SAXSdb — 6pyh

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Insulin-like growth factor 1 receptor

Mus musculus

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 31–1292 链 D； UniProt 31–1292	未记录	Insulin-like growth factor I × 1 （P05019）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.30 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 6PYH	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
8EYR Cryo-EM structure of two IGF1 bound full-length mouse IGF1R mutant (four glycine residues inserted in the alpha-CT; IGF1R-P674G4): symmetric conformation 提交 2022-10-28	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 31–1292（1262 aa）链 B 31–1292（1262 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.00 Å

共 1 个其他 PDB 条目、1 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	IGF1R_MOUSE
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–1262； UniProt 31–1292 作者链 D； PDB构建体 1–1262； UniProt 31–1292

Insulin-like growth factor I

Homo sapiens

UniProt P05019

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric（3）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 49–118	未记录	Insulin-like growth factor 1 receptor × 2 （Q60751）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.30 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 6PYH	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1BQT THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF HUMAN INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR-I (IGF-I) DETERMINED BY 1H-NMR AND DISTANCE GEOMETRY, 6 STRUCTURES 提交 1998-08-18	聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 49–118（70 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 3；313 K；压力 1 NMR样品组成 H2O/D2O=9/1 CONTAINING 10 ACETIC ACID-D4	分辨率未提供
1PMX INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR-I BOUND TO A PHAGE-DERIVED PEPTIDE 提交 2003-06-11	聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 49–118（70 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.1；313 K；离子强度（mmCIF原始值）25 mM；压力 1 NMR样品组成 1.4 MM IGF-I (15N), 2.0 MM PEPTIDE, 25 MM SODIUM ACETATE NMR样品组成 1.4 MM IGF-I (13C,15N), 2.0 MM PEPTIDE, 25 MM SODIUM ACETATE NMR样品组成 1.4 MM IGF-I (13C,15N), 2.0 MM PEPTIDE, 25 MM SODIUM ACETATE \| D2O	分辨率未提供
1WQJ Structural Basis for the Regulation of Insulin-Like Growth Factors (IGFs) by IGF Binding Proteins (IGFBPs) 提交 2004-09-29	聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 I 49–118（70 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.8；277 K；23% PEG 1500, 25mM Tris, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K	分辨率 1.60 Å R-free 0.255
2DSP Structural Basis for the Inhibition of Insulin-like Growth Factors by IGF Binding Proteins 提交 2006-07-05	聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 I 49–118（70 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7；290 K；23% PEG 1500, 25mM Tris pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K	分辨率 2.50 Å R-free 0.271
2DSQ Structural Basis for the Inhibition of Insulin-like Growth Factors by IGF Binding Proteins 提交 2006-07-05	实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 I 49–118（70 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.3；290 K；20% PEG 3350, 0.2M lithium acetate, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K	分辨率 2.80 Å R-free 0.357
2DSQ Structural Basis for the Inhibition of Insulin-like Growth Factors by IGF Binding Proteins 提交 2006-07-05	实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 C 49–118（70 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.3；290 K；20% PEG 3350, 0.2M lithium acetate, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K	分辨率 2.80 Å R-free 0.357
2DSR Structural Basis for the Inhibition of Insulin-like Growth Factors by IGF Binding Proteins 提交 2006-07-05	实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 I 49–118（70 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8；290 K；1M lithium sulfate monohydrate, 2% PEG 8000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K	分辨率 2.10 Å R-free 0.256
3LRI Solution structure and backbone dynamics of long-[Arg(3)]insulin-like growth factor-I 提交 1999-04-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 33–102（70 aa）	突变：E3R, 13 RESIDUE N-TERMINAL EXTENSION	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 3；303 K；压力 1	分辨率未提供
4XSS Insulin-like growth factor I in complex with site 1 of a hybrid insulin receptor / Type 1 insulin-like growth factor receptor 提交 2015-01-22	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 B 49–118（70 aa）片段：UNP residues 49-118	未记录	SO4 SULFATE ION × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10.5；298 K；1.75 M ammonium sulfate, 0.1 M CAPS-NaOH (pH 10.5), 0.2 M LiSO4	分辨率 3.00 Å R-free 0.229
