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6hge

Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-I in the uncleaved S-conformation

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 129.4 Å Quality: EXCELLENT
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Alpha-1-antichymotrypsin

Homo sapiens

UniProt P01011

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 26–423 突变：L24R, E242Q, K244N, L269S, P270R, K274N, R277G, P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M NaCl, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, 25 % PEG 3350 supplemented with 10 % of a 0.5 M NaF solution, and additional 0.1 ul of a silver bullets bio reagent mixture consisting of thymidine, adenosine 3,5-cyclic monophosphate sodium salt monohydrate, sarcosine, 4-aminobenzoic acid, acarbose, inosine, 0.02 M HEPES sodium pH 6.8 分辨率 2.80 Å R-free 0.262
2 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 B； UniProt 26–423 突变：L24R, E242Q, K244N, L269S, P270R, K274N, R277G, P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M NaCl, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, 25 % PEG 3350 supplemented with 10 % of a 0.5 M NaF solution, and additional 0.1 ul of a silver bullets bio reagent mixture consisting of thymidine, adenosine 3,5-cyclic monophosphate sodium salt monohydrate, sarcosine, 4-aminobenzoic acid, acarbose, inosine, 0.02 M HEPES sodium pH 6.8 分辨率 2.80 Å R-free 0.262
3 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 C； UniProt 26–423 突变：L24R, E242Q, K244N, L269S, P270R, K274N, R277G, P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M NaCl, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, 25 % PEG 3350 supplemented with 10 % of a 0.5 M NaF solution, and additional 0.1 ul of a silver bullets bio reagent mixture consisting of thymidine, adenosine 3,5-cyclic monophosphate sodium salt monohydrate, sarcosine, 4-aminobenzoic acid, acarbose, inosine, 0.02 M HEPES sodium pH 6.8 分辨率 2.80 Å R-free 0.262
4 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 D； UniProt 26–423 突变：L24R, E242Q, K244N, L269S, P270R, K274N, R277G, P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M NaCl, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, 25 % PEG 3350 supplemented with 10 % of a 0.5 M NaF solution, and additional 0.1 ul of a silver bullets bio reagent mixture consisting of thymidine, adenosine 3,5-cyclic monophosphate sodium salt monohydrate, sarcosine, 4-aminobenzoic acid, acarbose, inosine, 0.02 M HEPES sodium pH 6.8 分辨率 2.80 Å R-free 0.262

