SAXSdb — 6hgg

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Alpha-1-antichymotrypsin

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 26–383 链 B； UniProt 384–423	突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S	HCY (11alpha,14beta)-11,17,21-trihydroxypregn-4-ene-3,20-dione × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 5	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；2 % v/v Tacsimate pH 5.0, 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 16 % w/v PEG 3350	分辨率 1.79 Å R-free 0.216

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 6HGG	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1AS4 CLEAVED ANTICHYMOTRYPSIN A349R 提交 1997-08-12	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 43–383（341 aa）片段：CHAIN A CONTAINS RESIDUES 20 - 358, CHAIN B CONTAINS RESIDUES 359 - 393 链 B 387–423（37 aa）片段：CHAIN A CONTAINS RESIDUES 20 - 358, CHAIN B CONTAINS RESIDUES 359 - 393	突变：A349R 突变：A349R	ACT ACETATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 5.6；14% PEG MONOMETHYLETHER 5000, 0.2 M MAGNESIUM ACETATE 0.1 M SODIUM ACETATE PH 5.6 PROTEIN AT 3 MG/ML	分辨率 2.10 Å R-free 0.240
1QMN Alpha1-antichymotrypsin serpin in the delta conformation (partial loop insertion) 提交 1999-10-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 26–423（398 aa）	突变：YES	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4.5；291 K；1 MICROLITER OF 10MG/ML PROTEIN IN 50MM TRIS, 50MM KCL, PH 7.4 WAS MIXED WITH 2 MICROLITER OF PRECIPITANT AND EQUILIBRATED AS A HANGING DROP OVER 1ML OF PRECIPITANT (20% [W/V] PEG 4000, 0.2M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M NAOAC, PH 4.5), AT 18 DEGREES C	分辨率 2.27 Å R-free 0.243
2ACH CRYSTAL STRUCTURE OF CLEAVED HUMAN ALPHA1-ANTICHYMOTRYPSIN AT 2.7 ANGSTROMS RESOLUTION AND ITS COMPARISON WITH OTHER SERPINS 提交 1993-04-26	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 24–383（360 aa）链 B 384–423（40 aa）	未记录	PO4 PHOSPHATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.70 Å
2ACH CRYSTAL STRUCTURE OF CLEAVED HUMAN ALPHA1-ANTICHYMOTRYPSIN AT 2.7 ANGSTROMS RESOLUTION AND ITS COMPARISON WITH OTHER SERPINS 提交 1993-04-26	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 其他组合同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 24–383（360 aa）链 B 384–423（40 aa）	未记录	PO4 PHOSPHATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.70 Å
3CAA CLEAVED ANTICHYMOTRYPSIN A347R 提交 1997-08-18	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 43–383（341 aa）链 B 387–423（37 aa）	突变：A347R 突变：A347R	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 5.6；10% PEG MONOMETHYLETHER 5000 0.2 M MAGNESIUM ACETATE 0.1 M SODIUM CITRATE PH 5.6 PROTEIN AT 3 MG/ML	分辨率 2.40 Å R-free 0.280
3DLW Antichymotrypsin 提交 2008-06-29	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 25–423（399 aa）	突变：A351G, A352T, V370T	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；294 K；PEG 10,000, HEPES buffer, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K	分辨率 2.70 Å R-free 0.286
4CAA CLEAVED ANTICHYMOTRYPSIN T345R 提交 1997-08-14	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 43–383（341 aa）链 B 387–423（37 aa）	突变：T345R 突变：T345R	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 5.6；14% PEG 8000 0.2 M MAGNESIUM ACETATE 0.1 M SODIUM CITRATE PH 5.6	分辨率 2.90 Å R-free 0.284
5OM2 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-I1: a drug-binding serpin for doxycycline 提交 2017-07-28	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–383（358 aa）链 B 384–423（40 aa）	突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274A W276F R277F V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383H D384F Q386W N387S ; 突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274A W276F R277F V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383H D384F Q386W N387S ;	EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 DXT (4S,4AR,5S,5AR,6R,12AS)-4-(DIMETHYLAMINO)-3,5,10,12,12A-PENTAHYDROXY-6-METHYL-1,11-DIOXO-1,4,4A,5,5A,6,11,12A-OCTAHYDROTETRACENE-2-CARBOXAMIDE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M ammonium chloride, 20 % w/v PEG 3350	分辨率 1.47 Å R-free 0.202
5OM3 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-I5: a MMP14-cleavable drug-binding serpin for doxycycline 提交 2017-07-28	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–383（358 aa）链 B 384–423（40 aa）	突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F V355L K356F T358P L360S S361L A362R L363M P382D T383H D384F Q386W N387S 突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F V355L K356F T358P L360S S361L A362R L363M P382D T383H D384F Q386W N387S	PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 1 DXT (4S,4AR,5S,5AR,6R,12AS)-4-(DIMETHYLAMINO)-3,5,10,12,12A-PENTAHYDROXY-6-METHYL-1,11-DIOXO-1,4,4A,5,5A,6,11,12A-OCTAHYDROTETRACENE-2-CARBOXAMIDE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M BIS-TRIS pH 5.5, 25 % w/v PEG 3350	分辨率 2.00 Å R-free 0.219
5OM5 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-I-allo1: an allosterically triggered drug-binding serpin for doxycycline 提交 2017-07-28	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–383（358 aa）链 B 384–423（40 aa）	突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383H D384F Q386W N387S ; 突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383H D384F Q386W N387S ;	EDO 1,2-ETHANEDIOL × 3 CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1 M HEPES pH 7.0, 30 % v/v Jeffamine ED-2001 pH 7.0	分辨率 1.59 Å R-free 0.196