4XSS Insulin-like growth factor I in complex with site 1 of a hybrid insulin receptor / Type 1 insulin-like growth factor receptor 提交 2015-01-22	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 其他组合异源复合物；蛋白 × 18 PDB 声明：octadecameric	链 B 49–118（70 aa）片段：UNP residues 49-118	未记录	SO4 SULFATE ION × 6 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 24	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10.5；298 K；1.75 M ammonium sulfate, 0.1 M CAPS-NaOH (pH 10.5), 0.2 M LiSO4	分辨率 3.00 Å R-free 0.229
5U8Q Structure of the ectodomain of the human Type 1 insulin-like growth factor receptor in complex with IGF-I 提交 2016-12-14	聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric	链 B 49–118（70 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 4 MLT D-MALATE × 2 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 6	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；293 K；1.2 M ammonium sulfate, 0.1 M imidazole-malate pH 7.0. IGF-1 was included by soaking directly into the mother crystal. For full details see the primary citation.	分辨率 3.27 Å R-free 0.303
6FF3 Crystal structure of Drosophila neural ectodermal development factor Imp-L1 with Human IGF-I 提交 2018-01-03	聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 49–118（70 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 7.5；291 K；cp 10 mg/ml, 4-8% w/v PEG 6K, 5-20 mM MgCl2, 5 mM SB12, 0.1 M TRIS pH 7.5	分辨率 2.57 Å R-free 0.285
6RVA STRUCTURE OF [ASP58]-IGF-I ANALOGUE 提交 2019-05-31	构建体不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 X 48–118（71 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 3；313.15 K；离子强度（mmCIF原始值）0；压力 1 NMR样品组成 0.18 mM [L-Asp58]-IGF-1 analogue, 0.01 % sodium azide, 50 mM [U-2H] acetic acid, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 0.05 mM [U-13C; U-15N] [L-Asp58]-IGF-1 analogue, 0.01 % sodium azide, 50 mM [U-2H] acetic acid, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 0.05 mM [U-13C; U-15N] [L-Asp58]-IGF-1 analogue, 0.01 % sodium azide, 50 mM [U-2H] acetic acid, 100% D2O \| 100% D2O	分辨率未提供
7S0Q Head region of a complex of IGF-I with the ectodomain of a hybrid insulin receptor / type 1 insulin-like growth factor receptor 提交 2021-08-30	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 D 49–118（70 aa）	未记录	BMA beta-D-mannopyranose × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 7	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8；20mM Tris pH 8.0 160mM NaCl cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.70 Å
7WRQ Structure of Human IGF1/IGFBP3/ALS Ternary Complex 提交 2022-01-27	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 C 33–102（70 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 4	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；blot for 2 seconds before plunging	分辨率 3.60 Å
7YRR Cryo-EM structure of IGF1R with two IGF1 complex 提交 2022-08-10	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 C 36–95（60 aa）链 D 36–95（60 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 OTHER	分辨率 4.30 Å
8EYR Cryo-EM structure of two IGF1 bound full-length mouse IGF1R mutant (four glycine residues inserted in the alpha-CT; IGF1R-P674G4): symmetric conformation 提交 2022-10-28	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 C 1–195（195 aa）链 D 1–195（195 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.00 Å
8X06 Cryo-EM structure of the IR/IGF-I complex, conformation 1 提交 2023-11-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 C 1–195（195 aa）链 D 1–195（195 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.24 Å
8X2M Cryo-EM structure of the IR/IGF-I complex, conformation 2 提交 2023-11-09	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 C 1–195（195 aa）链 D 1–195（195 aa）链 E 1–195（195 aa）链 F 1–195（195 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.31 Å
8XJS Cryo-EM structure of human insulin receptor bound to 3 IGF-I 提交 2023-12-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 C 1–195（195 aa）链 D 1–195（195 aa）链 E 1–195（195 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.24 Å
8XK1 Cryo-EM structure of human insulin receptor bound to 4 IGF-I 提交 2023-12-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 C 1–195（195 aa）链 D 1–195（195 aa）链 E 1–195（195 aa）链 F 1–195（195 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.31 Å
8XKM Cryo-EM structure of human insulin receptor bound to 4 IGF-I, conformation 3 提交 2023-12-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 C 1–195（195 aa）链 D 1–195（195 aa）链 E 1–195（195 aa）链 F 1–195（195 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 5.00 Å
8XKR Cryo-EM structure of human insulin receptor bound to 4 IGF-I, conformation 2 提交 2023-12-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 C 1–195（195 aa）链 D 1–195（195 aa）链 E 1–195（195 aa）链 F 1–195（195 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.53 Å

共 21 个其他 PDB 条目、23 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	IGF1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 B； PDB构建体 1–70； UniProt 49–118