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 6HGE Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1AS4 CLEAVED ANTICHYMOTRYPSIN A349R 提交 1997-08-12 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 43–383（341 aa） 片段：CHAIN A CONTAINS RESIDUES 20 - 358, CHAIN B CONTAINS RESIDUES 359 - 393
链 B 387–423（37 aa） 片段：CHAIN A CONTAINS RESIDUES 20 - 358, CHAIN B CONTAINS RESIDUES 359 - 393
突变：A349R 突变：A349R ACT ACETATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.6；14% PEG MONOMETHYLETHER 5000, 0.2 M MAGNESIUM ACETATE 0.1 M SODIUM ACETATE PH 5.6 PROTEIN AT 3 MG/ML
分辨率 2.10 Å R-free 0.240
1QMN Alpha1-antichymotrypsin serpin in the delta conformation (partial loop insertion) 提交 1999-10-04 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 26–423（398 aa）
突变：YES 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4.5；291 K；1 MICROLITER OF 10MG/ML PROTEIN IN 50MM TRIS, 50MM KCL, PH 7.4 WAS MIXED WITH 2 MICROLITER OF PRECIPITANT AND EQUILIBRATED AS A HANGING DROP OVER 1ML OF PRECIPITANT (20% [W/V] PEG 4000, 0.2M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M NAOAC, PH 4.5), AT 18 DEGREES C
分辨率 2.27 Å R-free 0.243
2ACH CRYSTAL STRUCTURE OF CLEAVED HUMAN ALPHA1-ANTICHYMOTRYPSIN AT 2.7 ANGSTROMS RESOLUTION AND ITS COMPARISON WITH OTHER SERPINS 提交 1993-04-26 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 24–383（360 aa）
链 B 384–423（40 aa）
未记录 PO4 PHOSPHATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.70 Å
2ACH CRYSTAL STRUCTURE OF CLEAVED HUMAN ALPHA1-ANTICHYMOTRYPSIN AT 2.7 ANGSTROMS RESOLUTION AND ITS COMPARISON WITH OTHER SERPINS 提交 1993-04-26 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 其他组合 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 24–383（360 aa）
链 B 384–423（40 aa）
未记录 PO4 PHOSPHATE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.70 Å
3CAA CLEAVED ANTICHYMOTRYPSIN A347R 提交 1997-08-18 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 43–383（341 aa）
链 B 387–423（37 aa）
突变：A347R 突变：A347R 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.6；10% PEG MONOMETHYLETHER 5000 0.2 M MAGNESIUM ACETATE 0.1 M SODIUM CITRATE PH 5.6 PROTEIN AT 3 MG/ML
分辨率 2.40 Å R-free 0.280
3DLW Antichymotrypsin 提交 2008-06-29 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 25–423（399 aa）
突变：A351G, A352T, V370T 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；294 K；PEG 10,000, HEPES buffer, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
分辨率 2.70 Å R-free 0.286
4CAA CLEAVED ANTICHYMOTRYPSIN T345R 提交 1997-08-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 43–383（341 aa）
链 B 387–423（37 aa）
突变：T345R 突变：T345R 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.6；14% PEG 8000 0.2 M MAGNESIUM ACETATE 0.1 M SODIUM CITRATE PH 5.6
分辨率 2.90 Å R-free 0.284
5OM2 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-I1: a drug-binding serpin for doxycycline 提交 2017-07-28 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–383（358 aa）
链 B 384–423（40 aa）
突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274A W276F R277F V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383H D384F Q386W N387S ; 突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274A W276F R277F V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383H D384F Q386W N387S ; EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 DXT (4S,4AR,5S,5AR,6R,12AS)-4-(DIMETHYLAMINO)-3,5,10,12,12A-PENTAHYDROXY-6-METHYL-1,11-DIOXO-1,4,4A,5,5A,6,11,12A-OCTAHYDROTETRACENE-2-CARBOXAMIDE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M ammonium chloride, 20 % w/v PEG 3350
分辨率 1.47 Å R-free 0.202
5OM3 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-I5: a MMP14-cleavable drug-binding serpin for doxycycline 提交 2017-07-28 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–383（358 aa）
链 B 384–423（40 aa）
突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F V355L K356F T358P L360S S361L A362R L363M P382D T383H D384F Q386W N387S 突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F V355L K356F T358P L360S S361L A362R L363M P382D T383H D384F Q386W N387S PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 1 DXT (4S,4AR,5S,5AR,6R,12AS)-4-(DIMETHYLAMINO)-3,5,10,12,12A-PENTAHYDROXY-6-METHYL-1,11-DIOXO-1,4,4A,5,5A,6,11,12A-OCTAHYDROTETRACENE-2-CARBOXAMIDE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M BIS-TRIS pH 5.5, 25 % w/v PEG 3350
分辨率 2.00 Å R-free 0.219
5OM5 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-I-allo1: an allosterically triggered drug-binding serpin for doxycycline 提交 2017-07-28 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–383（358 aa）
链 B 384–423（40 aa）
突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383H D384F Q386W N387S ; 突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383H D384F Q386W N387S ; EDO 1,2-ETHANEDIOL × 3 CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1 M HEPES pH 7.0, 30 % v/v Jeffamine ED-2001 pH 7.0
分辨率 1.59 Å R-free 0.196
5OM6 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-I-allo2: a MMP9-cleavable drug-binding serpin for doxycycline 提交 2017-07-28 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–383（358 aa） 片段：UNP residues 36-383
链 B 384–423（40 aa） 片段：UNP residues 384-423
突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L I357G T358P L359R L360Q 突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L I357G T358P L359R L360Q CIT CITRIC ACID × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1 M citric acid pH 3.5, 25 % w/v PEG 3350
分辨率 1.85 Å R-free 0.238
5OM6 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-I-allo2: a MMP9-cleavable drug-binding serpin for doxycycline 提交 2017-07-28 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 26–383（358 aa） 片段：UNP residues 36-383
链 D 384–423（40 aa） 片段：UNP residues 384-423
突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L I357G T358P L359R L360Q 突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L I357G T358P L359R L360Q CIT CITRIC ACID × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1 M citric acid pH 3.5, 25 % w/v PEG 3350
分辨率 1.85 Å R-free 0.238
5OM7 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-II: a drug-binding serpin for doxorubicin 提交 2017-07-28 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–383（358 aa）
链 B 384–423（40 aa）
突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F D278E V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383N D384F Q386W N387S ; 突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F D278E V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383N D384F Q386W N387S ; DM2 DOXORUBICIN × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M ammonium chloride, 20 % w/v PEG 3350
