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6kdr

Crystal structure of human NRMT2 in complex with human centromere protein B peptide

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 89.0 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Alpha N-terminal protein methyltransferase 1B

Homo sapiens

UniProt Q5VVY1

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 61–283 链 B； UniProt 61–283 片段：Protein N-terminal methyltransferase Peptide from Major centromere autoantigen B × 2 （P07199） SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 2 GOL GLYCEROL × 3 CL CHLORIDE ION × 3 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION；pH 8.3；291 K；0.1M Tris pH 8.3, 6% w/v Polyethylene glycol 8000 分辨率 2.11 Å R-free 0.205

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 6KDR Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
5UBB Crystal structure of human alpha N-terminal protein methyltransferase 1B 提交 2016-12-20 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 58–278（221 aa） 片段：UNP residues 58-278
未记录 SAM S-ADENOSYLMETHIONINE × 2 UNX UNKNOWN LIGAND × 52 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；291 K；20% PEG3350, 0.2 M sodium acetate
分辨率 2.00 Å R-free 0.250
6DUB Crystal structure of a methyltransferase 提交 2018-06-20 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 58–278（221 aa） 片段：UNP residues 58-278
未记录 SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 1 GOL GLYCEROL × 2 UNX UNKNOWN LIGAND × 37 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；291 K；30% PEG2000, 0.1 M potassium thiocyanate
分辨率 1.20 Å R-free 0.178
6DUB Crystal structure of a methyltransferase 提交 2018-06-20 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 58–278（221 aa） 片段：UNP residues 58-278
未记录 SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 1 GOL GLYCEROL × 1 UNX UNKNOWN LIGAND × 23 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；291 K；30% PEG2000, 0.1 M potassium thiocyanate
分辨率 1.20 Å R-free 0.178
6KDS Crystal structure of human NRMT2 in complex with alpha-N-monomethylated human CENP-A peptide 提交 2019-07-02 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 61–283（223 aa）
未记录 SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 8.1；291 K；0.1M Tris pH 8.1, 14% w/v Polyethylene glycol 8000
分辨率 1.84 Å R-free 0.205

共 3 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 NTM1B_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 22–244； UniProt 61–283 作者链 B； PDB构建体 22–244； UniProt 61–283

Peptide from Major centromere autoantigen B

物种未注明

UniProt P07199

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4） 与蛋白拷贝数一致 链 D； UniProt 2–10 链 E； UniProt 2–10 未记录 Alpha N-terminal protein methyltransferase 1B × 2 （Q5VVY1） SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 2 GOL GLYCEROL × 3 CL CHLORIDE ION × 3 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION；pH 8.3；291 K；0.1M Tris pH 8.3, 6% w/v Polyethylene glycol 8000 分辨率 2.11 Å R-free 0.205

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 6KDR Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1BW6 HUMAN CENTROMERE PROTEIN B (CENP-B) DNA BINDIGN DOMAIN RP1 提交 1998-09-30 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–56（56 aa） 片段：DNA-BINDING DOMAIN
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6；303 K；离子强度（mmCIF原始值）400 mM NA2SO4
分辨率未提供
1HLV CRYSTAL STRUCTURE OF CENP-B(1-129) COMPLEXED WITH THE CENP-B BOX DNA 提交 2000-12-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–DNA 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：trimeric
链 A 1–129（129 aa） 片段：DNA BINDING DOMAIN
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；MPD, potassium cacodylate, magnesium chloride, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.50 Å R-free 0.260
1UFI Crystal structure of the dimerization domain of human CENP-B 提交 2003-05-30 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 540–599（60 aa） 片段：dimerization domain
链 B 540–599（60 aa） 片段：dimerization domain
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9.7；293 K；sodium citrate, CHES, pH 9.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 1.65 Å R-free 0.309
1UFI Crystal structure of the dimerization domain of human CENP-B 提交 2003-05-30 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 540–599（60 aa） 片段：dimerization domain
链 D 540–599（60 aa） 片段：dimerization domain
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9.7；293 K；sodium citrate, CHES, pH 9.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 1.65 Å R-free 0.309
1UFI Crystal structure of the dimerization domain of human CENP-B 提交 2003-05-30 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 540–599（60 aa） 片段：dimerization domain
链 B 540–599（60 aa） 片段：dimerization domain
链 C 540–599（60 aa） 片段：dimerization domain
链 D 540–599（60 aa） 片段：dimerization domain
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9.7；293 K；sodium citrate, CHES, pH 9.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 1.65 Å R-free 0.309

共 3 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CENPB_HUMAN
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 D； PDB构建体 1–9； UniProt 2–10 作者链 E； PDB构建体 1–9； UniProt 2–10

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 6kdr

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 6kdr
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id6kdr
沉积日期 deposition_date2019-07-02
结构标题 titleCrystal structure of human NRMT2 in complex with human centromere protein B peptide
关键词 keywordscore methyltransferase fold, TRANSFERASE; TRANSFERASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier26.81 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron26.34 Å
零角强度 I(0) i046322800.00
分子量 molecular_weight52668.0 kDa
排除体积 excluded_volume65848 ų
包络体积 envelope_volume77691 ų
水化壳体积 shell_volume25859 ų
包络直径 envelope_diameter91.4 Å
壳层 Rg shell_rg32.30 Å
包络 Rg envelope_rg26.33 Å
形状 Rg shape_rg26.37 Å
总 Rg total_rg26.88 Å
总原子数 total_atoms3689
残基数 n_residues455
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax89.0 Å
Rg (实空间) rg_real27.01 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.64 Å
I(0) (实空间) i0_real4.6320e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error6.2190e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal26.95 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal46320000.0000
解质量估计 total_estimate0.8328
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary25.7 Å
偏度 Skewness skewness0.500
峰度 Kurtosis kurtosis-0.449
角度范围 angular_range— – 0.2950 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha27880000.0000
实空间数据点数 n_real_points60
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.722; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.786; Smooth: 0.870
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (6)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id6kdrA00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily150 — Vaccinia Virus protein VP39
结构域编号 domain_id6kdrB00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily150 — Vaccinia Virus protein VP39
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)