5OM6 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-I-allo2: a MMP9-cleavable drug-binding serpin for doxycycline 提交 2017-07-28	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–383（358 aa）片段：UNP residues 36-383 链 B 384–423（40 aa）片段：UNP residues 384-423	突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L I357G T358P L359R L360Q 突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L I357G T358P L359R L360Q	CIT CITRIC ACID × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1 M citric acid pH 3.5, 25 % w/v PEG 3350	分辨率 1.85 Å R-free 0.238
5OM6 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-I-allo2: a MMP9-cleavable drug-binding serpin for doxycycline 提交 2017-07-28	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 26–383（358 aa）片段：UNP residues 36-383 链 D 384–423（40 aa）片段：UNP residues 384-423	突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L I357G T358P L359R L360Q 突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F A349R V355L I357G T358P L359R L360Q	CIT CITRIC ACID × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1 M citric acid pH 3.5, 25 % w/v PEG 3350	分辨率 1.85 Å R-free 0.238
5OM7 Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-II: a drug-binding serpin for doxorubicin 提交 2017-07-28	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–383（358 aa）链 B 384–423（40 aa）	突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F D278E V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383N D384F Q386W N387S ; 突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F D278E V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383N D384F Q386W N387S ;	DM2 DOXORUBICIN × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M ammonium chloride, 20 % w/v PEG 3350	分辨率 1.73 Å R-free 0.235
5OM8 Crystal form 2 of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-II-allo: an allosterically modulated drug-binding serpin for doxorubicin 提交 2017-07-28	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–383（358 aa）链 B 384–423（40 aa）	突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F D278E A349R V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383N D384F Q386W N387S ; 突变：;L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F D278E A349R V355L K356E I357V T358L L359F L360Q S361G A362P P382D T383N D384F Q386W N387S ;	CL CHLORIDE ION × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 NI NICKEL (II) ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M Ammonium chloride, 20% w/v PEG 3350	分辨率 2.20 Å R-free 0.242
6FTP Crystal form 1 of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-II-allo: an allosterically modulated drug-binding serpin for doxorubicin 提交 2018-02-22	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–383（358 aa）链 B 386–423（38 aa）	突变：L24R W194F W215Y E242Q K244N L269S P270Q K274S W276F R277F D278E A349R V355L K356E I357V T358L L359F L360Q 突变：S361G A362P P382D T383N D384F Q386W N387S	EDO 1,2-ETHANEDIOL × 3 DM2 DOXORUBICIN × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M sodium thiocyanate, 20 % w/v PEG 3350	分辨率 1.80 Å R-free 0.221
6HGD Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-0: a new binding globulin variant that is devoid of any cortisol-binding capabilities 提交 2018-08-23	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–383（358 aa）链 B 384–423（40 aa）	突变：L24R, E242Q, K244N, K274N, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M magnesium chloride hexahydrate, 0.1 M BIS-Tris pH 6.5, 25 % w/v PEG 3350	分辨率 1.90 Å R-free 0.198
6HGE Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-I in the uncleaved S-conformation 提交 2018-08-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 26–423（398 aa）	突变：L24R, E242Q, K244N, L269S, P270R, K274N, R277G, P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M NaCl, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, 25 % PEG 3350 supplemented with 10 % of a 0.5 M NaF solution, and additional 0.1 ul of a silver bullets bio reagent mixture consisting of thymidine, adenosine 3,5-cyclic monophosphate sodium salt monohydrate, sarcosine, 4-aminobenzoic acid, acarbose, inosine, 0.02 M HEPES sodium pH 6.8	分辨率 2.80 Å R-free 0.262
6HGE Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-I in the uncleaved S-conformation 提交 2018-08-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 26–423（398 aa）	突变：L24R, E242Q, K244N, L269S, P270R, K274N, R277G, P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M NaCl, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, 25 % PEG 3350 supplemented with 10 % of a 0.5 M NaF solution, and additional 0.1 ul of a silver bullets bio reagent mixture consisting of thymidine, adenosine 3,5-cyclic monophosphate sodium salt monohydrate, sarcosine, 4-aminobenzoic acid, acarbose, inosine, 0.02 M HEPES sodium pH 6.8	分辨率 2.80 Å R-free 0.262