分辨率 1.73 Å R-free 0.235
5OM8 Crystal form 2 of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-II-allo: an allosterically modulated drug-binding serpin for doxorubicin 提交 2017-07-28 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–383（358 aa）
链 B 384–423（40 aa）
突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F D278E A349R V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383N D384F Q386W N387S ; 突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F D278E A349R V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383N D384F Q386W N387S ; CL CHLORIDE ION × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 NI NICKEL (II) ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M Ammonium chloride, 20% w/v PEG 3350
分辨率 2.20 Å R-free 0.242
6FTP Crystal form 1 of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-II-allo: an allosterically modulated drug-binding serpin for doxorubicin 提交 2018-02-22 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–383（358 aa）
链 B 386–423（38 aa）
突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F D278E A349R V355L K356E I357V T358L L359F L360Q 突变：S361G A362P P382D T383N D384F Q386W N387S EDO 1,2-ETHANEDIOL × 3 DM2 DOXORUBICIN × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M sodium thiocyanate, 20 % w/v PEG 3350
分辨率 1.80 Å R-free 0.221
6HGD Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-0: a new binding globulin variant that is devoid of any cortisol-binding capabilities 提交 2018-08-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–383（358 aa）
链 B 384–423（40 aa）
突变：L24R, E242Q, K244N, K274N, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M magnesium chloride hexahydrate, 0.1 M BIS-Tris pH 6.5, 25 % w/v PEG 3350
分辨率 1.90 Å R-free 0.198
6HGF Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-II: a new binding globulin in complex with cortisol 提交 2018-08-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–383（358 aa）
链 B 384–423（40 aa）
突变：L24R, E242Q, K244N, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2 HCY (11alpha,14beta)-11,17,21-trihydroxypregn-4-ene-3,20-dione × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；0.2 M ammonium sulfate, 20 % w/v PEG 3350
分辨率 1.65 Å R-free 0.187
6HGG Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin in complex with cortisol 提交 2018-08-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–383（358 aa）
链 B 384–423（40 aa）
突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S HCY (11alpha,14beta)-11,17,21-trihydroxypregn-4-ene-3,20-dione × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 5 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；2 % v/v Tacsimate pH 5.0, 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 16 % w/v PEG 3350
分辨率 1.79 Å R-free 0.216
6HGH Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin without any bound ligand 提交 2018-08-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–383（358 aa）
链 B 384–423（40 aa）
突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S MLA MALONIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；4 % Tacsimate pH 4.0, 12 % w/v PEG 3350
分辨率 1.90 Å R-free 0.240
6HGI Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin in complex with corticosterone 提交 2018-08-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–383（358 aa）
链 B 384–423（40 aa）
突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S C0R CORTICOSTERONE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；2 % v/v Tacsimate pH 5.0, 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 16 % w/v PEG 3350
分辨率 1.52 Å R-free 0.193
6HGJ Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin in complex with aldosterone 提交 2018-08-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–383（358 aa）
链 B 384–423（40 aa）
突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S AS4 ALDOSTERONE × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；292 K；2 % v/v Tacsimate pH 5.0, 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 16 % w/v PEG 3350
分辨率 1.82 Å R-free 0.221
6HGK Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin in complex with progesterone 提交 2018-08-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–383（358 aa）
链 B 384–423（40 aa）
突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S STR PROGESTERONE × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；2 % Tacsimate pH 6.0, 0.1 M BIS-Tris pH 6.5, 20 % w/v PEG 3350
分辨率 1.85 Å R-free 0.227
6HGL Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin in complex with testosterone 提交 2018-08-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–383（358 aa）
链 B 384–423（40 aa）
突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S TES TESTOSTERONE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；2 % v/v Tacsimate pH 5.0, 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 16 % w/v PEG 3350
分辨率 1.92 Å R-free 0.224
6HGM Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III-allo: an allosterically controlled new binding globulin with an unprecedentedly high ligand release efficacy 提交 2018-08-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–383（358 aa）
链 B 384–423（40 aa）
突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G, A349R 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S CL CHLORIDE ION × 3 CA CALCIUM ION × 3 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；0.3 M calcium chloride dihydrate, 20 % w/v PEG 3350
分辨率 1.37 Å R-free 0.181
6HGN Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-II-allo-L55V: an allosterically controlled doxorubicin-binding serpin with an unprecedentedly high ligand release efficacy 提交 2018-08-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 26–383（358 aa）
链 B 384–423（40 aa）
突变：L24R, L55V, W194F,W215Y, E242Q, K244N, L269S, P270Q, K274S, W276F, R277F, D278E, A349R, V355L, K356E, I357V, T358L, L359F, L360Q 突变：S361G, A362P, P382D, T383N, D384F, Q386W, N387S EDO 1,2-ETHANEDIOL × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；2 % Tacsimate pH 4.0, 0.1 M Sodium acetate trihydrate pH 4.6, 16 % w/v PEG 3,350
分辨率 1.48 Å R-free 0.199
9C2T Infectious B19V capsid 提交 2024-05-31 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric
链 S 48–422（375 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.10 Å
9D7K Infectious B19V capsid 提交 2024-08-16 构建体不同 突变/修饰不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 S 1–423（423 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.00 Å