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	6pyh
沉积日期 deposition_date	2019-07-29
结构标题 title	Cryo-EM structure of full-length IGF1R-IGF1 complex. Only the extracellular region of the complex is resolved.
关键词 keywords	IGF1R, IGF1, SIGNALING PROTEIN-HORMONE complex; SIGNALING PROTEIN/HORMONE
实验方法 method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	49.29 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	49.28 Å
零角强度 I(0) i0	533739000.00
分子量 molecular_weight	187750.0 kDa
排除体积 excluded_volume	233630 Å³
包络体积 envelope_volume	366950 Å³
水化壳体积 shell_volume	64692 Å³
包络直径 envelope_diameter	184.2 Å
壳层 Rg shell_rg	51.09 Å
包络 Rg envelope_rg	47.48 Å
形状 Rg shape_rg	49.29 Å
总 Rg total_rg	49.34 Å
总原子数 total_atoms	13187
残基数 n_residues	1648
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	169.8 Å
Rg (实空间) rg_real	49.54 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	1.72 Å
I(0) (实空间) i0_real	5.3370e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.0620e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal	49.29 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	533600000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8684
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	53.1 Å
偏度 Skewness skewness	0.398
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.433
角度范围 angular_range	— – 0.1600 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	35780000.0000
实空间数据点数 n_real_points	33
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.842; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.964; Smooth: 0.795

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Insulin-like growth factor 1 receptor
分子量 formula_weight	145279.9 kDa
EC 编号 ec_number	2.7.10.1
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,D
原子数 atom_count	13187

EICGPGIDIRNDYQQLKRLENCTVIEGFLHILLISKAEDYRSYRFPKLTVITEYLLLFRVAGLESLGDLFPNLTVIRGWKLFYNYALVIFEMTNLKDIGLYNLRNITRGAIRIEKNADLCYLSTIDWSLILDAVSNNYIVGNKPPKECGDLCPGTLEEKPMCEKTTINNEYNYRCWTTNRCQKMCPSVCGKRACTENNECCHPECLGSCHTPDDNTTCVACRHYYYKGVCVPACPPGTYRFEGWRCVDRDFCANIPNAESSDSDGFVIHDDECMQECPSGFIRNSTQSMYCIPCEGPCPKVCGDEEKKTKTIDSVTSAQMLQGCTILKGNLLINIRRGNNIASELENFMGLIEVVTGYVKIRHSHALVSLSFLKNLRLILGEEQLEGNYSFYVLDNQNLQQLWDWNHRNLTVRSGKMYFAFNPKLCVSEIYRMEEVTGTKGRQSKGDINTRNNGERASCESDVLRFTSTTTWKNRIIITWHRYRPPDYRDLISFTVYYKEAPFKNVTEYDGQDACGSNSWNMVDVDLPPNKEGEPGILLHGLKPWTQYAVYVKAVTLTMVENDHIRGAKSEILYIRTNASVPSIPLDVLSASNSSSQLIVKWNPPTLPNGNLSYYIVRWQRQPQDGYLYRHNYCSKDKIPIRKYADGTIDVEEVTENPKTEVCGGDKGPCCACPKTEAEKQAEKEEAEYRKVFENFLHNSIFVPRPERRRRDVMQVANTTMSSRSRNTTVADTYNITDPEEFETEYPFFESRVDNKERTVISNLRPFTLYRIDIHSCNHEAEKLGCSASNFVFARTMPAEGADDIPGPVTWEPRPENSIFLKWPEPENPNGLILMYEIKYGSQVEDQRECVSRQEYRKYGGAKLNRLNPGNYTARIQATSLSGNGSWTDPVFFYVPAKTTYENFMHLIIALPVAILLIVGGLVIMLYVFHRKRNNSRLGNGVLYASVNPEAFSAADVYVPDEWEVAREKITMNRELGQGSFGMVYEGVAKGVVKDEPETRVAIKTVNEAASMRERIEFLNEASVMKEFNCHHVVRLLGVVSQGQPTLVIMELMTRGDLKSYLRSLRPEVEQNNLVLIPPSLSKMIQMAGEIADGMAYLNANKFVHRNLAARNCMVAEDFTVKIGDFGMTRDIYETDYYRKGGKGLLPVRWMSPESLKDGVFTTHSDVWSFGVVLWEIATLAEQPYQGLSNEQVLRFVMEGGLLDKPDNCPDMLFELMRMCWQYNPKMRPSFLEIIGSIKDEMEPSFQEVSFYYSEENKPPEPGTSSGLEVLFQ

来源 Source

来源生物 organism	Mus musculus
通用名 common_name	Mouse
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	10090
宿主生物 host_organism	Homo sapiens

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Insulin-like growth factor I
分子量 formula_weight	7663.8 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	B

GPETLCGAELVDALQFVCGDRGFYFNKPTGYGSSSRRAPQTGIVDECCFRSCDLRRLEMYCAPLKPAKSA

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	Human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	—

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	4.30 Å
分辨率测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	51573

fit	/app/data/saxs_computation/py/6pyh/6pyh.fit
pddf	/app/data/pr_computation/py/6pyh/6pyh.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/py/6pyh/6pyh.dat

Cryo-EM structure of full-length IGF1R-IGF1 complex. Only the extracellular region of the complex is resolved.

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Insulin-like growth factor 1 receptor

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Insulin-like growth factor I

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

冷冻电镜 EM 3D

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)