SAXSdb — 6sch

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

NADP-dependent isopropanol dehydrogenase

Clostridium beijerinckii

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–351 链 B； UniProt 1–351 链 C； UniProt 1–351 链 D； UniProt 1–351	未记录	NAD NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE × 4 2PE NONAETHYLENE GLYCOL × 8 ZN ZINC ION × 4 MG MAGNESIUM ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION；290 K；900 mM sodium citrate, 100 mM imidazole pH 8	分辨率 2.20 Å R-free 0.208

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 6SCH	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1JQB Alcohol Dehydrogenase from Clostridium Beijerinckii: Crystal Structure of Mutant with Enhanced Thermal Stability 提交 2001-08-05	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–351（351 aa）链 B 1–351（351 aa）链 C 1–351（351 aa）链 D 1–351（351 aa）	突变：Q165E,M304R,V224E,S254K 突变：Q165E,M304R,V224E,S254K 突变：Q165E,M304R,V224E,S254K 突变：Q165E,M304R,V224E,S254K	ZN ZINC ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.2；292 K；PEG 4000, Tris-Cl, NaCl, NADP, ZnCl2, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292.0K	分辨率 1.97 Å R-free 0.247
1KEV STRUCTURE OF NADP-DEPENDENT ALCOHOL DEHYDROGENASE 提交 1996-10-21	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–351（351 aa）链 B 1–351（351 aa）链 C 1–351（351 aa）链 D 1–351（351 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 4 NDP NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8.2；SEE REFERENCE 1, pH 8.2	分辨率 2.05 Å R-free 0.259
1PED BACTERIAL SECONDARY ALCOHOL DEHYDROGENASE (APO-FORM) 提交 1995-12-28	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–351（351 aa）链 B 1–351（351 aa）链 C 1–351（351 aa）链 D 1–351（351 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；SEE REFERENCE 1., pH 7.5	分辨率 2.15 Å R-free 0.258
2B83 A single amino acid substitution in the Clostridium beijerinckii alcohol dehydrogenase is critical for thermostabilization 提交 2005-10-06	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–351（351 aa）链 B 1–351（351 aa）链 C 1–351（351 aa）链 D 1–351（351 aa）	突变：Q100P 突变：Q100P 突变：Q100P 突变：Q100P	ZN ZINC ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICROBATCH；pH 6；298 K；5% PEG 100; 30% PEG600; 10% Glycerol; MES 0.1M, Microbatch, temperature 298K	分辨率 2.25 Å R-free 0.230
3FPL Chimera of alcohol dehydrogenase by exchange of the cofactor binding domain res 153-295 of C. beijerinckii ADH by T. brockii ADH 提交 2009-01-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–152（152 aa）链 A 296–351（56 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 4 CL CHLORIDE ION × 8 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 4 CAC CACODYLATE ION × 4 PGE TRIETHYLENE GLYCOL × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 5.6；298 K；Single crystals of apo-22(CTC) were obtained by the microbatch method under oil at 18 C, using the IMPAX 1-5 robot. The apo-22(CTC) (10mg/mL) was crystallized in a mixture containing 100mM ammonium acetate, 15% (w/v) PEG 4000, 25mM NaCl, 50mM DTT, 25mM ZnCl2 and 50mM tri-citrate dihydrate (pH sodium 5.6), Microbatch, temperature 298K	分辨率 1.90 Å R-free 0.172
3FSR Chimera of alcohol dehydrogenase by exchange of the cofactor binding domain res 153-295 of T. brockii ADH by C. beijerinckii ADH 提交 2009-01-11	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 153–295（143 aa）链 B 153–295（143 aa）链 C 153–295（143 aa）链 D 153–295（143 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 6 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 5 CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；298 K；8mg/mL protein [25mM Tris-HCl, 50mM NaCl, 0.1mM DTT, 50mM ZnCl2 (pH=7.5)] was mixed with 0.001ml of reservoir solution [16% (w/v) PEG 8000, 200mM magnesium acetate tetrahydrate, 100mM Cacodylate buffer (pH 6.5)], vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K	分辨率 2.20 Å R-free 0.220
3FTN Q165E/S254K Double Mutant Chimera of alcohol dehydrogenase by exchange of the cofactor binding domain res 153-295 of T. brockii ADH by C. beijerinckii ADH 提交 2009-01-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 153–295（143 aa）链 B 153–295（143 aa）链 C 153–295（143 aa）链 D 153–295（143 aa）	突变：Q165E, S254K 突变：Q165E, S254K 突变：Q165E, S254K 突变：Q165E, S254K	ZN ZINC ION × 4 ACT ACETATE ION × 4 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 11 CL CHLORIDE ION × 6	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；298 K；8 mg/mL protein, 25 mM Tris-HCl, 50 mM NaCl, 0.1 mM DTT, 50 mM ZnCl2 (pH=7.5)] was mixed with 1 microliter of reservoir solution [16% (w/v) PEG8K, 200 mM magnesium acetate tetrahydrate, 100 mM Cacodylate buffer (pH 6.5), vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K	分辨率 2.19 Å R-free 0.228