共 25 个其他 PDB 条目、27 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 AACT_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1, 2, 3, 4
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 12–409； UniProt 26–423 作者链 B； PDB构建体 12–409； UniProt 26–423 作者链 C； PDB构建体 12–409； UniProt 26–423 作者链 D； PDB构建体 12–409； UniProt 26–423

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SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 6hge

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 6hge
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id6hge
沉积日期 deposition_date2018-08-23
结构标题 titleCrystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-I in the uncleaved S-conformation
关键词 keywordsSerpin, alpha1-Antichymotrypsin, computational protein design, TRANSPORT PROTEIN; TRANSPORT PROTEIN
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier41.73 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron40.90 Å
零角强度 I(0) i0368773000.00
分子量 molecular_weight163430.0 kDa
排除体积 excluded_volume207200 ų
包络体积 envelope_volume281710 ų
水化壳体积 shell_volume58317 ų
包络直径 envelope_diameter130.8 Å
壳层 Rg shell_rg45.76 Å
包络 Rg envelope_rg40.00 Å
形状 Rg shape_rg40.91 Å
总 Rg total_rg41.13 Å
总原子数 total_atoms11519
残基数 n_residues1380
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax129.4 Å
Rg (实空间) rg_real41.61 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.99 Å
I(0) (实空间) i0_real3.6880e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error6.5570e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal41.73 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal368800000.0000
解质量估计 total_estimate0.9001
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary54.5 Å
偏度 Skewness skewness0.133
峰度 Kurtosis kurtosis-0.631
角度范围 angular_range— – 0.1900 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha60570000.0000
实空间数据点数 n_real_points39
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.966; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.999; Smooth: 0.801
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 8 domains

CATH v4.4 (8 domains)

结构域编号 domain_id6hgeA01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology497 — Antithrombin; Chain I, domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Antithrombin, subunit I, domain 2
结构域编号 domain_id6hgeA02
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture30 — Roll
拓扑 Topology topology39 — Alpha-1-antitrypsin; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Alpha-1-antitrypsin, domain 1
结构域编号 domain_id6hgeB01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology497 — Antithrombin; Chain I, domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Antithrombin, subunit I, domain 2
结构域编号 domain_id6hgeB02
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture30 — Roll
拓扑 Topology topology39 — Alpha-1-antitrypsin; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Alpha-1-antitrypsin, domain 1
结构域编号 domain_id6hgeC01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology497 — Antithrombin; Chain I, domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Antithrombin, subunit I, domain 2
结构域编号 domain_id6hgeC02
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture30 — Roll
拓扑 Topology topology39 — Alpha-1-antitrypsin; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Alpha-1-antitrypsin, domain 1
结构域编号 domain_id6hgeD01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology497 — Antithrombin; Chain I, domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Antithrombin, subunit I, domain 2
结构域编号 domain_id6hgeD02
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture30 — Roll
拓扑 Topology topology39 — Alpha-1-antitrypsin; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Alpha-1-antitrypsin, domain 1
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)