SAXSdb — 6o3e

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Catenin alpha-1

Mus musculus

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 82–883 链 B； UniProt 82–883	突变：C116S	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；295 K；50 mM Tris, pH 8.5, 60 mM lithium sulfate, 23.5 % PEG 400	分辨率 4.00 Å R-free 0.243

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 6O3E	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1DOV CRYSTAL STRUCTURE OF THE ALPHA-CATENIN DIMERIZATION DOMAIN 提交 1999-12-21	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 82–262（181 aa）片段：DIMERIZATION DOMAIN	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.9；295 K；PEG 400, Tris, urea, dithiothreitol, pH 8.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K	分辨率 3.00 Å R-free 0.263
1DOV CRYSTAL STRUCTURE OF THE ALPHA-CATENIN DIMERIZATION DOMAIN 提交 1999-12-21	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 82–262（181 aa）片段：DIMERIZATION DOMAIN	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.9；295 K；PEG 400, Tris, urea, dithiothreitol, pH 8.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K	分辨率 3.00 Å R-free 0.263
1DOW CRYSTAL STRUCTURE OF A CHIMERA OF BETA-CATENIN AND ALPHA-CATENIN 提交 1999-12-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 57–261（205 aa）片段：DIMERIZATION AND BETA-CATENIN BINDING REGION	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；295 K；PEG 2000 monomethylether, HEPES, urea, ethanol, Dithiothreitol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K	分辨率 1.80 Å R-free 0.233
4E17 Alpha-E-catenin is an autoinhibited molecule that co-activates vinculin 提交 2012-03-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 321–356（36 aa）片段：vinculin binding domain (UNP residues 321-356)	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.8；283 K；20% PEG8000, 100 mM MES, pH 6.8, 3 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K	分辨率 2.30 Å R-free 0.240
4E18 Alpha-E-catenin is an autoinhibited molecule that co-activates vinculin 提交 2012-03-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 302–356（55 aa）片段：vinculin binding domain (UNP residues 302-356)	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；22% PEG3350, 100 mM bis-tris-propane, pH 8.0, 100 mM sodium nitrate, 3 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 2.40 Å R-free 0.273
4K1N Crystal structure of full-length mouse alphaE-catenin 提交 2013-04-05	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–906（906 aa）链 B 1–906（906 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；293 K；0.2 M Sodium Citrate, 20% (w/v) PEG-3350, vapor diffusion, temperature 293K	分辨率 6.50 Å R-free 0.247
5Y04 Crystal Structure of the complex between the vinculin D1 domain and alphaE-catenin 提交 2017-07-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 276–375（100 aa）片段：UNP RESIDUES 276-375	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 8；293 K；100MM IMIDAZOLE, 0.5-0.7M POTASSIUM TARTRATE, 0.35M SODIUM FORMATE	分辨率 2.85 Å R-free 0.281
6DV1 Crystal structure of the alpha-E-catenin actin-binding domain 提交 2018-06-22	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 652–906（255 aa）链 B 652–906（255 aa）	未记录	BR BROMIDE ION × 5 SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；277 K；0.2 M potassium bromide, 2.2 M ammonium sulfate, 3% w/v D-galactose	分辨率 2.20 Å R-free 0.252
6WVT Structural basis of alphaE-catenin - F-actin catch bond behavior 提交 2020-05-06	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 K 671–906（236 aa）链 L 671–906（236 aa）链 N 671–906（236 aa）链 O 671–906（236 aa）链 Q 671–906（236 aa）链 X 671–906（236 aa）	未记录	MG MAGNESIUM ION × 6 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 6	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.56 Å
9DVA F-actin binding interface of alpha-E-catenin ABD (cadherin-catenin complex) and afadin 提交 2024-10-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric	链 F 1–906（906 aa）链 H 1–906（906 aa）	未记录	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 5 MG MAGNESIUM ION × 5	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.10 Å

共 9 个其他 PDB 条目、10 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	CTNA1_MOUSE
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 5–806； UniProt 82–883 作者链 B； PDB构建体 5–806； UniProt 82–883

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	6o3e
沉积日期 deposition_date	2019-02-26
结构标题 title	mouse aE-catenin 82-883
关键词 keywords	catenin, cell adhesion, actin binding; CELL ADHESION
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	39.70 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	39.48 Å
零角强度 I(0) i0	215417000.00
分子量 molecular_weight	115070.0 kDa
排除体积 excluded_volume	142760 Å³
包络体积 envelope_volume	207000 Å³
水化壳体积 shell_volume	45385 Å³
包络直径 envelope_diameter	136.5 Å
壳层 Rg shell_rg	43.51 Å
包络 Rg envelope_rg	38.27 Å
形状 Rg shape_rg	39.52 Å
总 Rg total_rg	39.61 Å
总原子数 total_atoms	8070
残基数 n_residues	1077
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	133.0 Å
Rg (实空间) rg_real	39.71 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	1.32 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.1540e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	3.8180e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	39.71 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	215400000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8918
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	1
主峰位置 r_peak_primary	49.9 Å
偏度 Skewness skewness	0.282
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.403
角度范围 angular_range	— – 0.2000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	11140000.0000
实空间数据点数 n_real_points	41
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.900; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.987; Smooth: 0.903

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	145.262 Å
晶胞边长 b length_b	145.262 Å
晶胞边长 c length_c	136.269 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	120.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	6

空间群 space_group	P 32
空间群编号 int_tables_number	145
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	4.001 Å
最低分辨率 resolution_low	19.971 Å
R 因子 r_factor	0.2150
R_work r_work	0.2135
R_free r_free	0.2429

描述 description	Catenin alpha-1
分子量 formula_weight	89068.4 kDa
突变 mutation	C116S
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	8070

mouse aE-catenin 82-883

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Catenin alpha-1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

来源生物 organism	Mus musculus
通用名 common_name	Mouse
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	10090
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

fit	/app/data/saxs_computation/o3/6o3e/6o3e.fit
pddf	/app/data/pr_computation/o3/6o3e/6o3e.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/o3/6o3e/6o3e.dat