6HGE Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-I in the uncleaved S-conformation 提交 2018-08-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 26–423（398 aa）	突变：L24R, E242Q, K244N, L269S, P270R, K274N, R277G, P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M NaCl, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, 25 % PEG 3350 supplemented with 10 % of a 0.5 M NaF solution, and additional 0.1 ul of a silver bullets bio reagent mixture consisting of thymidine, adenosine 3,5-cyclic monophosphate sodium salt monohydrate, sarcosine, 4-aminobenzoic acid, acarbose, inosine, 0.02 M HEPES sodium pH 6.8	分辨率 2.80 Å R-free 0.262
6HGE Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-I in the uncleaved S-conformation 提交 2018-08-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 D 26–423（398 aa）	突变：L24R, E242Q, K244N, L269S, P270R, K274N, R277G, P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M NaCl, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, 25 % PEG 3350 supplemented with 10 % of a 0.5 M NaF solution, and additional 0.1 ul of a silver bullets bio reagent mixture consisting of thymidine, adenosine 3,5-cyclic monophosphate sodium salt monohydrate, sarcosine, 4-aminobenzoic acid, acarbose, inosine, 0.02 M HEPES sodium pH 6.8	分辨率 2.80 Å R-free 0.262
6HGF Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-II: a new binding globulin in complex with cortisol 提交 2018-08-23	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–383（358 aa）链 B 384–423（40 aa）	突变：L24R, E242Q, K244N, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S	EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2 HCY (11alpha,14beta)-11,17,21-trihydroxypregn-4-ene-3,20-dione × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；0.2 M ammonium sulfate, 20 % w/v PEG 3350	分辨率 1.65 Å R-free 0.187
6HGH Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin without any bound ligand 提交 2018-08-23	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–383（358 aa）链 B 384–423（40 aa）	突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S	MLA MALONIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；4 % Tacsimate pH 4.0, 12 % w/v PEG 3350	分辨率 1.90 Å R-free 0.240
6HGI Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin in complex with corticosterone 提交 2018-08-23	配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–383（358 aa）链 B 384–423（40 aa）	突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S	C0R CORTICOSTERONE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；2 % v/v Tacsimate pH 5.0, 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 16 % w/v PEG 3350	分辨率 1.52 Å R-free 0.193
6HGJ Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin in complex with aldosterone 提交 2018-08-23	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–383（358 aa）链 B 384–423（40 aa）	突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S	AS4 ALDOSTERONE × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；292 K；2 % v/v Tacsimate pH 5.0, 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 16 % w/v PEG 3350	分辨率 1.82 Å R-free 0.221
6HGK Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin in complex with progesterone 提交 2018-08-23	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–383（358 aa）链 B 384–423（40 aa）	突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S	STR PROGESTERONE × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；2 % Tacsimate pH 6.0, 0.1 M BIS-Tris pH 6.5, 20 % w/v PEG 3350	分辨率 1.85 Å R-free 0.227
6HGL Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin in complex with testosterone 提交 2018-08-23	配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–383（358 aa）链 B 384–423（40 aa）	突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S	TES TESTOSTERONE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；2 % v/v Tacsimate pH 5.0, 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 16 % w/v PEG 3350	分辨率 1.92 Å R-free 0.224
6HGM Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III-allo: an allosterically controlled new binding globulin with an unprecedentedly high ligand release efficacy 提交 2018-08-23	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–383（358 aa）链 B 384–423（40 aa）	突变：L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G, A349R 突变：P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S	CL CHLORIDE ION × 3 CA CALCIUM ION × 3 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；0.3 M calcium chloride dihydrate, 20 % w/v PEG 3350	分辨率 1.37 Å R-free 0.181
6HGN Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant DBS-II-allo-L55V: an allosterically controlled doxorubicin-binding serpin with an unprecedentedly high ligand release efficacy 提交 2018-08-23	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–383（358 aa）链 B 384–423（40 aa）	突变：L24R, L55V, W194F,W215Y, E242Q, K244N, L269S, P270Q, K274S, W276F, R277F, D278E, A349R, V355L, K356E, I357V, T358L, L359F, L360Q 突变：S361G, A362P, P382D, T383N, D384F, Q386W, N387S	EDO 1,2-ETHANEDIOL × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；2 % Tacsimate pH 4.0, 0.1 M Sodium acetate trihydrate pH 4.6, 16 % w/v PEG 3,350	分辨率 1.48 Å R-free 0.199
9C2T Infectious B19V capsid 提交 2024-05-31	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric	链 S 48–422（375 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.10 Å
9D7K Infectious B19V capsid 提交 2024-08-16	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 S 1–423（423 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.00 Å

