SAXSdb — 6o7g

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone-lysine N-methyltransferase 2D

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 1503–1562	片段：residues 1503-1562	Histone H4 × 1 ZN ZINC ION × 2	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）100；压力 1 NMR样品组成：2.5 mM [U-13C; U-15N] MLL4 PHD6, 7.5 mM histone H4K16ac (11-21) peptide, 93% H2O/7% D2O \| 93% H2O/7% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 6O7G	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
3UVK Crystal structure of WDR5 in complex with the WDR5-interacting motif of MLL2 提交 2011-11-30	构建体不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 5337–5347（11 aa）片段：WDR5-interacting motif (UNP residues 5337-5347)	未记录	BTB 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL × 1 SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；323 K；0.1 M ammonium sulfate, 24% PEG3350, 0.1 M Bis-Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 323K	分辨率 1.40 Å R-free 0.192
4ERQ X-ray structure of WDR5-MLL2 Win motif peptide binary complex 提交 2012-04-20	构建体不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 D 5333–5346（14 aa）片段：UNP residues 5333-5346	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 hanging drop；pH 7.3；294 K；PEG3350, Ammonium Sulfate, HEPES, pH 7.3, hanging drop, temperature 294K	分辨率 1.91 Å R-free 0.200
4ERQ X-ray structure of WDR5-MLL2 Win motif peptide binary complex 提交 2012-04-20	构建体不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 E 5333–5346（14 aa）片段：UNP residues 5333-5346	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 hanging drop；pH 7.3；294 K；PEG3350, Ammonium Sulfate, HEPES, pH 7.3, hanging drop, temperature 294K	分辨率 1.91 Å R-free 0.200
4ERQ X-ray structure of WDR5-MLL2 Win motif peptide binary complex 提交 2012-04-20	构建体不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 F 5333–5346（14 aa）片段：UNP residues 5333-5346	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 hanging drop；pH 7.3；294 K；PEG3350, Ammonium Sulfate, HEPES, pH 7.3, hanging drop, temperature 294K	分辨率 1.91 Å R-free 0.200
4Z4P Structure of the MLL4 SET Domain 提交 2015-04-02	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 5385–5539（155 aa）片段：UNP residues 5385-5539	未记录	ZN ZINC ION × 1 SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；295 K；100 mM Tris-HCl 20 % Ethanol	分辨率 2.20 Å R-free 0.242
8U2Y Solution structure of the PHD6 finger of MLL4 bound to TET3 提交 2023-09-06	构建体不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 1503–1562（60 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 2	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）150；压力 1 NMR样品组成 2.0 mM [U-13C; U-15N] Protein, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
9ATN NMR structure of the MLL4 PHD2/3 fingers in complex with ASXL2 提交 2024-02-27	构建体不同配体/离子不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 227–322（96 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 4	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）150；压力 1 NMR样品组成 1.5 mM 13C, 15N MLL4 PHD2,3, 25 mM TRIS, 150 mM sodium chloride, 3 mM DTT, 93% H2O/7% D2O \| 93% H2O/7% D2O	分辨率未提供
9YL3 State 1 MLL4FC bound to a nucleosome premodified with H2BK120ub and H4K16ac 提交 2025-10-08	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 15 PDB 声明：17-meric	链 K 4507–5537（1031 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 3.50 Å
9YLE State 3 MLL4FC bound to a nucleosome premodified with H2BK120ub and H4K16ac 提交 2025-10-08	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 15 PDB 声明：17-meric	链 K 4507–5537（1031 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 3.63 Å
9YLY MLL4FC bound to a nucleosome with p53 RE 提交 2025-10-09	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 14 PDB 声明：16-meric	链 K 4507–5537（1031 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 3.77 Å
9YM8 State 2 focused on PHD FYR of MLL4FC bound to a nucleosome premodified with H2BK120ub and H4K16ac 提交 2025-10-09	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 16 PDB 声明：18-meric	链 K 4507–5537（1031 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 3.43 Å
9YMF State 2 focused on H3 N terminal tail of MLL4FC bound to a nucleosome premodified with H2BK120ub and H4K16ac 提交 2025-10-09	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 16 PDB 声明：18-meric	链 K 4507–5537（1031 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 3.45 Å

共 10 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	KMT2D_HUMAN
Isoform	O14686-3
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 B； PDB构建体 5–64； UniProt 1503–1562

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	6o7g
沉积日期 deposition_date	2019-03-07
结构标题 title	Solution structure of MLL4 PHD6 domain in complex with histone H4K16ac peptide
关键词 keywords	MLL4, PHD finger, H4K16ac, MOF, acetylation, histone, chromatin, TRANSCRIPTION; TRANSCRIPTION
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	11.69 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	11.74 Å
零角强度 I(0) i0	233975000.00
分子量 molecular_weight	116420.0 kDa
排除体积 excluded_volume	139880 Å³
包络体积 envelope_volume	19061 Å³
水化壳体积 shell_volume	11722 Å³
包络直径 envelope_diameter	48.3 Å
壳层 Rg shell_rg	19.60 Å
包络 Rg envelope_rg	14.59 Å
形状 Rg shape_rg	11.80 Å
总 Rg total_rg	11.78 Å
总原子数 total_atoms	14955
残基数 n_residues	990
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	44.0 Å
Rg (实空间) rg_real	11.65 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.34 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.3400e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	2.4770e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	11.65 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	234000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8220
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	15.6 Å
偏度 Skewness skewness	0.208
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.115
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	80290.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.591; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.922; Smooth: 0.985

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Histone-lysine N-methyltransferase 2D
分子量 formula_weight	7240.1 kDa
EC 编号 ec_number	2.1.1.43
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	B
原子数 atom_count	14970

GSHMSLVTCPICHAPYVEEDLLIQCRHCERWMHAGCESLFTEDDVEQAADEGFDCVSCQPYVVK

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	Human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Histone H4
分子量 formula_weight	1264.5 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A

XGKGGAKRHRKVX

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	ZINC ION
分子量 formula_weight	65.4 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	2

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8. 引用文献 (1)

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fit	/app/data/saxs_computation/o7/6o7g/6o7g.fit
pddf	/app/data/pr_computation/o7/6o7g/6o7g.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/o7/6o7g/6o7g.dat

Solution structure of MLL4 PHD6 domain in complex with histone H4K16ac peptide

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone-lysine N-methyltransferase 2D

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

实体 3 Entity 3 non-polymer

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)