共 7 个其他 PDB 条目、7 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	ADH_CLOBE
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–351； UniProt 1–351 作者链 B； PDB构建体 1–351； UniProt 1–351 作者链 C； PDB构建体 1–351； UniProt 1–351 作者链 D； PDB构建体 1–351； UniProt 1–351

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	6sch
沉积日期 deposition_date	2019-07-24
结构标题 title	NADH-dependent variant of CBADH
关键词 keywords	cofactor, oxidoreductase; OXIDOREDUCTASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	32.85 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	32.22 Å
零角强度 I(0) i0	382345000.00
分子量 molecular_weight	157470.0 kDa
排除体积 excluded_volume	197060 Å³
包络体积 envelope_volume	233420 Å³
水化壳体积 shell_volume	57084 Å³
包络直径 envelope_diameter	111.5 Å
壳层 Rg shell_rg	41.51 Å
包络 Rg envelope_rg	32.39 Å
形状 Rg shape_rg	32.27 Å
总 Rg total_rg	32.69 Å
总原子数 total_atoms	10998
残基数 n_residues	1413
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	102.7 Å
Rg (实空间) rg_real	32.57 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.49 Å
I(0) (实空间) i0_real	3.8230e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	5.2440e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	32.69 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	382400000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8978
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	44.9 Å
偏度 Skewness skewness	0.080
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.539
角度范围 angular_range	— – 0.2400 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0001
最高正则化参数 α highest_alpha	246600000.0000
实空间数据点数 n_real_points	49
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.897; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.983; Smooth: 0.993

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (6)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	NADP-dependent isopropanol dehydrogenase
分子量 formula_weight	38383.5 kDa
EC 编号 ec_number	1.1.1.80
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	4

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B,C,D
原子数 atom_count	11354

MKGFAMLGINKLGWIEKERPVAGSYDAIVRPLAVSPCTSDIHTVFEGALGDRKNMILGHEAVGEVVEVGSEVKDFKPGDRVIVPCTTPDWRSLEVQAGFQQHSNGMLAGWKFSNFKDGVFGEYFHVNDADMNLAILPKDMPLENAVMITDMMTTGFHGAELADIQMGSSVVVIGIGAVGLMGIAGAKLRGAGRIIGVDYRPICVEAAKFYGATDILNPKNGHIVDQVMKLTNGKGVDRVIMAGGGSETLSQAVSMVKPGGIISNINYHGSGDALLIPRVEWGCGMAHKTIKGGLCPGGRLRAEMLRDMVVYNRVDLSKLVTHVYHGFDHIEEALLLMKDKPKDLIKAVVILHHHH

来源 Source

来源生物 organism	Clostridium beijerinckii
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	1520
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
分子量 formula_weight	663.4 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	4

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	NONAETHYLENE GLYCOL
分子量 formula_weight	414.5 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	8

实体 4 Entity 4 non-polymer

描述 description	ZINC ION
分子量 formula_weight	65.4 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	4

实体 5 Entity 5 non-polymer

描述 description	MAGNESIUM ION
分子量 formula_weight	24.3 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	2

实体 6 Entity 6 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	356

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	75.812 Å
晶胞边长 b length_b	99.570 Å
晶胞边长 c length_c	114.089 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	102.77 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	8

空间群 space_group	P 1 21 1
空间群编号 int_tables_number	4
晶系 crystal_system	monoclinic

分辨率 resolution	2.200 Å
最低分辨率 resolution_low	69.010 Å
R 因子 r_factor	0.1658
R_work r_work	0.1636
R_free r_free	0.2080

fit	/app/data/saxs_computation/sc/6sch/6sch.fit
pddf	/app/data/pr_computation/sc/6sch/6sch.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/sc/6sch/6sch.dat

NADH-dependent variant of CBADH

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

NADP-dependent isopropanol dehydrogenase

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction