总 Rg total_rg	30.55 Å
总原子数 total_atoms	3532
残基数 n_residues	462
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	81.9 Å
Rg (实空间) rg_real	28.22 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.20 Å
I(0) (实空间) i0_real	4.1270e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	4.4910e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	30.67 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	43380000.0000
解质量估计 total_estimate	0.6805
解质量评级 solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks	1
主峰位置 r_peak_primary	31.5 Å
偏度 Skewness skewness	0.423
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.414
角度范围 angular_range	— – 0.2600 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	1.7550
最高正则化参数 α highest_alpha	3598000.0000
实空间数据点数 n_real_points	53
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.002; Oscil: 0.973; Stabil: 0.981; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.983; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Transcription factor DP1
分子量 formula_weight	17603.1 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,D
原子数 atom_count	3532

GEFAQECQNLEVERQRRLERIKQKQSQLQELILQQIAFKNLVQRNRHAEQQASRPPPPNSVIHLPFIIVNTSKKTVIDCSISNDKFEYLFNFDNTFEIHDDIEVLKRMGMACGLESGSCSAEDLKMARSLVPKALEPYVTEMAQGTVGGVFITTA

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	Human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli BL21(DE3)

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Transcription factor E2F5
分子量 formula_weight	12962.7 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	B,E

GHMKEVIDRLRYLKAEIEDLELKERELDQQKLWLQQSIKNVMDDSINNRFSYVTHEDICNCFNGDTLLAIQAPSGTQLEVPIPEMGQNGQKKYQINLKSHSGPIHVLLINKE

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	Human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli BL21(DE3)

实体 3 Entity 3 polymer

描述 description	Retinoblastoma-like protein 1
分子量 formula_weight	4663.3 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	C,F

GEFSGLTPRSALLYKFNGSPSKSLKDINNMIRQGEQRTKKR

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	Human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli BL21(DE3)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d5tuvb_
类 Class class	e — Multi-domain proteins (alpha and beta)
折叠类型 Fold fold	e.63 — E2F-DP heterodimerization region
超家族 Superfamily superfamily	e.63.1 — E2F-DP heterodimerization region
家族 Family family	e.63.1.0 — automated matches

结构域编号 domain_id	d5tuve_
类 Class class	e — Multi-domain proteins (alpha and beta)
折叠类型 Fold fold	e.63 — E2F-DP heterodimerization region
超家族 Superfamily superfamily	e.63.1 — E2F-DP heterodimerization region
家族 Family family	e.63.1.0 — automated matches

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	60.980 Å
晶胞边长 b length_b	57.340 Å
晶胞边长 c length_c	99.198 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	96.64 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	4

空间群 space_group	P 1 21 1
空间群编号 int_tables_number	4
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.900 Å
最低分辨率 resolution_low	49.266 Å
R 因子 r_factor	0.2147
R_work r_work	0.2122
R_free r_free	0.2601

fit	/app/data/saxs_computation/tu/5tuv/5tuv.fit
pddf	/app/data/pr_computation/tu/5tuv/5tuv.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/tu/5tuv/5tuv.dat

Crystal structure of the E2F5-DP1-p107 ternary complex

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Transcription factor DP1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Transcription factor E2F5

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Retinoblastoma-like protein 1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 3 Entity 3 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)