共 25 个其他 PDB 条目、30 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	AACT_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1, 2
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 12–369； UniProt 26–383 作者链 B； PDB构建体 1–40； UniProt 384–423

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	6hgg
沉积日期 deposition_date	2018-08-23
结构标题 title	Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin in complex with cortisol
关键词 keywords	Serpin, alpha1-Antichymotrypsin, computational protein design, TRANSPORT PROTEIN; TRANSPORT PROTEIN
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	22.57 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	21.18 Å
零角强度 I(0) i0	28539400.00
分子量 molecular_weight	42830.0 kDa
排除体积 excluded_volume	54347 Å³
包络体积 envelope_volume	61343 Å³
水化壳体积 shell_volume	24029 Å³
包络直径 envelope_diameter	72.5 Å
壳层 Rg shell_rg	28.34 Å
包络 Rg envelope_rg	21.55 Å
形状 Rg shape_rg	21.16 Å
总 Rg total_rg	22.15 Å
总原子数 total_atoms	3017
残基数 n_residues	373
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	72.8 Å
Rg (实空间) rg_real	22.54 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.39 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.8540e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	3.9270e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	22.55 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	28540000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8870
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	1
主峰位置 r_peak_primary	27.6 Å
偏度 Skewness skewness	0.348
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.294
角度范围 angular_range	— – 0.3500 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	7256000.0000
实空间数据点数 n_real_points	67
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.847; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.984

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Alpha-1-antichymotrypsin
分子量 formula_weight	41897.5 kDa
突变 mutation	L24R, L55V, E242Q, K244N, A251V, L252F, L269S, P270R, K274A, R277G
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	3369

MKHHHHHHMKQNSPLDEENLTQENQDRGTHVDRGLASANVDFAFSLYKQLVLKAPDKNVIFSPVSISTALAFLSLGAHNTTLTEILKGLKFNLTETSEAEIHQSFQHLLRTLNQSSDELQLSMGNAMFVKEQLSLLDRFTEDAKRLYGSEAFATDFQDSAAAKKLINDYVKNGTRGKITDLIKDLDSQTMMVLVNYIFFKAKWEMPFDPQDTHQSRFYLSKKKWVMVPMMSLHHLTIPYFRDEELSCTVVQLNYTGNASVFFILPDQDKMEEVEAMLSRETLARWGDSLEFREIGELYLPKFSISRDYNLNDILLQLGIEEAFTSKADLSGITGARNLAVSQVVHKAVLDVFEEGTEASAATAVKITLL

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	Human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli BL21(DE3)

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Alpha-1-antichymotrypsin
分子量 formula_weight	4748.6 kDa
突变 mutation	P382D, T383H, D384F, Q386W, N387S
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	B

SALVETRTIVRFNRPFLMIIVDHFTWSIFFMSKVTNPKQA

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	Human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli BL21(DE3)

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	(11alpha,14beta)-11,17,21-trihydroxypregn-4-ene-3,20-dione
分子量 formula_weight	362.5 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 4 Entity 4 non-polymer

描述 description	1,2-ETHANEDIOL
分子量 formula_weight	62.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	5

实体 5 Entity 5 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	259

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	6hggA01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	497 — Antithrombin; Chain I, domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Antithrombin, subunit I, domain 2

结构域编号 domain_id	6hggA02
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	30 — Roll
拓扑 Topology topology	39 — Alpha-1-antitrypsin; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Alpha-1-antitrypsin, domain 1

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	70.019 Å
晶胞边长 b length_b	77.110 Å
晶胞边长 c length_c	79.211 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	4

空间群 space_group	P 21 21 21
空间群编号 int_tables_number	19
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	1.787 Å
最低分辨率 resolution_low	35.230 Å
R 因子 r_factor	0.1783
R_work r_work	0.1763
R_free r_free	0.2157

fit	/app/data/saxs_computation/hg/6hgg/6hgg.fit
pddf	/app/data/pr_computation/hg/6hgg/6hgg.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/hg/6hgg/6hgg.dat

Crystal structure of Alpha1-antichymotrypsin variant NewBG-III: a new binding globulin in complex with cortisol

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Alpha-1-antichymotrypsin

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 3 Entity 3 non-polymer

实体 4 Entity 4 non-polymer

实体 5 Entity 5 water

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)